Multispecific binding agents comprising Anti-fibroblast activation protein (FAP) antibodies and one or more monovalent ligand traps and uses thereof

Abstract

Provided are multispecific binding agents comprising anti-fibroblast activation protein (FAP) antibodies and one or more monovalent ligand traps. The multispecific binding agents may be used in therapeutic methods for treating FAP associated diseases or disorders.

Description

MULTISPECIFIC BINDING AGENTS COMPRISING ANTI-FIBROBLAST ACTIVATION PROTEIN (FAP) ANTIBODIES AND ONE OR MORE MONOVALENT LIGAND TRAPS AND USES THEREOFCROSS-REFERENCE TO RELATED APPLICATIONS

[0001] This application claims the benefit of priority to International Patent Application No.: PCT / CN2023 / 141991 filed on December 26, 2023, the content of which is incorporated by reference in its entirety. SEQUENCE LISTING

[0002] This application contains an electronic Sequence Listing which has been submitted in XML file format with this application, the entire content of which is incorporated by reference herein in its entirety. The Sequence Listing XML file submitted with this application is entitled “14668-040-228_SEQ_LISTING. xml” , was created on December 20, 2024, and is 915, 017 bytes in size.1. FIELD

[0003] Provided herein are multispecific binding agents comprising an anti-fibroblast activation protein (FAP) antibody and one or more monovalent ligand traps, pharmaceutical compositions comprising same, and uses thereof.2. BACKGROUND

[0004] Fibroblast activation protein a (FAP) is a 97 kDa type II transmembrane serine protease belonging to the dipeptidyl peptidase IV family. It has both dipeptidyl peptidase and endopeptidase activities. FAP is a dimeric membrane protein and is expressed at very low levels in normal tissue. In the tissues with wound healing  / fibrosis, tumor, or autoimmune diseases such as Rheumatoid Arthritis (RA) and Inflammatory Bowel Disease (IBD) , FAP expression levels are dramatically increased (Cancers 13 (19) : 4946) .

[0005] Transforming Growth Factor β (TGFβ) is the master regulator of fibrogenesis (J Exp Med 217 (3) : e20190103) . There are three members in TGFβ family, TGFβ1, TGFβ2, and TGFβ3. All the three TGFβs have been implicated in mediating fibrosis progression. Targeting TGFβ becomes an important therapeutic strategy to treat fibrotic diseases, for example, liver fibrosis, lung fibrosis, cardiac fibrosis, and renal fibrosis. In addition to TGFβ, cytokines such as Tumor Necrosis Factor alpha (TNFα) also play an important role during fibrosis progression (Curr Pathobiol Rep 3 (4) : 253-261) .3. SUMMARY

[0006] Targeting certain secreted polypeptide factors (such as TGF-β, and / or TNFα) is an important therapeutic strategy to treat fibrotic diseases, for example, liver fibrosis, lung fibrosis, cardiac fibrosis, and renal fibrosis. Several pan TGF-β blockers / inhibitors have been developed and tested in the clinical trials. However, on-target off-tissue toxicities (e.g., cardiovascular toxicity by ALK5 small molecule inhibitor, reversible cutaneous keratoacanthomas by pan anti-TGF-β antibody Fresolimumab) are associated with systemic TGF-β blocking, which prevents further development of these molecules (Cancer Immunol Immunother 64 (4) : 437-446; Toxicologic Pathology 39: 916-924) . Similarly, adverse effects, such as infection, are associated with TNF-α blockers including Etanercept (Future Rheumatol. 2 (6) : 587-597) . Etanercept is an approved TNF-α trap, and is a recombinant protein by fusing two TNFR2 extracellular domains with human IgG Fc domain. Thus, a ligand blocker that selectively functions in fibrotic tissue is urgently needed to reduce on-target off-tissue toxicities, and achieve fibrosis amelioration safely.

[0007] The present disclosure provides a multispecific binding agent comprising an anti-FAP antibody or antigen binding fragment thereof and one or more monovalent ligand traps (e.g. TGFβ ligand trap (s) and / or TNFα ligand trap (s) ) . The present disclosure is based, in part, on the surprising discovery that the multispecific binding agents provided herein have FAP-dependent ligand trapping activity, thus block the ligand activity specifically in FAP expressing cells or tissues. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a ligand receptor extracellular domain or a variant thereof. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a TGFβ receptor extracellular domain, or a variant of TGFβ receptor extracellular domain. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a TNFα receptor extracellular domain or a variant of TNFα receptor extracellular domain. In some embodiments, the monovalent ligand trap is a ligand binder that comprises an antibody or antibody fragment (such as a scFv) binding to the targeted ligand. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a scFv binding to TGFβ.

[0008] Particularly, in absence of FAP protein or in FAP non-expressing cells, the multispecific binding agents with one or more monovalent ligand traps provided herein have low binding affinity to the targeted ligand (s) which naturally exists as a dimer (e.g. TGF-β dimer) or a trimer (e.g. TNF-α trimer) . In contrast, in presence of FAP protein or in FAP expressing cells, the multispecific binding agents provided herein use FAP as an anchor protein, and the dimeric nature of FAP protein allows the multispecific binding agents provided herein to stay close to each other after binding to each monomeric FAP in a dimer. In this way, adjacent monovalent ligand traps could dimerize and / or oligomerize, thus bind to the ligand dimer or trimer potently with increased avidity on the cell membrane.

[0009] The specificity of FAP expression in fibrotic tissue further allows the multispecific binding agent provided herein to block the targeted ligand (s) specifically in fibrotic tissues, thus reduce on-target off-tissue toxicities and mitigate unwanted adverse effect compared with pan-ligand blockers (e.g. pan TGF-β blockers / inhibitors or pan TNF-α blockers / inhibitors) . In addition, due to high FAP expression levels in diseases such as autoimmune diseases and cancer, the multispecific binding agent provided herein could also be applied to these diseases to mitigate unwanted adverse effect associated with pan-ligand blockers.

[0010] The present disclosure provides a multispecific binding agent comprising an anti-FAP antibody or antigen binding fragment thereof and one or more monovalent ligand traps. In some embodiments, the multispecific binding agent provided herein comprises only one monovalent ligand traps, e.g., a monovalent ligand trap that binds to TGFβ or TNFα. In other embodiments, the multispecific binding agent provided herein comprises two or more monovalent ligand traps, and wherein the two or more monovalent traps are in tandem on the same polypeptide. In yet other embodiments, the multispecific binding agent provided herein comprises two or more monovalent ligand traps, and wherein the two or more monovalent traps each bind to different ligands.

[0011] In another aspect, provided herein are novel anti-FAP antibodies or fragments thereof and uses thereof. 4. BRIEF DESCRIPTION OF THE FIGURES

[0012] FIGs. 1A-1G show in vitro characterization of different bispecific constructs of anti-FAP-TRII trap. FIG. 1A. scFv-TRII 28H1 dose-dependently bound to human TGFβ1 in ELISA assay. FIG. 1B. scFv-TRII 28H1 dose-dependently bound to human FAP protein in ELISA assay. FIG. 1C. Blocking activity of scFv-TRII 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 WT CAGA12-Luc cells and HEK293_hFAP CAGA12-Luc cells. FIG. 1D. Blocking activity of scFv-TRII 28H1 on TGFβ1-induced pSMAD3 in human primary hepatic stellate cells. FIG. 1E. Blocking activity of scFv-TRII 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 WT CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 1.2 ug / ml human FAP protein. FIG. 1F. Blocking activity of scFv-TRII 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 WT CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 1.2 ug / ml mouse FAP protein. FIG. 1G. Blocking activity of scFv-TRII 28H1 and scFv-Albumin-TRII 28H1 on 12.5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 WT CAGA12-Luc cells and HEK293_hFAP CAGA12-Luc cells.

[0013] FIGs. 2A-2C show characterization of different KIH monovalent TRII traps in ELISA assay. FIG. 2A. Binding activity of KIH2 28H1 and KIH3 28H1 to human FAP protein. FIG. 2B. Binding activity of KIH2 28H1 to human TGFβ1 in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein. FIG. 2C. Binding activity of KIH3 28H1 to human TGFβ1 in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein.

[0014] FIGs. 3A-3E show in vitro characterization of different KIH monovalent TRII traps. FIG. 3A. Blocking activity of dimeric TRII 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein. FIG. 3B. Blocking activity of KIH2 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein. FIG. 3C. Blocking activity of KIH3 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein. FIG. 3D. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH3 28H1, and KIH2 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIG. 3E. Free TGFβ1 levels in the conditioned medium of HEK293 WT and HEK293_hFAP cells after the treatment of dimeric TRII 28H1 or KIH2 28H1 with 5 ng / ml TGFβ1 for 4 hours.

[0015] FIGs. 4A-4B show blocking activity of TGFβ traps on TGFβ2-and TGFβ3-induced luciferase expression. FIG. 4A. Blocking activity of dimeric TRII 28H1 and KIH2 28H1 on 30 ng / ml TGFβ2-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIG. 4B. Blocking activity of dimeric TRII 28H1 and KIH2 28H1 on 10 ng / ml TGFβ3-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio.

[0016] FIGs. 5A-5C show in-vitro characterization of monovalent TRII traps with different formats and linkers. FIG. 5A. Binding activity of KIH5 28H1 and KIH6 28H1 to human TGFβ1 in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein in ELISA assay. FIG. 5B. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH5 28H1 and KIH6 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein. FIG. 5C. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH3 28H1, KIH5 28H1, and KIH1 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein.

[0017] FIGs. 6A-6C show in-vitro characterization of additional TGFβ traps. FIG. 6A. dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH2-TRII-TRIII 28H1, KIH2-TRII-TRII 28H1, and KIH2-TRII-truncated TRII 28H1 dose-dependently bound to human FAP protein in ELISA assay. FIG. 6B. Binding activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH2-TRII-TRIII 28H1, KIH2-TRII-TRII 28H1, and KIH2-TRII-truncated TRII 28H1 to human TGFβ1 in the presence or absence of 2 ug / ml human FAP protein in ELISA assay. FIG. 6C. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH2-TRII-TRIII 28H1, KIH2-TRII-TRII 28H1, and KIH2-TRII-truncated TRII 28H1 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio.

[0018] FIG. 7 shows blocking activity of 5 ug / ml anti-FAP antibody 28H1 and different TGFβ traps on FGF21 cleavage by human FAP protein.

[0019] FIGs. 8A-8D show FAP expression levels in different cell lines and blocking activity of KIH2 monovalent TRII traps in TGFβ1 luciferase assay using different cells. FIG. 8A. Mean fluorescence intensity of surface FAP expression levels on HEK293 WT, HEK293_hFAP, MV3, U-87 MG, WM-266-4, and HSC cells by FACS. FIG. 8B. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH2 FAP-2, KIH2 FAP-4, and KIH2 FAP-7 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or U-87 MG cells at 1: 2 ratio. FIG. 8C. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH2 FAP-2, KIH2 FAP-4, and KIH2 FAP-7 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or MV3 cells at 1: 2 ratio. FIG. 8D. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, KIH2 FAP-2, KIH2 FAP-4, and KIH2 FAP-7 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or WM-266-4 cells at 1: 2 ratio.

[0020] FIG. 9 shows different competing activity of 28H1, FAP-1, FAP-2, FAP-4, FAP-7, and FAP-11 against the binding of 28H1 (mIgG2a) to human FAP protein in ELISA assay.

[0021] FIGs. 10A-10B show binding activity of humanized variants of Fab FAP-2 and Fab FAP-7 to HEK293_hFAP cells by FACS. FIG. 10A. Fab FAP-2 and humanized variants of Fab FAP-2 dose-dependently bound to HEK293_hFAP cells. FIG. 10B. Fab FAP-7 and humanized variants of Fab FAP-7 dose-dependently bound to HEK293_hFAP cells.

[0022] FIGs. 11A-11B show blocking activity of humanized KIH2 monovalent TRII traps in TGFβ1 luciferase assay. FIG. 11A. Blocking activity of KIH2 FAP-2 and KIH2 FAP-2 humanized variants on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIG. 11B. Blocking activity of KIH2 FAP-7 and KIH2 FAP-7 humanized variants on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio.

[0023] FIGs. 12A-12B show blocking activity of humanized KIH2 monovalent TRII traps in TGFβ1 luciferase assay in HEK293 CAGA12-Luc cells cocultured with HEK293 WT or U-87 MG cells at 1: 6 ratio. FIG. 12A. HEK293 CAGA12-Luc cells cocultured with HEK293 WT. FIG. 12B. HEK293 CAGA12-Luc cells cocultured with U-87 MG.

[0024] FIG. 13 shows blocking activity of 5 ug / ml KIH2 FAP-7 and KIH2 FAP-7 humanized variants on FGF21 cleavage by human FAP protein.

[0025] FIGs. 14A-14B show blocking activity of selected humanized KIH2 monovalent TRII traps in TGFβ1 luciferase assay. FIG. 14A.Blocking activity of KIH2 FAP-2 VH1VL1-GA on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIG. 14B. Blocking activity of KIH2 FAP-7 VH2VL2 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio.

[0026] FIGs. 15A-15B show blocking activity of KIH2 FAP-2 VH1VL1-GA and KIH2 FAP-7 VH2VL2 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or aHSC. FIG. 15A. HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT at 1: 6 ratio. FIG. 15B. HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with aHSC at 1: 6 ratio.

[0027] FIG. 16 shows blocking activity of KIH2 FAP-2 VH1VL1-GA and KIH2 FAP-7 VH2VL2 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in U-87 MG CAGA12-Luc cells (A1) and human FAP knockout U-87 MG CAGA12-Luc cells (A1-KO1) .

[0028] FIG. 17 shows free TGFβ1 levels in the culture medium of HEK293 WT and HEK293_hFAP cells treated with various concentrations of KIH2 FAP-2 VH1VL1-GA or KIH2 FAP-7 VH2VL2 together with 5 ng / ml TGFβ1 for 4 hours.

[0029] FIG. 18 shows antibody dependent cytotoxicity (ADCC) induced by KIH2 FAP-2 VH1VL1-GA, KIH2 FAP-7 VH2VL2, and KIH2 28H1 on activated HSC cells in a coculture of NK92-hCD16 cells with aHSC at 1: 1 ratio.

[0030] FIGs. 19A-19F show blocking activity of KIH2 truncated-1 FAP-2 VH1VL1, KIH2 truncated-2 FAP-2 VH1VL1, and KIH2 truncated-1 FAP-7 VH2VL2 in TGFβ1 luciferase assay. FIG. 19A. Blocking activity of KIH2 truncated-1 FAP-2 VH1VL1 and KIH2 truncated-2 FAP-2 VH1VL1 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIG. 19B. Blocking activity of KIH2 truncated-1 FAP-7 VH2VL2 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. (FIGs. 19C-19D. ) Blocking activity of KIH2 truncated-1 FAP-2 VH1VL1, KIH2 truncated-2 FAP-2 VH1VL1 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in U-87 MG CAGA12-Luc cells (A1) and human FAP knockout U-87 MG CAGA12-Luc cells (A1-KO1) . (FIGs. 19E-19F. ) Blocking activity of KIH2 truncated-1 FAP-7 VH2VL2 on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in A1 and A1-KO1 cells.

[0031] FIGs. 20A-20E show blocking activity of different TNFα traps on 4 ng / ml TNFα-induced luciferase expression in HEK293 NFκB-NanoLuc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 2 ratio. FIG. 20A. Blocking activity of dimeric TNFR2 28H1 and KIH2 28H1 TNFR2. FIG. 20B. Blocking activity of KIH2 FAP-2 VH1VL01-GA TNFR2 and KIH2 FAP-2 VH1VL1-GA TNFR2. FIG. 20C. Blocking activity of KIH2 FAP-7 VH1VL1 TNFR2, KIH2 FAP-7 VH1VL2 TNFR2, and KIH2 FAP-7 VH2VL2 TNFR2. FIG. 20D. Blocking activity of re-expressed and purified KIH2 FAP-2 VH1VL01-GA TNFR2. FIG. 20E. Blocking activity of re-expressed and purified KIH2 FAP-7 VH1VL1 TNFR2.

[0032] FIGs. 21A-21C show blocking activity of monovalent TNFR2 traps on 4 ng / ml TNFα-induced luciferase expression in HEK293 NFκB-NanoLuc cells or in a coculture of HEK293 NFκB-NanoLuc cells with aHSC cells at 1: 20 ratio. FIG. 21A. Blocking activity of KIH2 28H1 TNFR2. FIG. 21B. Blocking activity of KIH2 FAP-2 VH1VL01-GA TNFR2. FIG. 21C. Blocking activity of KIH2 FAP-7 VH1VL1 TNFR2.

[0033] FIGs. 22A-22B show blocking activity of monovalent TGFβ / TNFα dual trap in TNFα and TGFβ1 luciferase assay. FIG. 22A. Blocking activity of monovalent TGFβ / TNFα dual trap KIH2 28H1 TRII TNFR2 on 4 ng / ml TNFα-induced luciferase expression in HEK293 NFκB-NanoLuc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 2 ratio in the presence or absence of 5 ng / ml TGFβ1. FIG. 22B. Blocking activity of monovalent TGFβ / TNFα dual trap KIH2 28H1 TRII TNFR2 on 5 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio in the presence or absence of 4 ng / ml TNFα.

[0034] FIG. 23 Schematic diagram of monovalent TGFβ trap construct design

[0035] FIGs. 24A-24C show in-vivo blocking activity of TGFβ traps on exogenous hTGFβ1-induced signaling in BALB / c WT mice. FIG. 24A. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, and 28H1 on pSMAD2 / 3 in liver by Western blot. FIG. 24B. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, and 28H1 on PAI-1 gene expression in liver by qPCR. FIG. 24C. Serum concentrations of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1 and 28H1.

[0036] FIGs. 25A-25B show in-vivo blocking activity of TGFβ traps on exogenous hTGFβ1-induced signaling in a CDX (U-87 MG CAGA12-Luc A1 cell) model. FIG. 25A. Serum concentrations of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1 and 28H1. FIG. 25B. Blocking activity of dimeric TRII 28H1, KIH2 28H1, and 28H1 on exogenous hTGFβ1-induced luciferase expression in the tumor. Statistical analysis was performed using Two-way ANOVA followed by multiple comparison to PBS group. ***p＜0.001, ****p＜0.0001.

[0037] FIGs. 26A-26B show in-vivo blocking activity of TGFβ traps on exogenous hTGFβ1-induced signaling in a CDX model. FIG. 26A. Blocking activity of dimeric TRII FAP-7 VH2VL2, KIH2 FAP-7 VH2VL2 LALA and FAP-7 VH2VL2 LALA on exogenous hTGFβ1-induced luciferase expression in the tumor (U-87 MG CAGA12-Luc A1 CDX) . FIG. 26B. Blocking activity of dimeric TRII FAP-7 VH2VL2, KIH2 FAP-7 VH2VL2 LALA and FAP-7 VH2VL2 LALA on exogenous hTGFβ1-induced luciferase expression in the tumor (U-87 MG CAGA12-Luc hFAP knockout A1KO1 CDX) . Statistical analysis was performed using Two-way ANOVA followed by multiple comparison to PBS group. **p<0.01; ***p＜0.001; ****p＜0.0001.

[0038] FIGs. 27A-27G show blocking activity of KIH2 FAP-7 VH2VL2-pan T and pan T mAb TGFβ in luciferase assay. FIGs. 27A-27C.Blocking activity of KIH2 FAP-7 VH2VL2-pan T and pan T mAb on 0.625 ng / ml TGFβ1 / TGFβ2 / TGFβ3-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIG. 27D. Blocking activity of KIH2 FAP-7 VH2VL2-pan T mut1 and pan T mAb on 0.625 ng / ml TGFβ1-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio. FIGs. 27E-27G. Blocking activity of KIH2 FAP-7 VH2VL2-pan T mut2 and pan T mAb on 0.625 ng / ml TGFβ1 / TGFβ2 / TGFβ3-induced luciferase expression in HEK293 CAGA12-Luc cells in a coculture with HEK293 WT or HEK293_hFAP cells at 1: 1 ratio.5. DETAILED DESCRIPTION

[0039] The present disclosure is based in part on the novel multispecific binding agents comprising anti-fibroblast activation protein (FAP) antibodies and one or more monovalent ligand traps, and superior properties thereof. 5.1. Definitions

[0040] Techniques and procedures described or referenced herein include those that are generally well understood and / or commonly employed using conventional methodology by those skilled in the art, such as, for example, the widely utilized methodologies described in Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual (3d ed. 2001) ; Current Protocols in Molecular Biology (Ausubel et al. eds., 2003) ; Therapeutic Monoclonal Antibodies: From Bench to Clinic (An ed. 2009) ; Monoclonal Antibodies: Methods and Protocols (Albitar ed. 2010) ; and Antibody Engineering Vols 1 and 2 (Kontermann and Dübel eds., 2d ed. 2010) . Unless otherwise defined herein, technical and scientific terms used in the present description have the meanings that are commonly understood by those of ordinary skill in the art. For purposes of interpreting this specification, the following description of terms will apply and whenever appropriate, terms used in the singular will also include the plural and vice versa. In the event that any description of a term set forth conflicts with any document incorporated herein by reference, the description of the term set forth below shall control.

[0041] As used herein, the term “binding agent” or a grammatical equivalent thereof refers to a molecule (e.g., antibody) with one or more antigen-binding sites that binds an antigen. In some embodiments, a fibroblast activation protein (FAP) binding agent as described herein is an antibody (including an antibody fragment, such as an antigen-binding fragment or an epitope-binding fragment) or other peptide-based molecule as well as a conjugate of an antibody, antibody fragment, or peptide-based molecule (e.g., an antibody-drug conjugate) that binds to fibroblast activation protein (FAP) , such as human fibroblast activation protein (hFAP) .

[0042] The term “antibody, ” “immunoglobulin, ” or “Ig” is used interchangeably herein, and is used in the broadest sense and specifically covers, for example, monoclonal antibodies (including agonist, antagonist, neutralizing antibodies, full length or intact monoclonal antibodies) , antibody compositions with polyepitopic or monoepitopic specificity, polyclonal or monovalent antibodies, multivalent antibodies, multispecific antibodies (e.g., bispecific antibodies so long as they exhibit the desired biological activity) , formed from at least two intact antibodies, single chain antibodies, and fragments thereof (e.g., domain antibodies) , as described below. An antibody can be human, humanized, chimeric and / or affinity matured, as well as an antibody from other species, for example, mouse, rabbit, llama, etc. The term “antibody” is intended to include a polypeptide product of B cells within the immunoglobulin class of polypeptides that is able to bind to a specific molecular antigen and is composed of two identical pairs of polypeptide chains, wherein each pair has one heavy chain (about 50-70 kDa) and one light chain (about 25 kDa) , each amino-terminal portion of each chain includes a variable region of about 100 to about 130 or more amino acids, and each carboxy-terminal portion of each chain includes a constant region. See, e.g., Antibody Engineering (Borrebaeck ed., 2d ed. 1995) ; and Kuby, Immunology (3d ed. 1997) . Antibodies also include, but are not limited to, synthetic antibodies, recombinantly produced antibodies, antibodies including from Camelidae species (e.g., llama or alpaca) or their humanized variants, intrabodies, anti-idiotypic (anti-Id) antibodies, and functional fragments (e.g., antigen binding fragments) of any of the above, which refers to a portion of an antibody heavy or light chain polypeptide that retains some or all of the binding activity of the antibody from which the fragment was derived. Non-limiting examples of functional fragments (e.g., antigen binding fragments) include single-chain Fvs (scFv) (e.g., including monospecific, bispecific, etc. ) , Fab fragments, F (ab’ ) fragments, F (ab) 2 fragments, F (ab’ ) 2 fragments, disulfide-linked Fvs (dsFv) , Fd fragments, Fv fragments, diabody, triabody, tetrabody, and minibody. In particular, antibodies provided herein include immunoglobulin molecules and immunologically active portions of immunoglobulin molecules, for example, antigen-binding domains or molecules that contain an antigen-binding site that binds to an antigen (e.g., one or more CDRs of an antibody) . Such antibody fragments can be found in, for example, Harlow and Lane, Antibodies: A Laboratory Manual (1989) ; Mol. Biology and Biotechnology: A Comprehensive Desk Reference (Myers ed., 1995) ; Huston et al., 1993, Cell Biophysics 22: 189-224; Plückthun and Skerra, 1989, Meth. Enzymol. 178: 497-515; and Day, Advanced Immunochemistry (2d ed. 1990) . The antibodies provided herein can be of any class (e.g., IgG, IgE, IgM, IgD, and IgA) or any subclass (e.g., IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, and IgA2) of immunoglobulin molecule. Antibodies may be agonistic antibodies or antagonistic antibodies. Antibodies may be neither agonistic nor antagonistic.

[0043] The term “monospecific” when used in reference to a binding agent (e.g., an antibody) as used herein denotes a binding agent that has one or more binding sites each of which binds to the same epitope of the same antigen.

[0044] The term “multispecific” when used in reference to a binding agent (e.g., an antibody) means that the binding agent is able to specifically bind to at least two distinct epitopes, for example two binding sites each formed by a pair of an antibody heavy chain variable domain (VH) and an antibody light chain variable domain (VL) or each formed by a pair of VHH domains binding to different antigens or to different epitopes on the same antigen. Such a bispecific binding agent may have a 1+1 format (comprising one binding site for a first antigen or epitope and one binding site for a second antigen or epitope) . Other bispecific binding agent formats may be 2+1 or 1+2 formats (comprising two binding sites for a first antigen or epitope and one binding site for a second antigen or epitope) or 2+2 format (comprising two binding sites for a first antigen or epitope and two binding sites for a second antigen or epitope) . When a bispecific binding agent comprises two antigen-binding sites, each may bind to a different epitope. Such a bispecific binding agent may bind to two different epitopes on the same antigen (e.g., epitopes on FAP) .

[0045] The term “identical” or percent “identity” in the context of two or more nucleic acids or polypeptides, refer to two or more sequences or subsequences that are the same or have a specified percentage of nucleotides or amino acid residues that are the same, when compared and aligned (introducing gaps, if necessary) for maximum correspondence, not considering any conservative amino acid substitutions as part of the sequence identity. The percent identity can be measured using sequence comparison software or algorithms or by visual inspection. Various algorithms and software that can be used to obtain alignments of amino acid or nucleotide sequences are well-known in the art. These include, but are not limited to, BLAST, ALIGN, Megalign, BestFit, GCG Wisconsin Package, and variants thereof. In some embodiments, two nucleic acids or polypeptides are substantially identical, meaning they have at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, or at least 90%, and in some embodiments at least 95%, 96%, 97%, 98%, or 99%nucleotide or amino acid residue identity, when compared and aligned for maximum correspondence, as measured using a sequence comparison algorithm or by visual inspection. In some embodiments, identity exists over a region of the amino acid sequences that is at least about 10 residues, at least about 20 residues, at least about 40-60 residues, at least about 60-80 residues in length or any integral value there between. In some embodiments, identity exists over a longer region than 60-80 residues, such as at least about 80-100 residues, and in some embodiments the sequences are substantially identical over the full length of the sequences being compared, such as the coding region of a target protein or an antibody. In some embodiments, identity exists over a region of the nucleotide sequences that is at least about 10 bases, at least about 20 bases, at least about 40-60 bases, at least about 60-80 bases in length or any integral value there between. In some embodiments, identity exists over a longer region than 60-80 bases, such as at least about 80-1000 bases or more, and in some embodiments the sequences are substantially identical over the full-length of the sequences being compared, such as a nucleotide sequence encoding a protein of interest.

[0046] A “conservative amino acid substitution” is one in which one amino acid residue is replaced with another amino acid residue having a side chain with similar chemical characteristics. Families of amino acid residues having similar side chains have been generally defined in the art, including basic side chains (e.g., lysine, arginine, histidine) , acidic side chains (e.g., aspartic acid, glutamic acid) , uncharged polar side chains (e.g., glycine, asparagine, glutamine, serine, threonine, tyrosine, cysteine) , nonpolar side chains (e.g., alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phenylalanine, methionine, tryptophan) , beta-branched side chains (e.g., threonine, valine, isoleucine) and aromatic side chains (e.g., tyrosine, phenylalanine, tryptophan, histidine) . For example, substitution of a phenylalanine for a tyrosine is a conservative substitution. Generally, conservative substitutions in the sequences of the polypeptides, soluble proteins, and / or antibodies of the disclosure do not abrogate the binding of the polypeptide, soluble protein, or antibody containing the amino acid sequence, to the target binding site. Methods of identifying amino acid conservative substitutions which do not eliminate binding are well-known in the art.

[0047] The term “polypeptide” refers to polymers of amino acids of any length. The polymer can be linear or branched, it can comprise modified amino acids, and it can include (e.g., be interrupted by) non-amino acids. The terms also encompass an amino acid polymer that has been modified naturally or by intervention; for example, disulfide bond formation, glycosylation, lipidation, acetylation, phosphorylation, or any other manipulation or modification, such as linkage to or conjugation with (directly or indirectly) a moiety such as a labeling component or a drug (e.g., toxin) . Also included within the definition are, for example, polypeptides containing one or more analogs of an amino acid (including, for example, unnatural amino acids) , as well as other modifications known in the art. It is understood that, because the polypeptides of this disclosure can be based upon antibodies or other members of the immunoglobulin superfamily, in some embodiments, the polypeptides can occur as single chains or dimers of single chains.

[0048] An “antigen” is a structure to which an antibody can selectively bind. A target antigen may be a polypeptide, carbohydrate, nucleic acid, lipid, hapten, or other naturally occurring or synthetic compound. In some embodiments, the target antigen is a polypeptide. In certain embodiments, an antigen is associated with a cell, for example, is present on or in a cell.

[0049] An “intact” antibody is one comprising an antigen-binding site as well as a CL and at least heavy chain constant regions, CH1, CH2 and CH3. The constant regions may include human constant regions or amino acid sequence variants thereof. In certain embodiments, an intact antibody has one or more effector functions.

[0050] The terms “binds” or “binding” refer to an interaction between molecules including, for example, to form a complex. Interactions can be, for example, non-covalent interactions including hydrogen bonds, ionic bonds, hydrophobic interactions, and / or van der Waals interactions. A complex can also include the binding of two or more molecules held together by covalent or non-covalent bonds, interactions, or forces. The strength of the total non-covalent interactions between a single antigen-binding site on an antibody and a single epitope of a target molecule, such as an antigen, is the affinity of the antibody or functional fragment for that epitope. The ratio of dissociation rate (koff) to association rate (kon) of a binding molecule (e.g., an antibody) to a monovalent antigen (koff / kon) is the dissociation constant KD, which is inversely related to affinity. The lower the KD value, the higher the affinity of the antibody. The value of KD varies for different complexes of antibody and antigen and depends on both kon and koff. The dissociation constant KD for an antibody provided herein can be determined using any method provided herein or any other method well known to those skilled in the art. The affinity at one binding site does not always reflect the true strength of the interaction between an antibody and an antigen. When complex antigens containing multiple, repeating antigenic determinants, such as a polyvalent antigen, come in contact with antibodies containing multiple binding sites, the interaction of antibody with antigen at one site will increase the probability of a reaction at a second site. The strength of such multiple interactions between a multivalent antibody and antigen is called the avidity.

[0051] In connection with the binding molecules described herein terms such as “bind to, ” “that specifically bind to, ” and analogous terms are also used interchangeably herein and refer to binding molecules of antigen binding domains that specifically bind to an antigen, such as a polypeptide. A binding molecule or antigen binding domain that binds to or specifically binds to an antigen can be identified, for example, by immunoassays,  or other techniques known to those of skill in the art. In some embodiments, a binding molecule or antigen binding domain binds to or specifically binds to an antigen when it binds to an antigen with higher affinity than to any cross-reactive antigen as determined using experimental techniques, such as enzyme linked immunosorbent assay (ELISA) . Typically, a specific or selective reaction will be at least twice background signal or noise and may be more than 10 times background. See, e.g., Fundamental Immunology 332-36 (Paul ed., 2d ed. 1989) for a discussion regarding binding specificity. In certain embodiments, the extent of binding of a binding molecule or antigen binding domain to a “non-target” protein is less than about 10%of the binding of the binding molecule or antigen binding domain to its particular target antigen, for example, as determined by fluorescence activated cell sorting (FACS) analysis. A binding molecule or antigen binding domain that binds to an antigen includes one that is capable of binding the antigen with sufficient affinity such that the binding molecule is useful, for example, as a therapeutic and / or diagnostic agent in targeting the antigen. In certain embodiments, a binding molecule or antigen binding domain that binds to an antigen has a dissociation constant (KD) of less than or equal to 1μM, 800 nM, 600 nM, 550 nM, 500 nM, 300 nM, 250 nM, 100 nM, 50 nM, 10 nM, 5 nM, 4 nM, 3 nM, 2 nM, 1 nM, 0.9 nM, 0.8 nM, 0.7 nM, 0.6 nM, 0.5 nM, 0.4 nM, 0.3 nM, 0.2 nM, or 0.1 nM. In certain embodiments, a binding molecule or antigen binding domain binds to an epitope of an antigen that is conserved among the antigen from different species.

[0052] “Binding affinity” generally refers to the strength of the sum total of noncovalent interactions between a single binding site of a molecule (e.g., a binding agent such as an antibody) and its binding partner (e.g., an antigen such as FAP) . Unless indicated otherwise, as used herein, “binding affinity” refers to intrinsic binding affinity which reflects a 1: 1 interaction between members of a binding pair (e.g., antibody and antigen) . The affinity of a binding molecule X for its binding partner Y can generally be represented by the dissociation constant (KD) . Affinity can be measured by common methods known in the art, including those described herein. Low-affinity antibodies generally bind antigen slowly and tend to dissociate readily, whereas high-affinity antibodies generally bind antigen faster and tend to remain bound longer. A variety of methods of measuring binding affinity are known in the art, any of which can be used for purposes of the present disclosure. In one embodiment, the “KD” or “KD value” may be measured by biolayer interferometry (BLI) using, for example, the OctetQK384 system (ForteBio, Menlo Park, CA) . Alternatively, the KD may also be measured in a radiolabeled antigen-binding assay (RIA) , for example, performed with the Fab version of an antibody of interest and its antigen (Chen, et al., (1999) J. Mol Biol 293: 865-881) or using surface plasmon resonance (SPR) assays by BiacoreTM, using, for example, a BiacoreTM-2000 or a BiacoreTM-3000 (BiacoreTM, Inc., Piscataway, NJ) . An “on-rate” or “rate of association” or “association rate” or “kon, ” as well as an “off-rate” or “rate of dissociation” or “dissociation rate” or “koff, ” can also be determined with the same SPR or BLI techniques described above using, for example, the OctetQK384 system (ForteBio, Menlo Park, CA) or a BiacoreTM-2000 or a BiacoreTM-3000 (BiacoreTM, Inc., Piscataway, NJ) , respectively.

[0053] The term “compete” or any grammatical variation thereof when used in the context of FAP binding agents (e.g., antibodies) means binding agents that compete for the same epitope or binding site on a target, which includes competition between such binding agents as determined by an assay in which the binding agent under study prevents or inhibits the specific binding of a reference molecule (e.g., a reference ligand, or reference antigen-binding protein, such as a reference antibody) to a common antigen (e.g., FAP) . Numerous types of competitive binding assays can be used to determine if a test binding agent competes with a reference molecule for binding to FAP (e.g., human FAP) . Examples of assays that can be employed include solid phase direct or indirect radioimmunoassay (RIA) ; solid phase direct or indirect enzyme immunoassay (EIA) , sandwich competition assay (see, e.g., Stahli et al., (1983) Methods in Enzymology 9: 242-253) ; solid phase direct biotin-avidin EIA (see, e.g., Kirkland et al., (1986) J. Immunol. 137: 3614-3619 or Cheung, et al., (1990) Virology 176: 546-552) ; solid phase direct labeled assay; solid phase direct labeled sandwich assay (see, e.g., Harlow and Lane, (1988) Antibodies, A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Press) ; solid phase direct label RIA using I-125 label (see, e.g., Morel et al., (1988) Molec. Immunol. 25: 7-15) ; and direct labeled RIA (Moldenhauer et al., (1990) Scand. J. Immunol. 32: 77-82) . Typically, such an assay involves the use of a purified antigen (e.g., FAP, such as human FAP) bound to a solid surface or cells bearing either of an unlabelled test antigen-binding protein (e.g., test FAP antibody) or a labeled reference antigen-binding protein (e.g., reference FAP antibody) . Competitive inhibition may be measured by determining the amount of label bound to the solid surface or cells in the presence of the test antigen-binding protein. Usually, the test antigen-binding protein is present in excess. Antibodies identified by competition assay (competing antibodies) include antibodies binding to the same epitope as the reference antibody and / or antibodies binding to an adjacent epitope sufficiently proximal to the epitope bound by the reference for antibodies steric hindrance to occur (e.g., similar epitope or overlapping epitope) . Usually, when a competing antibody is present in excess, it will inhibit specific binding of a reference antibody to a common antigen by at least 20%, for example, at least 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%or 75%. In some instance, binding is inhibited by at least 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%or more.

[0054] In certain embodiments, the binding molecules or antigen binding domains can comprise “chimeric” sequences in which a portion of the heavy and / or light chain is identical with or homologous to corresponding sequences in antibodies derived from a particular species or belonging to a particular antibody class or subclass, while the remainder of the chain (s) is identical with or homologous to corresponding sequences in antibodies derived from another species or belonging to another antibody class or subclass, as well as fragments of such antibodies, so long as they exhibit the desired biological activity (see U.S. Pat. No. 4,816,567; and Morrison et al., 1984, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 6851-55) . Chimeric sequences may include humanized sequences.

[0055] In certain embodiments, the binding molecules or antigen binding domains can comprise portions of “humanized” forms of nonhuman (e.g., camelid, murine, non-human primate) antibodies that include sequences from human immunoglobulins (e.g., recipient antibody) in which the native CDR residues are replaced by residues from the corresponding CDR of a nonhuman species (e.g., donor antibody) such as camelid, mouse, rat, rabbit, or nonhuman primate having the desired specificity, affinity, and capacity. In some instances, one or more FR region residues of the human immunoglobulin sequences are replaced by corresponding nonhuman residues. Furthermore, humanized antibodies can comprise residues that are not found in the recipient antibody or in the donor antibody. These modifications are made to further refine antibody performance. A humanized antibody heavy or light chain can comprise substantially all of at least one or more variable regions, in which all or substantially all of the CDRs correspond to those of a nonhuman immunoglobulin and all or substantially all of the FRs are those of a human immunoglobulin sequence. In certain embodiments, the humanized antibody will comprise at least a portion of an immunoglobulin constant region (Fc) , typically that of a human immunoglobulin. For further details, see, Jones et al., Nature 321: 522-25 (1986) ; Riechmann et al., Nature 332: 323-29 (1988) ; Presta, Curr. Op. Struct. Biol. 2: 593-96 (1992) ; Carter et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89: 4285-89 (1992) ; U.S. Pat. Nos: 6,800,738; 6,719,971; 6,639,055; 6,407,213; and 6,054,297.

[0056] In certain embodiments, the binding molecules or antigen binding domains can comprise portions of a “fully human antibody” or “human antibody, ” wherein the terms are used interchangeably herein and refer to an antibody that comprises a human variable region and, for example, a human constant region. The binding molecules may comprise an antibody sequence. In specific embodiments, the terms refer to an antibody that comprises a variable region and constant region of human origin. “Fully human” antibodies, in certain embodiments, can also encompass antibodies which bind polypeptides and are encoded by nucleic acid sequences which are naturally occurring somatic variants of human germline immunoglobulin nucleic acid sequence. The term “fully human antibody” includes antibodies having variable and constant regions corresponding to human germline immunoglobulin sequences as described by Kabat et al. (See Kabat et al. (1991) Sequences of Proteins of Immunological Interest, Fifth Edition, U.S. Department of Health and Human Services, NIH Publication No. 91-3242) . A “human antibody” is one that possesses an amino acid sequence which corresponds to that of an antibody produced by a human and / or has been made using any of the techniques for making human antibodies. This definition of a human antibody specifically excludes a humanized antibody comprising non-human antigen-binding residues. Human antibodies can be produced using various techniques known in the art, including phage-display libraries (Hoogenboom and Winter, J. Mol. Biol. 227: 381 (1991) ; Marks et al., J. Mol. Biol. 222: 581 (1991) ) and yeast display libraries (Chao et al., Nature Protocols 1: 755-68 (2006) ) . Also available for the preparation of human monoclonal antibodies are methods described in Cole et al., Monoclonal Antibodies and Cancer Therapy 77 (1985) ; Boerner et al., J. Immunol. 147 (1) : 86-95 (1991) ; and van Dijk and van de Winkel, Curr. Opin. Pharmacol. 5: 368-74 (2001) . Human antibodies can be prepared by administering the antigen to a transgenic animal that has been modified to produce such antibodies in response to antigenic challenge, but whose endogenous loci have been disabled, e.g., mice (see, e.g., Jakobovits, Curr. Opin. Biotechnol. 6 (5) : 561-66 (1995) ; Brüggemann and Taussing, Curr. Opin. Biotechnol. 8 (4) : 455-58 (1997) ; and U.S. Pat. Nos. 6,075,181 and 6,150,584 regarding XENOMOUSETM technology) . See also, for example, Li et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 103: 3557-62 (2006) regarding human antibodies generated via a human B-cell hybridoma technology.

[0057] In certain embodiments, the binding molecules or antigen binding domains can comprise portions of a “recombinant human antibody, ” wherein the phrase includes human antibodies that are prepared, expressed, created or isolated by recombinant means, such as antibodies expressed using a recombinant expression vector transfected into a host cell, antibodies isolated from a recombinant, combinatorial human antibody library, antibodies isolated from an animal (e.g., a mouse or cow) that is transgenic and / or transchromosomal for human immunoglobulin genes (see, e.g., Taylor, L. D. et al., Nucl. Acids Res. 20: 6287-6295 (1992) ) or antibodies prepared, expressed, created or isolated by any other means that involves splicing of human immunoglobulin gene sequences to other DNA sequences. Such recombinant human antibodies can have variable and constant regions derived from human germline immunoglobulin sequences (See Kabat, E. A. et al. (1991) Sequences of Proteins of Immunological Interest, Fifth Edition, U.S. Department of Health and Human Services, NIH Publication No. 91-3242) . In certain embodiments, however, such recombinant human antibodies are subjected to in vitro mutagenesis (or, when an animal transgenic for human Ig sequences is used, in vivo somatic mutagenesis) and thus the amino acid sequences of the VH and VL regions of the recombinant antibodies are sequences that, while derived from and related to human germline VH and VL sequences, may not naturally exist within the human antibody germline repertoire in vivo.

[0058] In certain embodiments, the binding molecules or antigen binding domains can comprise a portion of a “monoclonal antibody, ” wherein the term as used herein refers to an antibody obtained from a population of substantially homogeneous antibodies, e.g., the individual antibodies comprising the population are identical except for possible naturally occurring mutations that may be present in minor amounts or well-known post-translational modifications such as amino acid isomerization or deamidation, methionine oxidation or asparagine or glutamine deamidation, each monoclonal antibody will typically recognize a single epitope on the antigen. In specific embodiments, a “monoclonal antibody, ” as used herein, is an antibody produced by a single hybridoma or other cell. The term “monoclonal” is not limited to any particular method for making the antibody. For example, the monoclonal antibodies useful in the present disclosure may be prepared by the hybridoma methodology first described by Kohler et al., Nature 256: 495 (1975) , or may be made using recombinant DNA methods in bacterial or eukaryotic animal or plant cells (see, e.g., U.S. Pat. No. 4,816,567) . The “monoclonal antibodies” may also be isolated from phage antibody libraries using the techniques described in Clackson et al., Nature 352: 624-28 (1991) and Marks et al., J. Mol. Biol. 222: 581-97 (1991) , for example. Other methods for the preparation of clonal cell lines and of monoclonal antibodies expressed thereby are well known in the art. See, e.g., Short Protocols in Molecular Biology (Ausubel et al. eds., 5th ed. 2002) .

[0059] A typical 4-chain antibody unit is a heterotetrametric glycoprotein composed of two identical light (L) chains and two identical heavy (H) chains. In the case of IgGs, the 4-chain unit is generally about 150,000 daltons. Each L chain is linked to an H chain by one covalent disulfide bond, while the two H chains are linked to each other by one or more disulfide bonds depending on the H chain isotype. Each H and L chain also has regularly spaced intrachain disulfide bridges. Each H chain has at the N-terminus, a variable domain (VH) followed by three constant domains (CH) for each of the α and γ chains and four CH domains for μ and ε isotypes. Each L chain has at the N-terminus, a variable domain (VL) followed by a constant domain (CL) at its other end. The VL is aligned with the VH, and the CL is aligned with the first constant domain of the heavy chain (CH1) . Particular amino acid residues are believed to form an interface between the light chain and heavy chain variable domains. The pairing of a VH and VL together forms a single antigen-binding site. For the structure and properties of the different classes of antibodies, see, for example, Basic and Clinical Immunology 71 (Stites et al. eds., 8th ed. 1994) ; and Immunobiology (Janeway et al. eds., 5th ed. 2001) .

[0060] The term “Fab” or “Fab region” refers to an antibody region that binds to antigens. A conventional IgG usually comprises two Fab regions, each residing on one of the two arms of the Y-shaped IgG structure. Each Fab region is typically composed of one variable region and one constant region of each of the heavy and the light chain. More specifically, the variable region and the constant region of the heavy chain in a Fab region are VH and CH1 regions, and the variable region and the constant region of the light chain in a Fab region are VL and CL regions. The VH, CH1, VL, and CL in a Fab region can be arranged in various ways to confer an antigen binding capability according to the present disclosure. For example, VH and CH1 regions can be on one polypeptide, and VL and CL regions can be on a separate polypeptide, similarly to a Fab region of a conventional IgG. Alternatively, VH, CH1, VL and CL regions can all be on the same polypeptide and oriented in different orders as described in more detail the sections below.

[0061] The term “variable region, ” “variable domain, ” “V region, ” or “V domain” refers to a portion of the light or heavy chains of an antibody that is generally located at the amino-terminal of the light or heavy chain and has a length of about 120 to 130 amino acids in the heavy chain and about 100 to 110 amino acids in the light chain, and are used in the binding and specificity of each particular antibody for its particular antigen. The variable region of the heavy chain may be referred to as “VH. ” The variable region of the light chain may be referred to as “VL. ” The term “variable” refers to the fact that certain segments of the variable regions differ extensively in sequence among antibodies. The V region mediates antigen binding and defines specificity of a particular antibody for its particular antigen. However, the variability is not evenly distributed across the 110-amino acid span of the variable regions. Instead, the V regions consist of less variable (e.g., relatively invariant) stretches called framework regions (FRs) of about 15-30 amino acids separated by shorter regions of greater variability (e.g., extreme variability) called “hypervariable regions” that are each about 9-12 amino acids long. The variable regions of heavy and light chains each comprise four FRs, largely adopting a β sheet configuration, connected by three hypervariable regions, which form loops connecting, and in some cases form part of, the β sheet structure. The hypervariable regions in each chain are held together in close proximity by the FRs and, with the hypervariable regions from the other chain, contribute to the formation of the antigen-binding site of antibodies (see, e.g., Kabat et al., Sequences of Proteins of Immunological Interest (5th ed. 1991) ) . The constant regions are not involved directly in binding an antibody to an antigen, but exhibit various effector functions, such as participation of the antibody in antibody dependent cellular cytotoxicity (ADCC) and complement dependent cytotoxicity (CDC) . The variable regions differ extensively in sequence between different antibodies. In specific embodiments, the variable region is a human variable region.

[0062] The term “variable region residue numbering according to Kabat” or “amino acid position numbering as in Kabat” , and variations thereof, refer to the numbering system used for heavy chain variable regions or light chain variable regions of the compilation of antibodies in Kabat et al., supra. Using this numbering system, the actual linear amino acid sequence may contain fewer or additional amino acids corresponding to a shortening of, or insertion into, an FR or CDR of the variable domain. For example, a heavy chain variable domain may include a single amino acid insert (residue 52a according to Kabat) after residue 52 and three inserted residues (e.g., residues 82a, 82b, and 82c, etc. according to Kabat) after residue 82. The Kabat numbering of residues may be determined for a given antibody by alignment at regions of homology of the sequence of the antibody with a “standard” Kabat numbered sequence. The Kabat numbering system is generally used when referring to a residue in the variable domain (approximately residues 1-107 of the light chain and residues 1-113 of the heavy chain) (e.g., Kabat et al., supra) . The “EU numbering system” or “EU index” is generally used when referring to a residue in an immunoglobulin heavy chain constant region (e.g., the EU index reported in Kabat et al., supra) . The “EU index as in Kabat” refers to the residue numbering of the human IgG 1 EU antibody. Other numbering systems have been described, for example, by AbM, Chothia, Contact, IMGT, and AHon.

[0063] The term “heavy chain” when used in reference to an antibody refers to a polypeptide chain of about 50-70 kDa, wherein the amino-terminal portion includes a variable region of about 120 to 130 or more amino acids, and a carboxy-terminal portion includes a constant region. The constant region can be one of five distinct types, (e.g., isotypes) referred to as alpha (α) , delta (δ) , epsilon (ε) , gamma (γ) , and mu (μ) , based on the amino acid sequence of the heavy chain constant region. The distinct heavy chains differ in size: α, δ, and γ contain approximately 450 amino acids, while μ and ε contain approximately 550 amino acids. When combined with a light chain, these distinct types of heavy chains give rise to five well known classes (e.g., isotypes) of antibodies, IgA, IgD, IgE, IgG, and IgM, respectively, including four subclasses of IgG, namely IgG1, IgG2, IgG3, and IgG4.

[0064] The term “light chain” when used in reference to an antibody refers to a polypeptide chain of about 25 kDa, wherein the amino-terminal portion includes a variable region of about 100 to about 110 or more amino acids, and a carboxy-terminal portion includes a constant region. The approximate length of a light chain is 211 to 217 amino acids. There are two distinct types, referred to as kappa (κ) or lambda (λ) based on the amino acid sequence of the constant domains.

[0065] As used herein, the terms “hypervariable region, ” “HVR, ” “Complementarity Determining Region, ” and “CDR” are used interchangeably. A “CDR” refers to one of three hypervariable regions (H1, H2 or H3) within the non-framework region of the immunoglobulin (Ig or antibody) VH β-sheet framework, or one of three hypervariable regions (L1, L2 or L3) within the non-framework region of the antibody VL β-sheet framework. CDR1, CDR2 and CDR3 in VH domain are also referred to as HCDR1, HCDR2 and HCDR3, respectively. CDR1, CDR2 and CDR3 in VL domain are also referred to as LCDR1, LCDR2 and LCDR3, respectively. Accordingly, CDRs are variable region sequences interspersed within the framework region sequences.

[0066] CDR regions are well known to those skilled in the art and have been defined by well-known numbering systems. For example, the Kabat Complementarity Determining Regions (CDRs) are based on sequence variability and are the most commonly used (see, e.g., Kabat et al., supra; Nick Deschacht et al., J Immunol 2010; 184: 5696-5704) . Chothia refers instead to the location of the structural loops (see, e.g., Chothia and Lesk, J. Mol. Biol. 196: 901-17 (1987) ) . The end of the Chothia CDR-H1 loop when numbered using the Kabat numbering convention varies between H32 and H34 depending on the length of the loop (this is because the Kabat numbering scheme places the insertions at H35A and H35B; if neither 35A nor 35B is present, the loop ends at 32; if only 35A is present, the loop ends at 33; if both 35A and 35B are present, the loop ends at 34) . The AbM hypervariable regions represent a compromise between the Kabat CDRs and Chothia structural loops, and are used by Oxford Molecular’s AbM antibody modeling software (see, e.g., Antibody Engineering Vol. 2 (Kontermann and Dübel eds., 2d ed. 2010) ) . The “contact” hypervariable regions are based on an analysis of the available complex crystal structures. Another universal numbering system that has been developed and widely adopted is ImMunoGeneTics (IMGT) Information   (Lafranc et al., Dev. Comp. Immunol. 27 (1) : 55-77 (2003) ) . IMGT is an integrated information system specializing in immunoglobulins (IG) , T-cell receptors (TCR) , and major histocompatibility complex (MHC) of human and other vertebrates. Herein, the CDRs are referred to in terms of both the amino acid sequence and the location within the light or heavy chain. As the “location” of the CDRs within the structure of the immunoglobulin variable domain is conserved between species and present in structures called loops, by using numbering systems that align variable domain sequences according to structural features, CDR and framework residues are readily identified. This information can be used in grafting and replacement of CDR residues from immunoglobulins of one species into an acceptor framework from, typically, a human antibody. An additional numbering system (AHon) has been developed by Honegger and Plückthun, J. Mol. Biol. 309: 657-70 (2001) . Correspondence between the numbering system, including, for example, the Kabat numbering and the IMGT unique numbering system, is well known to one skilled in the art (see, e.g., Kabat, supra; Chothia and Lesk, supra; Martin, supra; Lefranc et al., supra) . The residues from each of these hypervariable regions or CDRs are exemplified in Table 1 below. Table 1. Exemplary CDRs According to Various Numbering Systems

[0067] The boundaries of a given CDR may vary depending on the scheme used for identification. Thus, unless otherwise specified, the terms “CDR” and “complementary determining region” of a given antibody or region thereof, such as a variable region, as well as individual CDRs (e.g., CDR-H1, CDR-H2) of the antibody or region thereof, should be understood to encompass the complementary determining region as defined by any of the known schemes described herein above. In some instances, the scheme for identification of a particular CDR or CDRs is specified, such as the CDR as defined by the IMGT, Kabat, Chothia, AbM, or Contact method. In other cases, the particular amino acid sequence of a CDR is given. It should be noted CDR regions may also be defined by a combination of various numbering systems, e.g., a combination of Kabat and Chothia numbering systems, or a combination of Kabat and IMGT numbering systems. Therefore, the term such as “a CDR1 as set forth in a specific VH” includes any CDR1 as defined by the exemplary CDR numbering systems described above, but is not limited thereby. Once a variable region (e.g., a VH or VL) is given, those skilled in the art would understand that CDRs within the region can be defined by different numbering systems or combinations thereof.

[0068] Hypervariable regions may comprise “extended hypervariable regions” as follows: 24-36 or 24-34 (L1) , 46-56 or 50-56 (L2) , and 89-97 or 89-96 (L3) in the VL, and 26-35 or 26-35A (H1) , 50-65 or 49-65 (H2) , and 93-102, 94-102, or 95-102 (H3) in the VH.

[0069] The term “constant region” or “constant domain” refers to a carboxy terminal portion of the light and heavy chain which is not directly involved in binding of the antibody to antigen but exhibits various effector function, such as interaction with the Fc receptor. The term refers to the portion of an immunoglobulin molecule having a more conserved amino acid sequence relative to the other portion of the immunoglobulin, the variable region, which contains the antigen binding site. The constant region may contain the CH1, CH2, and CH3 regions of the heavy chain and the CL region of the light chain.

[0070] The term “framework” or “FR” refers to those variable region residues flanking the CDRs. FR residues are present, for example, in chimeric, humanized, human, domain antibodies, diabodies, linear antibodies, and bispecific antibodies. FR residues are those variable domain residues other than the hypervariable region residues or CDR residues.

[0071] The term “Fc region” herein is used to define a C-terminal region of an immunoglobulin heavy chain, including, for example, native sequence Fc regions, recombinant Fc regions, and variant Fc regions. Although the boundaries of the Fc region of an immunoglobulin heavy chain might vary, the human IgG heavy chain Fc region is often defined to stretch from an amino acid residue at position Cys226, or from Pro230, to the carboxyl-terminus thereof. The C-terminal lysine (residue 447 according to the EU numbering system) of the Fc region may be removed, for example, during production or purification of the antibody, or by recombinantly engineering the nucleic acid encoding a heavy chain of the antibody. Accordingly, a composition of intact antibodies may comprise antibody populations with all K447 residues removed, antibody populations with no K447 residues removed, and antibody populations having a mixture of antibodies with and without the K447 residue. A “functional Fc region” possesses an “effector function” of a native sequence Fc region. Exemplary “effector functions” include C1q binding; CDC; Fc receptor binding; ADCC; phagocytosis; downregulation of cell surface receptors (e.g., B cell receptor) , etc. Such effector functions generally require the Fc region to be combined with a binding region or binding domain (e.g., an antibody variable region or domain) and can be assessed using various assays known to those skilled in the art. A “native sequence Fc region” comprises an amino acid sequence identical to the amino acid sequence of an Fc region found in nature, and not manipulated, modified, and / or changed (e.g., isolated, purified, selected, including or combining with other sequences such as variable region sequences) by a human. Native sequence human Fc regions include a native sequence human IgG1 Fc region (non-A and A allotypes) ; native sequence human IgG2 Fc region; native sequence human IgG3 Fc region; and native sequence human IgG4 Fc region as well as naturally occurring variants thereof. A “variant Fc region” comprises an amino acid sequence which differs from that of a native sequence Fc region by virtue of at least one amino acid modification (e.g., substituting, addition, or deletion) . In certain embodiments, the variant Fc region has at least one amino acid substitution compared to a native sequence Fc region or to the Fc region of a parent polypeptide, for example, from about one to about ten amino acid substitutions, or from about one to about five amino acid substitutions in a native sequence Fc region or in the Fc region of a parent polypeptide. The variant Fc region herein can possess at least about 80%homology with a native sequence Fc region and / or with an Fc region of a parent polypeptide, or at least about 90%homology therewith, for example, at least about 95%homology therewith.

[0072] The terms “antigen-binding fragment, ” “antigen-binding domain, ” “antigen-binding region, ” and similar terms refer to that portion of an antibody, which comprises the amino acid residues that interact with an antigen and confer on the binding fragment, domain, or region its specificity and affinity for the antigen (e.g., the CDRs) . “Antigen-binding fragment” as used herein includes “antibody fragment, ” which comprises a portion of an antibody including one or more CDRs, such as the antigen-binding or variable region of the antibody.

[0073] Antibodies described herein include, but are not limited to, synthetic antibodies, monoclonal antibodies, recombinantly produced antibodies, multispecific antibodies (e.g., bispecific antibodies) , human antibodies, humanized antibodies, chimeric antibodies, intrabodies, single-chain Fvs (scFv) (e.g., including monospecific, bispecific, etc. ) , camelized antibodies, Fab fragments, F (ab’ ) fragments, disulfide-linked Fvs (sdFv) , anti-idiotypic (anti-Id) antibodies, and epitope-binding fragments of any of the above.

[0074] In some embodiments, antibodies described herein include immunoglobulin molecules and immunologically active portions of immunoglobulin molecules, including molecules that contain one or more antigen-binding sites that bind to an FAP antigen.

[0075] Antibodies can be of any type (e.g., IgG, IgE, IgM, IgD, IgA or IgY) , any class (e.g., IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1 or IgA2) , or any subclass (e.g., IgG2a or IgG2b) of immunoglobulin molecule. In some embodiments, antibodies described herein are IgG antibodies (e.g., human IgG) , or a class (e.g., human IgG1, IgG2, IgG3 or IgG4) or a subclass thereof.

[0076] In some embodiments, an antibody is a 4-chain antibody unit comprising two heavy (H) chain  / light (L) chain pairs. In further embodiments, the amino acid sequences of the H chains are identical and the amino acid sequences of the L chains are identical. In other embodiments, the amino acid sequences of the H chains are different from each other. Additionally or alternatively, the amino acid sequences of the L chains are different from each other. For example, an antibody comprises a first H  / L chain pair and a second H  / L chain pair, wherein the first H  / L chain pair binds to an FAP antigen and the second H / L chain pair binds to another FAP antigen or a non-FAP antigen. In some embodiments, an antibody is a 2-chain antibody unit comprising a VHH-VHH pair. In further embodiments, the amino acid sequences of the VHH are identical. In other embodiments, the amino acid sequence of the VHH are different from each other. For example, an antibody comprises a first VHH and a second VHH, wherein the first VHH binds to an FAP antigen and the second VHH binds to another FAP antigen or a non-FAP antigen. In some embodiments, the H and / or L chains comprise constant regions, for example, human constant regions. In some embodiments, the L chain constant region of such antibodies is a kappa or lambda light chain constant region, for example, a human kappa or lambda light chain constant region. In some embodiments, the H chain constant region of such antibodies comprises a gamma heavy chain constant region, for example, a human gamma heavy chain constant region. In some embodiments, such antibodies comprise IgG constant regions, for example, human IgG constant regions (e.g., IgG1, IgG2, IgG3, and / or IgG4 constant regions) .

[0077] An antibody or fragment thereof may preferentially bind to FAP, such as human FAP, meaning that the antibody or fragment thereof binds FAP with greater affinity than it binds to a control protein (e.g., unrelated control proteins such as hen egg white lysozyme) and / or binds human FAP with greater affinity than it binds to an unrelated control protein. For example, the antibody or fragment thereof may specifically recognize and bind FAP or a portion thereof. “Specific binding” means that the antibody or fragment thereof binds to FAP with an affinity that is at least 5, 10, 15, 20, 25, 50, 100, 250, 500, 1000, or 10,000 times greater than the affinity for an unrelated control protein (e.g., hen egg white lysozyme) . In some embodiments, the antibody or fragment thereof may bind FAP substantially exclusively (e.g., is able to distinguish FAP from other known polypeptides, for example, by virtue of measurable differences in binding affinity) . In some embodiments, an FAP binding agent (e.g., an antibody) may react with FAP sequences other than human FAP sequences (e.g., cynomolgous monkey FAP sequences) . In other embodiments, an FAP binding agent (e.g., an antibody) does not react with non-human (such as cynomolgous monkey) FAP sequences.

[0078] As used herein, an “epitope” is a term in the art and refers to a localized region of an antigen to which a binding molecule (e.g., an antibody) can specifically bind. An epitope can be a linear epitope or a conformational, non-linear, or discontinuous epitope. In the case of a polypeptide antigen, for example, an epitope can be contiguous amino acids of the polypeptide (a “linear” epitope) or an epitope can comprise amino acids from two or more non-contiguous regions of the polypeptide (a“conformational, ” “non-linear” or “discontinuous” epitope) . It will be appreciated by one of skill in the art that, in general, a linear epitope may or may not be dependent on secondary, tertiary, or quaternary structure. For example, in some embodiments, a binding molecule binds to a group of amino acids regardless of whether they are folded in a natural three dimensional protein structure. In other embodiments, a binding molecule requires amino acid residues making up the epitope to exhibit a particular conformation (e.g., bend, twist, turn or fold) in order to recognize and bind the epitope.

[0079] An antibody binds “an epitope” or “essentially the same epitope” or “the same epitope” as a reference antibody, when the two antibodies recognize identical, overlapping or adjacent epitopes in a three-dimensional space. The most widely used and rapid methods for determining whether two antibodies bind to identical, overlapping or adjacent epitopes in a three-dimensional space are competition assays, which can be configured in a number of different formats, for example, using either labeled antigen or labeled antibody. In some assays, the antigen is immobilized on a 96-well plate, or expressed on a cell surface, and the ability of unlabeled antibodies to block the binding of labeled antibodies is measured using radioactive, fluorescent or enzyme labels.

[0080] “Epitope binning” is the process of grouping antibodies based on the epitopes they recognize. More particularly, epitope binning comprises methods and systems for discriminating the epitope recognition properties of different antibodies, using competition assays combined with computational processes for clustering antibodies based on their epitope recognition properties and identifying antibodies having distinct binding specificities.

[0081] “Percent (%) amino acid sequence identity” and “homology” with respect to a peptide, polypeptide or antibody sequence are defined as the percentage of amino acid residues in a candidate sequence that are identical with the amino acid residues in the specific peptide or polypeptide sequence, after aligning the sequences and introducing gaps, if necessary, to achieve the maximum percent sequence identity, and not considering any conservative substitutions as part of the sequence identity. Alignment for purposes of determining percent amino acid sequence identity can be achieved in various ways that are within the skill in the art, for instance, using publicly available computer software such as BLAST, BLAST-2, ALIGN or MEGALIGNTM (DNASTAR) software. Those skilled in the art can determine appropriate parameters for measuring alignment, including any algorithms needed to achieve maximal alignment over the full length of the sequences being compared.

[0082] The term “specificity” refers to selective recognition of an antigen binding protein for a particular epitope of an antigen. Natural antibodies, for example, are monospecific. The term "multispecific" as used herein denotes that an antigen binding protein has two or more antigen-binding sites of which at least two bind different antigens. "Bispecific" as used herein denotes that an antigen binding protein has two different antigen-binding specificities. The term "monospecific" antibody as used herein denotes an antigen binding protein that has one or more binding sites each of which bind the same antigen.

[0083] The term “valent” as used herein denotes the presence of a specified number of binding sites in an antigen or ligand binding protein. A natural antibody for example or a full-length antibody has two binding sites and is bivalent. As such, the terms "trivalent" , "tetravalent" , "pentavalent" and "hexavalent" denote the presence of two binding site, three binding sites, four binding sites, five binding sites, and six binding sites, respectively, in an antigen binding protein.

[0084] The terms “polypeptide” and “peptide” and “protein” are used interchangeably herein and refer to polymers of amino acids of any length. The polymer may be linear or branched, it may comprise modified amino acids, and it may be interrupted by non-amino acids. The terms also encompass an amino acid polymer that has been modified naturally or by intervention; for example, disulfide bond formation, glycosylation, lipidation, acetylation, phosphorylation, or any other manipulation or modification. Also included within the definition are, for example, polypeptides containing one or more analogs of an amino acid, including but not limited to, unnatural amino acids, as well as other modifications known in the art. It is understood that, because the polypeptides of this disclosure may be based upon antibodies or other members of the immunoglobulin superfamily, in certain embodiments, a “polypeptide” can occur as a single chain or as two or more associated chains.

[0085] “Polynucleotide” or “nucleic acid, ” as used interchangeably herein, refers to polymers of nucleotides of any length and includes DNA and RNA. The nucleotides can be deoxyribonucleotides, ribonucleotides, modified nucleotides or bases, and / or their analogs, or any substrate that can be incorporated into a polymer by DNA or RNA polymerase or by a synthetic reaction. A polynucleotide may comprise modified nucleotides, such as methylated nucleotides and their analogs. “Oligonucleotide, ” as used herein, refers to short, generally single-stranded, synthetic polynucleotides that are generally, but not necessarily, fewer than about 200 nucleotides in length. The terms “oligonucleotide” and “polynucleotide” are not mutually exclusive. The description above for polynucleotides is equally and fully applicable to oligonucleotides. A cell that produces a binding molecule of the present disclosure may include a parent hybridoma cell, as well as bacterial and eukaryotic host cells into which nucleic acids encoding the antibodies have been introduced. Unless specified otherwise, the left-hand end of any single-stranded polynucleotide sequence disclosed herein is the 5’ end; the left-hand direction of double-stranded polynucleotide sequences is referred to as the 5’ direction. The direction of 5’ to 3’ addition of nascent RNA transcripts is referred to as the transcription direction; sequence regions on the DNA strand having the same sequence as the RNA transcript that are 5’ to the 5’ end of the RNA transcript are referred to as “upstream sequences” ; sequence regions on the DNA strand having the same sequence as the RNA transcript that are 3’ to the 3’ end of the RNA transcript are referred to as “downstream sequences. ”

[0086] An “isolated nucleic acid” is a nucleic acid, for example, an RNA, DNA, or a mixed nucleic acids, which is substantially separated from other genome DNA sequences as well as proteins or complexes such as ribosomes and polymerases, which naturally accompany a native sequence. An “isolated” nucleic acid molecule is one which is separated from other nucleic acid molecules which are present in the natural source of the nucleic acid molecule. Moreover, an “isolated” nucleic acid molecule, such as a cDNA molecule, can be substantially free of other cellular material, or culture medium when produced by recombinant techniques, or substantially free of chemical precursors or other chemicals when chemically synthesized. In a specific embodiment, one or more nucleic acid molecules encoding an antibody as described herein are isolated or purified. The term embraces nucleic acid sequences that have been removed from their naturally occurring environment, and includes recombinant or cloned DNA isolates and chemically synthesized analogues or analogues biologically synthesized by heterologous systems. A substantially pure molecule may include isolated forms of the molecule. Specifically, an “isolated” nucleic acid molecule encoding an antibody described herein is a nucleic acid molecule that is identified and separated from at least one contaminant nucleic acid molecule with which it is ordinarily associated in the environment in which it was produced.

[0087] Unless otherwise specified, a “nucleotide sequence encoding an amino acid sequence” includes all nucleotide sequences that are degenerate versions of each other and that encode the same amino acid sequence. The phrase nucleotide sequence that encodes a protein or an RNA may also include introns to the extent that the nucleotide sequence encoding the protein may in some version contain an intron (s) .

[0088] The term “control sequences” refers to DNA sequences necessary for the expression of an operably linked coding sequence in a particular host organism. The control sequences that are suitable for prokaryotes, for example, include a promoter, optionally an operator sequence, and a ribosome binding site. Eukaryotic cells are known to utilize promoters, polyadenylation signals, and enhancers.

[0089] As used herein, the term “operatively linked, ” and similar phrases (e.g., genetically fused) , when used in reference to nucleic acids or amino acids, refer to the operational linkage of nucleic acid sequences or amino acid sequence, respectively, placed in functional relationships with each other. For example, an operatively linked promoter, enhancer elements, open reading frame, 5' and 3' UTR, and terminator sequences result in the accurate production of a nucleic acid molecule (e.g., RNA) . In some embodiments, operatively linked nucleic acid elements result in the transcription of an open reading frame and ultimately the production of a polypeptide (i.e., expression of the open reading frame) . As another example, an operatively linked peptide is one in which the functional domains are placed with appropriate distance from each other to impart the intended function of each domain.

[0090] The term “vector” refers to a substance that is used to carry or include a nucleic acid sequence, including for example, a nucleic acid sequence encoding a binding molecule (e.g., an antibody) as described herein, in order to introduce a nucleic acid sequence into a host cell. Vectors applicable for use include, for example, expression vectors, plasmids, phage vectors, viral vectors, episomes, and artificial chromosomes, which can include selection sequences or markers operable for stable integration into a host cell’s chromosome. Additionally, the vectors can include one or more selectable marker genes and appropriate expression control sequences. Selectable marker genes that can be included, for example, provide resistance to antibiotics or toxins, complement auxotrophic deficiencies, or supply critical nutrients not in the culture media. Expression control sequences can include constitutive and inducible promoters, transcription enhancers, transcription terminators, and the like, which are well known in the art. When two or more nucleic acid molecules are to be co-expressed (e.g., both an antibody heavy and light chain or an antibody VH and VL) , both nucleic acid molecules can be inserted, for example, into a single expression vector or in separate expression vectors. For single vector expression, the encoding nucleic acids can be operationally linked to one common expression control sequence or linked to different expression control sequences, such as one inducible promoter and one constitutive promoter. The introduction of nucleic acid molecules into a host cell can be confirmed using methods well known in the art. Such methods include, for example, nucleic acid analysis such as Northern blots or polymerase chain reaction (PCR) amplification of mRNA, immunoblotting for expression of gene products, or other suitable analytical methods to test the expression of an introduced nucleic acid sequence or its corresponding gene product. It is understood by those skilled in the art that the nucleic acid molecules are expressed in a sufficient amount to produce a desired product and it is further understood that expression levels can be optimized to obtain sufficient expression using methods well known in the art.

[0091] The term “host” as used herein refers to an animal, such as a mammal (e.g., a human) .

[0092] The term “host cell” as used herein refers to a particular subject cell that may be transfected with a nucleic acid molecule and the progeny or potential progeny of such a cell. Progeny of such a cell may not be identical to the parent cell transfected with the nucleic acid molecule due to mutations or environmental influences that may occur in succeeding generations or integration of the nucleic acid molecule into the host cell genome.

[0093] The term “transfected” or “transformed” or “transduced” as used herein refers to a process by which exogenous nucleic acid is transferred or introduced into the host cell. A “transfected” or “transformed” or “transduced” cell is one which has been transfected, transformed or transduced with exogenous nucleic acid. The cell includes the primary subject cell and its progeny.

[0094] The term “pharmaceutically acceptable” as used herein means being approved by a regulatory agency of the Federal or a state government, or listed in United States Pharmacopeia, European Pharmacopeia, or other generally recognized Pharmacopeia for use in animals, and more particularly in humans.

[0095] “Excipient” means a pharmaceutically-acceptable material, composition, or vehicle, such as a liquid or solid filler, diluent, solvent, or encapsulating material. Excipients include, for example, encapsulating materials or additives such as absorption accelerators, antioxidants, binders, buffers, carriers, coating agents, coloring agents, diluents, disintegrating agents, emulsifiers, extenders, fillers, flavoring agents, humectants, lubricants, perfumes, preservatives, propellants, releasing agents, sterilizing agents, sweeteners, solubilizers, wetting agents and mixtures thereof. The term “excipient” can also refer to a diluent, adjuvant (e.g., Freunds’ adjuvant (complete or incomplete) or vehicle.

[0096] In some embodiments, excipients are pharmaceutically acceptable excipients. Examples of pharmaceutically acceptable excipients include buffers, such as phosphate, citrate, and other organic acids; antioxidants, including ascorbic acid; low molecular weight (e.g., fewer than about 10 amino acid residues) polypeptide; proteins, such as serum albumin, gelatin, or immunoglobulins; hydrophilic polymers, such as polyvinylpyrrolidone; amino acids, such as glycine, glutamine, asparagine, arginine, or lysine; monosaccharides, disaccharides, and other carbohydrates, including glucose, mannose, or dextrins; chelating agents, such as EDTA; sugar alcohols, such as mannitol or sorbitol; salt-forming counterions, such as sodium; and / or nonionic surfactants, such as TWEENTM, polyethylene glycol (PEG) , and PLURONICSTM. Other examples of pharmaceutically acceptable excipients are described in Remington and Gennaro, Remington’s Pharmaceutical Sciences (18th ed. 1990) .

[0097] In one embodiment, each component is “pharmaceutically acceptable” in the sense of being compatible with the other ingredients of a pharmaceutical formulation, and suitable for use in contact with the tissue or organ of humans and animals without excessive toxicity, irritation, allergic response, immunogenicity, or other problems or complications, commensurate with a reasonable benefit / risk ratio. See, e.g., Lippincott Williams &Wilkins: Philadelphia, PA, 2005; Handbook of Pharmaceutical Excipients, 6th ed.; Rowe et al., Eds.; The Pharmaceutical Press and the American Pharmaceutical Association: 2009; Handbook of Pharmaceutical Additives, 3rd ed.; Ash and Ash Eds.; Gower Publishing Company: 2007; Pharmaceutical Preformulation and Formulation, 2nd ed.; Gibson Ed.; CRC Press LLC: Boca Raton, FL, 2009. In some embodiments, pharmaceutically acceptable excipients are nontoxic to the cell or mammal being exposed thereto at the dosages and concentrations employed. In some embodiments, a pharmaceutically acceptable excipient is an aqueous pH buffered solution.

[0098] In some embodiments, excipients are sterile liquids, such as water and oils, including those of petroleum, animal, vegetable, or synthetic origin, such as peanut oil, soybean oil, mineral oil, sesame oil, and the like. Water is an exemplary excipient when a composition (e.g., a pharmaceutical composition) is administered intravenously. Saline solutions and aqueous dextrose and glycerol solutions can also be employed as liquid excipients, particularly for injectable solutions. An excipient can also include starch, glucose, lactose, sucrose, gelatin, malt, rice, flour, chalk, silica gel, sodium stearate, glycerol monostearate, talc, sodium chloride, dried skim milk, glycerol, propylene, glycol, water, ethanol, and the like. The composition, if desired, can also contain minor amounts of wetting or emulsifying agents, or pH buffering agents. Compositions can take the form of solutions, suspensions, emulsion, tablets, pills, capsules, powders, sustained-release formulations, and the like. Oral compositions, including formulations, can include standard excipients such as pharmaceutical grades of mannitol, lactose, starch, magnesium stearate, sodium saccharine, cellulose, magnesium carbonate, etc.

[0099] Compositions, including pharmaceutical compounds, may contain a binding molecule (e.g., an antibody) , for example, in isolated or purified form, together with a suitable amount of excipients.

[0100] The term “effective amount” or “therapeutically effective amount” as used herein refers to the amount of an antibody or a therapeutic molecule comprising an agent and the antibody or pharmaceutical composition provided herein which is sufficient to result in the desired outcome.

[0101] The terms “subject” and “patient” may be used interchangeably. As used herein, in certain embodiments, a subject is a mammal, such as a non-primate or a primate (e.g., human) . In specific embodiments, the subject is a human. In one embodiment, the subject is a mammal, e.g., a human, diagnosed with a disease or disorder. In another embodiment, the subject is a mammal, e.g., a human, at risk of developing a disease or disorder.

[0102] “Administer” or “administration” refers to the act of injecting or otherwise physically delivering a substance as it exists outside the body into a patient, such as by mucosal, intradermal, intravenous, intramuscular delivery, and / or any other method of physical delivery described herein or known in the art.

[0103] The term “treating” or any grammatical variation thereof refers to reducing and / or ameliorating the severity and / or duration of a given disease, disorder or condition, and / or a symptom related thereto, such as (i) reduction, delay or amelioration of the advancement or progression of a given disease, disorder, or condition, (ii) reduction, delay or amelioration of the recurrence, development or onset of a given disease, disorder or conditions, and / or (iii) to improve or enhance the prophylactic or therapeutic effect of another therapy (e.g., a therapy other than the administration of an agent described herein) .

[0104] A “prophylactically effective amount” is an amount of a pharmaceutical composition that, when administered to a subject, will have the intended prophylactic effect, e.g., preventing or delaying the onset (or reoccurrence) of a disease, disorder or condition, or reducing the likelihood of the onset (or reoccurrence) of a disease, disorder, or condition or associated symptom (s) .

[0105] The full therapeutic or prophylactic effect does not necessarily occur by administration of one dose, and may occur only after administration of a series of doses. Thus, a therapeutically or prophylactically effective amount may be administered in one or more administrations.

[0106] The terms “prevent, ” “preventing, ” and “prevention” refer to reducing the likelihood of the onset (or recurrence) of a disease, disorder, condition, or associated symptom (s) (e.g., diabetes or a cancer) .

[0107] As used herein, “delaying” the development of cancer means to defer, hinder, slow, retard, stabilize, and / or postpone development of the disease. This delay can be of varying lengths of time, depending on the history of the disease and / or individual being treated. As is evident to one skilled in the art, a sufficient or significant delay can, in effect, encompass prevention, in that the individual does not develop the disease. A method that "delays" development of cancer is a method that reduces probability of disease development in a given time frame and / or reduces the extent of the disease in a given time frame, when compared to not using the method. Such comparisons are typically based on clinical studies, using a statistically significant number of individuals. Cancer development can be detectable using standard methods, including, but not limited to, computerized axial tomography (CAT Scan) , Magnetic Resonance Imaging (MRI) , abdominal ultrasound, clotting tests, arteriography, or biopsy. Development may also refer to cancer progression that may be initially undetectable and includes occurrence, recurrence, and onset.

[0108] The terms “about” and “approximately” mean within 20%, within 15%, within 10%, within 9%, within 8%, within 7%, within 6%, within 5%, within 4%, within 3%, within 2%, within 1%, or less of a given value or range.

[0109] As used herein, comparative terms as used herein, such as reduce, decrease, increase, or any grammatical variation thereof, can refer to certain variation from the reference. In some embodiments, such variation can refer to about 10%, or about 20%, or about 30%, or about 40%, or about 50%, or about 60%, or about 70%, or about 80%, or about 90%, or about 1 fold, or about 2 fold, or about 3 fold, or about 4 fold, or about 5 fold, or about 10 fold, or about 20 fold, or about 30 fold, or about 40 fold, or about 100 fold or higher than the reference. In some embodiments, such variation can refer to about 1%, or about 2%, or about 3%, or about 4%, or about 5%, or about 6%, or about 7%, or about 8%, or about 9%, or about 10%, or about 20%, or about 30%, or about 40%, or about 50%, or about 60%, or about 70%, or about 80%, or about 90%, or about 95%, or about 96%, or about 97%, or about 98%, or about 99%of the reference.

[0110] As used in the present disclosure and claims, the singular forms “a” , “an” and “the” include plural forms unless the context clearly dictates otherwise.

[0111] In some embodiments, the terms “first, ” “second, ” “third, ” “fourth” and similar in a component name are used to distinguish and identify more than one component sharing certain identity in their names. For example, “first antibody” and “second antibody” are used to distinguish two antibodies.

[0112] It is understood that wherever embodiments are described herein with the term “comprising” otherwise analogous embodiments described in terms of “consisting of” and / or “consisting essentially of” are also provided. It is also understood that wherever embodiments are described herein with the phrase “consisting essentially of” otherwise analogous embodiments described in terms of “consisting of” are also provided.

[0113] The term “between” as used in a phrase as such “between A and B” or “between A-B” refers to a range including both A and B.

[0114] The term “and / or” as used in a phrase such as “A and / or B” herein is intended to include both A and B; A or B; A (alone) ; and B (alone) . Likewise, the term “and / or” as used in a phrase such as “A, B, and / or C” is intended to encompass each of the following embodiments: A, B, and C; A, B, or C; A or C; A or B; B or C; A and C; A and B; B and C; A (alone) ; B (alone) ; and C (alone) .

[0115] The term “optional” or “optionally” means that the subsequently described circumstance may or may not occur, so that the description includes instances wherein the circumstance occurs, and the instances wherein the circumstance does not occur. 5.2. Multispecific Binding Agents

[0116] In one aspect, provided herein are multispecific binding agents comprising anti-fibroblast activation protein (FAP) antibodies (e.g. any FAP antibody described in Section 5.2.1 below) and one or more monovalent ligand traps (e.g. any ligand trap described in Section 5.2.2 below) . In some embodiments, the multispecific binding agent provided herein has FAP-dependent ligand trapping activity. In some embodiments, the multispecific binding agent provided herein has ligand trapping activity specifically in FAP expressing cells or tissues.

[0117] In some embodiments, the multispecific binding agent provided herein comprises only one monovalent ligand trap, e.g., a monovalent ligand trap that binds to TGFβ or TNFα. In other embodiments, the multispecific binding agent provided herein comprises two or more monovalent ligand traps, and wherein the two or more monovalent traps are in tandem on the same polypeptide. In yet other embodiments, the multispecific binding agent provided herein comprises two or more monovalent ligand traps, and wherein the two or more monovalent traps each bind to different ligands.

[0118] In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a ligand receptor extracellular domain or a variant thereof. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a TGFβreceptor extracellular domain, or a variant of TGFβ receptor extracellular domain. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a TNFα receptor extracellular domain or a variant of TNFα receptor extracellular domain. In some embodiments, the monovalent ligand trap is a ligand binder that comprises an antibody or antibody fragment (such as a scFv) binding to the ligand. In some embodiments, the monovalent ligand trap comprises a scFv binding to TGFβ.

[0119] In another aspect, provided herein are novel anti-FAP antibodies or fragments thereof and uses thereof. 5.2.1. Antibodies that Bind to FAP

[0120] In one aspect, provided herein are antibodies or fragments capable of binding to FAP. Fibroblast activation protein a (FAP) is a 97 kDa type II transmembrane serine protease belonging to the dipeptidyle peptidase IV family. It has both dipeptidyl peptidase and endopeptidase activities. FAP is a dimeric membrane protein and is expressed at very low levels in normal tissue. In the tissues with wound healing  / fibrosis, tumor, or autoimmune diseases such as Rheumatoid Arthritis (RA) and Inflammatory Bowel Disease (IBD) , FAP expression levels are dramatically increased (Katharina Dendl et al, Cancers 2021, 13 (19) : 4946) .

[0121] In some embodiments, the present disclosure provides FAP antibodies or antigen binding fragments that can be used herein as an agent for therapeutic agents. Exemplary antibodies include polyclonal, monoclonal, humanized, human, bispecific, multispecific and heteroconjugate antibodies, as well as variants thereof having increased or decreased affinity or other properties.

[0122] In some embodiments, described herein are anti-FAP antibodies or antigen binding fragments that bind to FAP, including an FAP polypeptide, an FAP polypeptide fragment, an FAP peptide or an FAP epitope. In some embodiments, the anti-FAP antibodies are human or humanized antibodies (e.g., comprising human constant regions) that bind FAP, including an FAP polypeptide, an FAP polypeptide fragment, an FAP peptide or an FAP epitope. In some embodiments, an anti-FAP antibody, such as a humanized FAP antibody, can bind to FAP expressed on the surface of a mammalian (e.g., human) cell, including an FAP expressing cell. In some embodiments, an anti-FAP antibody binds an FAP extracellular epitope exposed on a cell. In some embodiments, described herein is an FAP an antibody that binds to FAP, such as human FAP or a portion thereof. In some embodiments, FAP is a human FAP. In some embodiments, an anti-FAP antibody is a humanized FAP antibody (e.g., an antibody that binds to human FAP) . In some embodiments, FAP antibodies bind to both human and cyno FAP. In other embodiments, anti-FAP antibodies bind to human FAP but not to cyno FAP. In some embodiments, FAP antibodies bind to both human and cyno FAP but not to mouse FAP.

[0123] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP (e.g., human FAP) with a dissociation constant (KD) of ≤ 1 μM, ≤ 100 nM, ≤ 10 nM, ≤ 1 nM, ≤ 0.1 nM, ≤ 0.01 nM, or ≤ 0.001 nM (e.g. 10-8 M or less, e.g. from 10-8 M to 10-13 M, e.g., from 10-9 M to 10-13 M) . A variety of methods of measuring binding affinity are known in the art, any of which can be used for purposes of the present disclosure, including by RIA, for example, performed with the Fab version of an antibody of interest and its antigen (Chen et al., 1999, J. Mol Biol 293: 865-81) ; by biolayer interferometry (BLI) or surface plasmon resonance (SPR) assays by using, for example, an Red96 system, or by using, for example, a TM-3000 or a TM-8000. An “on-rate” or “rate of association” or “association rate” or “kon” may also be determined with the same biolayer interferometry (BLI) or surface plasmon resonance (SPR) techniques described above using, for example, the Red96, the TM-3000, or the TM-8000 system.

[0124] In some embodiments, the anti-FAP antibodies or antigen binding fragments provide herein are those described in Section 7 below. Thus, in some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises one or more CDR sequences of any one of SEQ ID NOs: 31-36, 39-44, 47-52, 55-60, 63-68, 71-76, 79-84, 87-92, 95-100, 103-108, 111-116, 119-124, 127-132, 135-140, 143-148, 151-156, 295, and 296. CDR sequences can be determined according to well-known numbering systems. In some embodiments, the CDRs are according to IMGT numbering. In some embodiments, the CDRs are according to Kabat numbering. In some embodiments, the CDRs are according to AbM numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Chothia numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Contact numbering. In some embodiments, the anti-FAP antibody is a human monoclonal antibody or a humanized antibody. In some embodiments, the anti-FAP antibody comprises an acceptor human framework, e.g., a human immunoglobulin framework or a human consensus framework.

[0125] In some embodiments, the anti-FAP antibodies or antigen binding fragments described herein comprise a VH region, VL region, HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, and / or LCDR3 of any one of the antibodies described herein, such as an amino acid sequence of a VH region, VL region, HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, and / or LCDR3 depicted in Tables 23, 35 and 36. Accordingly, in some embodiments, an anti-FAP antibody or antigen binding fragment described herein comprises any one, any two, and / or all three heavy chain CDRs and / or any one, any two, and / or all three light chain CDRs from: (a) the antibody designated 28H1; (b) the antibody designated FAP-1; (c) the antibody designated FAP-2; (d) the antibody designated FAP-4; (e) the antibody designated FAP-5; (f) the antibody designated FAP-7; (g) the antibody designated FAP-8; (h) the antibody designated FAP-9; (i) the antibody designated FAP-10; (j) the antibody designated FAP-11; (k) the antibody designated FAP-12; (l) the antibody designated FAP-13; (m) the antibody designated FAP-17; (n) the antibody designated FAP-19; (o) the antibody designated FAP-20; (p) the antibody designated FAP-22, (q) the antibody designated FAP-2_NQ , and (r) FAP-2_GA as shown in Tables 23, 35 and 36. In some embodiments, an anti-FAP antibody or antigen binding fragment described herein comprises any one, any two, and / or all three heavy chain CDRs and any one, any two, and / or all three light chain CDRs from: (a) the antibody designated 28H1; (b) the antibody designated FAP-1; (c) the antibody designated FAP-2; (d) the antibody designated FAP-4; (e) the antibody designated FAP-5; (f) the antibody designated FAP-7; (g) the antibody designated FAP-8; (h) the antibody designated FAP-9; (i) the antibody designated FAP-10; (j) the antibody designated FAP-11; (k) the antibody designated FAP-12; (l) the antibody designated FAP-13; (m) the antibody designated FAP-17; (n) the antibody designated FAP-19; (o) the antibody designated FAP-20; (p) the antibody designated FAP-22, (q) the antibody designated FAP-2_NQ , and (r) FAP-2_GA as shown in Tables 23, 35 and 36. In some embodiments an anti-FAP antibody or antigen binding fragment comprises a VH region, which comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3, and / or a VL region, which comprises a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3, of any one of the antibodies described herein (see, e.g., any one of Tables 23, 35 and 36) .

[0126] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294. CDR sequences can be determined according to well-known numbering systems or a combination thereof. In some embodiments, the CDRs are according to IMGT numbering. In some embodiments, the CDRs are according to Kabat numbering. In some embodiments, the CDRs are according to AbM numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Chothia numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Contact numbering.

[0127] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. CDR sequences can be determined according to well-known numbering systems or a combination thereof. In some embodiments, the CDRs are according to IMGT numbering. In some embodiments, the CDRs are according to Kabat numbering. In some embodiments, the CDRs are according to AbM numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Chothia numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Contact numbering.

[0128] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises (i) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 45, SEQ ID NO: 53, SEQ ID NO: 61, SEQ ID NO: 69, SEQ ID NO: 77, SEQ ID NO: 85, SEQ ID NO: 93, SEQ ID NO: 101, SEQ ID NO: 109, SEQ ID NO: 117, SEQ ID NO: 125, SEQ ID NO: 133, SEQ ID NO: 141, SEQ ID NO: 149, SEQ ID NO: 272, SEQ ID NO: 277, SEQ ID NO: 278, SEQ ID NO: 279, SEQ ID NO: 280, SEQ ID NO: 281, SEQ ID NO: 286, SEQ ID NO: 291, SEQ ID NO: 292, SEQ ID NO: 293, or SEQ ID NO: 294, and / or (ii) a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 46, SEQ ID NO: 54, SEQ ID NO: 62, SEQ ID NO: 70, SEQ ID NO: 78, SEQ ID NO: 86, SEQ ID NO: 94, SEQ ID NO: 102, SEQ ID NO: 110, SEQ ID NO: 118, SEQ ID NO: 126, SEQ ID NO: 134, SEQ ID NO: 142, SEQ ID NO: 150, SEQ ID NO: 273, SEQ ID NO: 274, SEQ ID NO: 275, SEQ ID NO: 276, SEQ ID NO: 282, SEQ ID NO: 283, SEQ ID NO: 284, SEQ ID NO: 285, SEQ ID NO: 287, SEQ ID NO: 288, SEQ ID NO: 289, or SEQ ID NO: 290.

[0129] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29 and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence oof SEQ ID NO: 29, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30.

[0130] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO:37, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38.

[0131] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO :45, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46.

[0132] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54.

[0133] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62.

[0134] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70.

[0135] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78.

[0136] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86.

[0137] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94.

[0138] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102.

[0139] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110.

[0140] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118.

[0141] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126.

[0142] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134.

[0143] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142.

[0144] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150.

[0145] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0146] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0147] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0148] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0149] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0150] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0151] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0152] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0153] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0154] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0155] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0156] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0157] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0158] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0159] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0160] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0161] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0162] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0163] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0164] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0165] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0166] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282.

[0167] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283.

[0168] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284.

[0169] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284.

[0170] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285.

[0171] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285.

[0172] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0173] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0174] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0175] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0176] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0177] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0178] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0179] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0180] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0181] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0182] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0183] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0184] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0185] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0186] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0187] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0188] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0189] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0190] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0191] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and / or a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a LCDR1, a LCDR2, and / or a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0192] CDR sequences can be determined according to well-known numbering systems or a combination thereof. In some embodiments, the CDRs are according to IMGT numbering. In some embodiments, the CDRs are according to Kabat numbering. In some embodiments, the CDRs are according to AbM numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Chothia numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Contact numbering.

[0193] In other embodiments, provided herein is an antibody or antigen binding fragment that binds to FAP comprising a HCDR1 comprising an amino acid sequence having at least 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100%sequence identity to any of SEQ ID NOs: 31, 39, 47, 55, 63, 71, 79, 87, 95, 103, 111, 119, 127, 135, 143, and 151; (ii) a HCDR2 comprising an amino acid sequence having at least 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100%sequence identity to any of SEQ ID NOs: 32, 40, 48, 56, 64, 72, 80, 88, 96, 104, 112, 120, 128, 136, 144, and 152, (iii) a HCDR3 comprising an amino acid sequence having at least 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100%sequence identity to SEQ ID NO: 33, 41, 49, 57, 65, 73, 81, 89, 97, 105, 113, 121, 129, 137, 145, and 153; (iv) a LCDR1 comprising an amino acid sequence having at least 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100%sequence identity to any of SEQ ID NOs: 34, 42, 50, 58, 66, 74, 82, 90, 98, 106, 114, 122, 130, 138, 146, 154, 295, and 296; (v) a LCDR2 comprising an amino acid sequence having at least 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100%sequence identity to any of SEQ ID NOs: 35, 43, 51, 59, 67, 75, 83, 91, 99, 107, 115, 123, 131, 139, 147, and 155; and / or (vi) a LCDR3 comprising an amino acid sequence having at least 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 100%sequence identity to any of SEQ ID NOs: 36, 44, 52, 60, 68, 76, 84, 92, 100, 108, 116, 124, 132, 140, 148, and 156. CDR sequences can be determined according to well-known numbering systems or a combination thereof. In some embodiments, the CDRs are according to IMGT numbering. In some embodiments, the CDRs are according to Kabat numbering. In some embodiments, the CDRs are according to AbM numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Chothia numbering. In other embodiments, the CDRs are according to Contact numbering. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is a human antibody, or a humanized antibody. In some embodiments, the anti-FAP antibody comprises an acceptor human framework, e.g., a human immunoglobulin framework or a human consensus framework.

[0194] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 31, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 32, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 33, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 34, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 35, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 36.

[0195] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 39, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 40, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 41, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 42, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 43, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 44.

[0196] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 50, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52.

[0197] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 55, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 56, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 57, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 58, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 59, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 60.

[0198] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 63, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 64, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 65, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 66, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 67, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 68.

[0199] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 71, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 72, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 73, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 74, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 75, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 76.

[0200] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 79, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 80, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 81, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 82, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 83, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 84.

[0201] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 87, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 88, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 89, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 90, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 91, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 92.

[0202] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 95, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 96, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 97, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 98, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 99, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 100.

[0203] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 103, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 104, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 105, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 106, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 107, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 108.

[0204] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 111, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 112, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 113, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 114, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 115, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 116.

[0205] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 119, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 120, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 121, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 122, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 123, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 124.

[0206] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 127, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 128, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 129, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 130, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 131, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 132.

[0207] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 135, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 136, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 137, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 138, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 139, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 140.

[0208] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 143, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 144, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 145, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 146, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 147, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 148.

[0209] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 151, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 152, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 153, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 154, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 155, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 156.

[0210] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 295, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52.

[0211] In some specific embodiments, in the antibody or antigen binding fragment provided herein, the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 296, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52.

[0212] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment further comprises one or more framework regions of SEQ ID NOs: 29, 30, 37, 38, 45, 46, 53, 54, 61, 62, 69, 70, 77, 78, 85, 86, 93, 94, 101, 102, 109, 110, 117, 118, 125, 126, 133, 134, 141, 142, 149, 150, 272, 273, 274, 275, 276, 277, 278, 279, 280, 281, 282, 283, 284, 285, 286, 287, 288, 289, 290, 291, 292, 293, and 294. In some embodiments, the antibody provided herein is a human antibody or humanized antibody. Framework regions described herein are determined based upon the boundaries of the CDR numbering system. In other words, if the CDRs are determined by, e.g., Kabat, IMGT, Contact, AbM, or Chothia, then the framework regions are the amino acid residues surrounding the CDRs in the variable region in the format, from the N-terminus to C-terminus: FR1-CDR1-FR2-CDR2-FR3-CDR3-FR4. For example, FR1 is defined as the amino acid residues N-terminal to the CDR1 amino acid residues as defined by, e.g., the Kabat numbering system, the IMGT numbering system, or the Chothia numbering system, FR2 is defined as the amino acid residues between CDR1 and CDR2 amino acid residues as defined by, e.g., the Kabat numbering system, the IMGT numbering system, or the Chothia numbering system, FR3 is defined as the amino acid residues between CDR2 and CDR3 amino acid residues as defined by, e.g., the Kabat numbering system, the IMGT numbering system, or the Chothia numbering system, and FR4 is defined as the amino acid residues C-terminal to the CDR3 amino acid residues as defined by, e.g., the Kabat numbering system, the IMGT numbering system, or the Chothia numbering system.

[0213] In some embodiments, the anti-FAP antibodies or antigen binding fragments provided herein (e.g., antibodies such as monospecific or bispecific antibodies) , including human or humanized FAP antibodies, comprise a VH region or VH domain. Additionally or alternatively, the anti-FAP antibodies or antigen binding fragments provided herein (e.g., antibodies such as monospecific or bispecific antibodies) , including human or humanized FAP antibodies, comprise a VL region or VL domain. In some embodiments, the anti-FAP antibodies or antigen binding fragments provided herein (e.g., antibodies such as monospecific or bispecific antibodies) , including human or humanized FAP antibodies, have a combination of (i) a VH domain or VH region; and (ii) a VL domain or VL region.

[0214] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30.

[0215] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38.

[0216] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46.

[0217] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54.

[0218] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62.

[0219] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70.

[0220] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78.

[0221] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86.

[0222] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94.

[0223] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102.

[0224] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110.

[0225] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118.

[0226] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126.

[0227] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134.

[0228] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142.

[0229] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150.

[0230] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0231] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0232] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0233] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0234] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0235] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0236] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0237] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0238] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0239] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0240] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0241] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0242] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0243] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0244] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0245] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0246] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273.

[0247] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274.

[0248] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275.

[0249] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276.

[0250] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282.

[0251] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283.

[0252] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284.

[0253] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284.

[0254] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285.

[0255] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285.

[0256] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0257] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0258] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0259] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0260] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0261] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0262] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0263] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0264] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0265] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0266] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0267] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0268] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0269] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0270] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0271] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0272] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287.

[0273] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288.

[0274] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289.

[0275] In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0276] In certain embodiments, an antibody or antigen binding fragment described herein comprises amino acid sequences with certain percent identity relative to any antibody provided herein, for example, those described in Section 7 below.

[0277] In certain embodiments, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises amino acid sequences with certain percent identity (such as at least about 80%, or at least about 81%, or at least about 82%, or at least about 83%, or at least about 84%, or at least about 85%, or at least about 86%, or at least about 87%, or at least about 88%, or at least about 89%, or as at least about 90%, or at least about 91%, or at least about 92%, or at least about 93%, or at least about 94%, or at least about 95%, or at least about 96%, or at least about 97%, or at least about 98%, or at least about 99%, or higher) relative to any antibody or fragment thereof provided herein, for example, a CDR, VH or VL in Tables 23, 35 and 36, or any full-length antibody chain as disclosed herein. In some embodiments, the FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises CDRs of any antibody or fragment thereof provided herein, for example in Tables 23 and 36. In further embodiments, the FAP antibody or antigen binding fragment provided herein comprises amino acid sequences with certain percent identity (such as at least about 80%, or at least about 81%, or at least about 82%, or at least about 83%, or at least about 84%, or at least about 85%, or at least about 86%, or at least about 87%, or at least about 88%, or at least about 89%, or as at least about 90%, or at least about 91%, or at least about 92%, or at least about 93%, or at least about 94%, or at least about 95%, or at least about 96%, or at least about 97%, or at least about 98%, or at least about 99%, or higher) relative to any antibody or fragment thereof provided herein, for example, a VH or VL in Tables 23 and 35, or any full-length antibody chain as disclosed herein.

[0278] The determination of percent identity between two sequences (e.g., amino acid sequences or nucleic acid sequences) can be accomplished using a mathematical algorithm. A non-limiting example of a mathematical algorithm utilized for the comparison of two sequences is the algorithm of Karlin and Altschul, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. A. 87: 2264 2268 (1990) , modified as in Karlin and Altschul, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. A. 90: 5873 5877 (1993) . Such an algorithm is incorporated into the NBLAST and XBLAST programs of Altschul et al., J. Mol. Biol. 215: 403 (1990) . BLAST nucleotide searches can be performed with the NBLAST nucleotide program parameters set, e.g., for score=100, word length=12 to obtain nucleotide sequences homologous to a nucleic acid molecule described herein. BLAST protein searches can be performed with the XBLAST program parameters set, e.g., to score 50, word length=3 to obtain amino acid sequences homologous to a protein molecule described herein. To obtain gapped alignments for comparison purposes, Gapped BLAST can be utilized as described in Altschul et al., Nucleic Acids Res. 25: 3389 3402 (1997) . In some embodiments, the percent identity between two sequences is calculated by dividing the number of residue (s) varied (excluding or including conservative amino acid substitution (s) or degenerate nucleotide substitution (s) ) between the two sequences in the alignment with the residue number of any one of the following: (i) full length of the shorter sequence, (ii) full length of the longer sequence, (iii) mean length of the two sequences, (iv) total length of the non-gap portion of the alignment, (v) length of the alignment excluding overhangs, or (vi) length of the alignment including overhangs. Overhangs as used herein with respect to a sequence alignment refer to either or both ends of the alignment where residues of one sequence are considered as aligning to no residues (e.g., gap) in the other sequence. Alternatively, PSI BLAST can be used to perform an iterated search which detects distant relationships between molecules (Id. ) . When utilizing BLAST, Gapped BLAST, and PSI Blast programs, the default parameters of the respective programs (e.g., of XBLAST and NBLAST) can be used (see, e.g., National Center for Biotechnology Information (NCBI) on the worldwide web, ncbi. nlm. nih. gov) . Another non-limiting example of a mathematical algorithm utilized for the comparison of sequences is the algorithm of Myers and Miller, CABIOS 4: 11-17 (1998) . Such an algorithm is incorporated in the ALIGN program (version 2.0) which is part of the GCG sequence alignment software package. When utilizing the ALIGN program for comparing amino acid sequences, a PAM120 weight residue table, a gap length penalty of 12, and a gap penalty of 4 can be used. The percent identity between two sequences can be determined using techniques similar to those described above, with or without allowing gaps. In calculating percent identity, typically only exact matches are counted.

[0279] In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein contains substitutions (e.g., conservative substitutions) , insertions, or deletions relative to the reference sequence, but the binding agent comprising that sequence retains the ability to bind to FAP. In some embodiments, a total of 1 to 10 amino acids have been substituted, inserted and / or deleted in a reference amino acid sequence. In some embodiments, substitutions, insertions, or deletions occur in regions outside the CDRs (e.g., in the FRs and / or constant regions) .

[0280] In some embodiments, the position of one or more CDRs along the VH (e.g., CDR1, CDR2, or CDR3) and / or VL (e.g., CDR1, CDR2, or CDR3) region of an FAP antibody or antigen binding fragment, including a human FAP antibody or antigen binding fragment, described herein may vary by one, two, three, four, five, or six amino acid positions so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . For example, in some embodiments, the position defining a CDR of any of Table 23 or 36 may vary by shifting the N-terminal and / or C-terminal boundary of the CDR by one, two, three, four, five, or six amino acids, relative to the current CDR position, so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . Additionally or alternatively, in some embodiments, the length of one or more CDRs along the VH (e.g., CDR1, CDR2, or CDR3) and / or VL (e.g., CDR1, CDR2, or CDR3) region of an FAP antibody or antigen binding fragment, including a human FAP antibody or antigen binding fragment, described herein may vary (e.g., be shorter or longer) by one, two, three, four, five, or more amino acids, so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . For example, in some embodiments, a VH and / or VL CDR1, CDR2, and / or CDR3 described herein may be one, two, three, four, five or more amino acids shorter than one or more of the CDRs described by SEQ ID NOs: 31-36, 39-44, 47-52, 55-60, 63-68, 71-76, 79-84, 87-92, 95-100, 103-108, 111-116, 119-124, 127-132, 135-140, 143-148, 151-156, 295, and 296 so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . In other embodiments, a VH and / or VL CDR1, CDR2, and / or CDR3 described herein may be one, two, three, four, five or more amino acids longer than one or more of the CDRs described by SEQ ID NOs: 31-36, 39-44, 47-52, 55-60, 63-68, 71-76, 79-84, 87-92, 95-100, 103-108, 111-116, 119-124, 127-132, 135-140, 143-148, 151-156, 295, and 296, so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . In some embodiments, the amino terminus of a VH and / or VL CDR1, CDR2, and / or CDR3 described herein may be extended or shortened by one, two, three, four, five or more amino acids compared to one or more of the CDRs described by SEQ ID NOs: 31-36, 39-44, 47-52, 55-60, 63-68, 71-76, 79-84, 87-92, 95-100, 103-108, 111-116, 119-124, 127-132, 135-140, 143-148, 151-156, 295, and 296, so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . Additionally or alternatively, in some embodiments, the carboxy terminus of a VH and / or VL CDR1, CDR2, and / or CDR3 described herein may be extended or shortened by one, two, three, four, five or more amino acids compared to one or more of the CDRs described by SEQ ID NOs: 31-36, 39-44, 47-52, 55-60, 63-68, 71-76, 79-84, 87-92, 95-100, 103-108, 111-116, 119-124, 127-132, 135-140, 143-148, 151-156, 295, and 296, so long as binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) . Any method known in the art can be used to ascertain whether binding to FAP (e.g., human FAP) is maintained, for example, the binding assays and conditions described in the “Examples” section described herein.

[0281] In other embodiments, the anti-FAP antibodies or antigen binding fragments, including human FAP antibodies or antigen binding fragments, presented herein that bind to FAP, further comprise conservative sequence modifications. With respect to polypeptides that are FAP antibodies or antigen binding fragments, such as human FAP antibodies or antigen binding fragments, conservative sequence modifications include conservative amino acid substitutions that include ones in which the amino acid residue is replaced with an amino acid residue having a similar side chain. Families of amino acid residues having similar side chains have been defined in the art. Thus, in some embodiments, a predicted nonessential amino acid residue in an FAP is replaced with another amino acid residue from the same side chain family. Methods of identifying amino acid conservative substitutions which do not eliminate antigen binding and nucleotides encoding thereof are well-known in the art (see, e.g., Brummell et al., Biochem. 32: 1180-1187 (1993) ; Kobayashi et al. Protein Eng. 12 (10) : 879-884 (1999) ; and Burks et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94: 412-417 (1997) ) . In some embodiments, the conservative sequence modifications described herein modify the amino acid sequences of the FAP binding agents (e.g., antibodies) , including human FAP binding agents, by 50%, or 55%, or 60%, or 65%, or 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, or 98%, or 99%. In some embodiments, the amino acid sequence modifications refer to at most 1, 2, 3, 4, 5, or 6 amino acid substitutions to the CDRs, such as those described in any one of Tables 23 and 36. Thus, for example, each such CDR may contain up to 5 conservative amino acid substitutions, for example up to (not more than) 4 conservative amino acid substitutions, for example up to (not more than) 3 conservative amino acid substitutions, for example up to (not more than) 2 conservative amino acid substitutions, or no more than 1 conservative amino acid substitution. In some embodiments, an anti-FAP antibody or antigen binding fragment, including a human FAP antibody, contains one or more, including six, CDRs having at least 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, or 99%identity to the CDRs of Tables 23 and 36.

[0282] In some embodiments, an anti-FAP antibody or antigen binding fragment, including a human FAP antibody, contains a VH and a VL comprising CDRs identical to those of Tables 23, 35, and 36. In some embodiments, the amino acid sequence modifications do not include any modification within an SDR. In some embodiments, the amino acid sequence modifications do not include any modification within a CDR (such as CDR1, CDR2, CDR3, or any combination thereof) . Additionally or alternatively, the amino acid sequence modifications are in the framework, constant region, and / or fragment crystallizable region (Fc) .

[0283] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0284] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0285] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0286] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0287] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0288] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0289] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0290] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0291] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0292] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0293] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0294] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0295] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126 and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0296] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0297] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0298] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0299] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0300] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0301] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0302] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0303] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0304] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0305] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0306] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0307] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0308] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0309] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0310] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0311] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0312] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0313] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0314] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0315] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0316] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0317] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0318] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0319] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0320] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0321] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0322] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0323] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0324] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0325] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0326] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0327] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0328] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0329] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0330] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0331] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0332] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0333] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0334] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0335] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0336] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0337] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0338] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0339] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0340] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0341] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0342] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0343] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0344] In some embodiments, the antibody or fragment provided herein comprises a VH domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and / or a VL domain having at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%sequence identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290, and the binding of the antibody or fragment thereof to FAP (e.g., human FAP) is maintained (e.g., substantially maintained, for example, at least 50%, at least 60%, at least 70%, at least 80%, at least 90%, or at least 95%) .

[0345] In some embodiments, functional epitopes can be mapped, e.g., by combinatorial alanine scanning, to identify amino acids in the FAP protein that are necessary for interaction with anti-FAP antibodies provided herein. In some embodiments, conformational and crystal structure of anti-FAP antibody bound to FAP may be employed to identify the epitopes. In some embodiments, the present disclosure provides an antibody that specifically binds to the same epitope as any of the anti-FAP antibodies provided herein. For example, in some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to the same epitope as an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.

[0346] In some embodiments, provided herein is an anti-FAP antibody, or antigen binding fragment thereof, that specifically binds to FAP competitively with any one of the anti-FAP antibodies described herein. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein specifically binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprising a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289. In some embodiments, the antibody or antigen binding fragment provided herein binds to FAP competitively with an anti-FAP antibody comprisi...

Claims

1.A multispecific binding agent comprising an anti-FAP antibody or antigen binding fragment and one or more monovalent ligand traps, wherein:(1) the multispecific binding agent comprises only one monovalent ligand trap;(2) the multispecific binding agent comprises two or more monovalent ligand traps, the two or more monovalent ligand traps being on same polypeptide; or(3) the multispecific binding agent comprises two or more monovalent ligand traps, each of the two or more monovalent ligand traps bind to different ligands.2.The multispecific binding agent of claim 1, wherein the multispecific binding agent has FAP-dependent ligand trapping activity.3.The multispecific binding agent of claim 1 or 2, wherein the one or more monovalent ligand traps bind to TGFβ and / or TNFɑ.4.The multispecific binding agent of claim 1, wherein the multispecific binding agent comprises only one monovalent ligand trap, wherein the monovalent ligand trap is a ligand binder comprising a scFv.5.The multispecific binding agent of claim 4, wherein the multispecific binding agent has FAP-dependent ligand binding activity.6.The multispecific binding agent of claim 4 or 5, wherein the scFv binds to TGFβ.7.The multispecific binding agent of any one of claims 1-6, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment comprises:(1) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29 and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30;(2) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38;(3) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46;(4) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54;(5) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62;(6) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70;(7) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78;(8) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86;(9) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94;(10) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102;(11) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110;(12) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118;(13) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126;(14) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134;(15) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142;(16) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150;(17) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(18) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(19) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(20) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(21) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(22) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(23) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(24) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(25) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(26) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(27) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(28) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(29) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(30) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(31) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(32) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(33) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(34) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(35) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(36) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(37) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282;(38) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283;(39) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(40) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(41) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(42) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(43) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(44) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(45) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(46) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(47) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(48) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(49) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(50) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(51) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(52) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(53) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(54) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(55) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(56) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(57) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(58) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(59) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(60) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(61) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289; or(62) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.8.The multispecific binding agent of any one of claims 1-7, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment comprises:(1) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 31, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 32, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 33, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 34, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 35, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 36;(2) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 39, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 40, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 41, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 42, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 43, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 44;(3) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 50, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52;(4) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 55, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 56, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 57, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 58, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 59, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 60;(5) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 63, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 64, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 65, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 66, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 67, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 68;(6) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 71, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 72, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 73, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 74, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 75, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 76;(7) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 79, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 80, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 81, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 82, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 83, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 84;(8) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 87, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 88, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 89, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 90, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 91, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 92;(9) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 95, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 96, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 97, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 98, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 99, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 100;(10) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 103, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 104, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 105, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 106, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 107, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 108;(11) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 111, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 112, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 113, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 114, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 115, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 116;(12) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 119, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 120, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 121, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 122, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 123, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 124;(13) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 127, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 128, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 129, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 130, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 131, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 132;(14) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 135, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 136, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 137, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 138, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 139, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 140;(15) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 143, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 144, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 145, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 146, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 147, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 148;(16) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 151, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 152, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 153, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 154, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 155, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 156;(17) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 295, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52;(18) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 296, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52.9.The multispecific binding agent of any one of claims 1-8, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment comprises:(1) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30;(2) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38;(3) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46;(4) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54;(5) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62;(6) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70;(7) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78;(8) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86;(9) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94;(10) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102;(11) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110;(12) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118;(13) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126;(14) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134;(15) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142;(16) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150;(17) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(18) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(19) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(20) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(21) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(22) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(23) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(24) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(25) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(26) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(27) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(28) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(29) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(30) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(31) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(32) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(33) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(34) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(35) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(36) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(37) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282;(38) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283;(39) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(40) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(41) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(42) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(43) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(44) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(45) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(46) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(47) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(48) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(49) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(50) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(51) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(52) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(53) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(54) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(55) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(56) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(57) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(58) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(59) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(60) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(61) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289; or(62) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.10.The multispecific binding agent of any one of claims 1-9, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is a scFv.11.The multispecific binding agent of claim 10, wherein the scFv is fused to an albumin.12.The multispecific binding agent of claim 11, wherein the scFv is fused to an albumin via a linker.13.The multispecific binding agent of any one of claims 1-9, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is a monovalent antibody comprising a Fab domain and a Fc domain.14.The multispecific binding agent of any one of claims 1-9, the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is a bivalent antibody comprising two identical Fab domains and a Fc domain.15.The multispecific binding agent of claim 13 or 14, wherein the Fc domain comprises knob-into-hole mutations.16.The multispecific binding agent of claim 15, wherein the Fc domain comprisesY349C / T366S / L368A / Y407V for hole mutations, and S354C / T366W for knob mutations.17.The multispecific binding agent of any one of claims 13-16, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is an IgG.18.The multispecific binding agent of any one of claims 1-3, 7-17, wherein the multispecific binding agent comprises only one monovalent ligand trap.19.The multispecific binding agent of claim 18, wherein the only one monovalent ligand trap is a monovalent TGFβ ligand trap.20.The multispecific binding agent of claim 19, wherein the only monovalent TGFβ ligand trap comprises: one TGFBR2 extracellular domain, or one truncated TGFBR2 extracellular domain.21.The multispecific binding agent of claim 20, wherein the only monovalent TGFβ ligand trap comprises one TGFBR2 extracellular domain.22.The multispecific binding agent of claim 21, wherein the TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 585.23.The multispecific binding agent of claim 20, wherein the only monovalent TGFβ ligand trap comprises one truncated TGFBR2 extracellular domain.24.The multispecific binding agent of claim 23, wherein the truncated TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 586, 587, or 588.25.The multispecific binding agent of claim 18, wherein the only one monovalent ligand trap is a monovalent TNFɑ ligand trap.26.The multispecific binding agent of claim 25, wherein the only monovalent TNFɑ ligand trap comprises one TNFR2 extracellular domain.27.The multispecific binding agent of claim 26, wherein the TNFR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 592.28.The multispecific binding agent of any one of claims 1-3, 7-17, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is fused to a polypeptide, wherein the polypeptide comprises two or more monovalent ligand traps in tandem.29.The multispecific binding agent of claim 28, wherein the two or more monovalent ligand traps are TGFβ ligand traps.30.The multispecific binding agent of claim 29, wherein the two or more monovalent TGFβ ligand traps comprise: two TGFBR2 extracellular domains in tandem, two truncated TGFBR2 extracellular domains in tandem, one TGFBR2 extracellular domain and one truncated TGFBR2 extracellular domain in tandem, one TGFBR2 extracellular domain and one TGFBR3 extracellular domain in tandem, one TGFBR2 extracellular domain and one truncated TGFBR3 extracellular domain in tandem, one truncated TGFBR2 extracellular domain and one TGFBR3 extracellular domain in tandem, or one truncated TGFBR2 extracellular domain and one truncated TGFBR3 extracellular domain in tandem.31.The multispecific binding agent of claim 30, wherein the two or more monovalent TGFβ ligand traps comprise two TGFBR2 extracellular domains in tandem.32.The multispecific binding agent of claim 31, wherein the TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 585.33.The multispecific binding agent of claim 30, wherein the two or more monovalent TGFβ ligand traps comprise one TGFBR2 extracellular domain and one truncated TGFBR3 extracellular domain in tandem.34.The multispecific binding agent of claim 33, wherein the TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 585 and the truncated TGFBR3 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 590.35.The multispecific binding agent of claim 30, wherein the two or more monovalent TGFβ ligand traps comprise one TGFBR2 extracellular domain and one truncated TGFBR2 extracellular domain in tandem.36.The multispecific binding agent of claim 35, wherein the TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 585 and the truncated TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 586, 587, or 588.37.The multispecific binding agent of any one of claims 1-3, 7-17, wherein the multispecific binding agent comprises two or more monovalent ligand traps, and wherein each of the two or more monovalent ligand traps bind to different ligands.38.The multispecific binding agent of claim 37, wherein the multispecific binding agent comprises one monovalent TNFɑ ligand trap and one monovalent TGFβ ligand trap.39.The multispecific binding agent of claim 38, wherein the one monovalent TGFβ ligand trap comprises one TGFBR2 extracellular domain and the one monovalent TNFɑ ligand trap comprises one TNFR2 extracellular domain.40.The multispecific binding agent of claim 39, wherein the TGFBR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 585 and the TNFR2 extracellular domain comprises the amino acid of SEQ ID NO: 592.41.The multispecific binding agent of any one of claims 1-40, wherein the one or more monovalent ligand traps are linked to the C terminal of the anti-FAP antibody or antigen binding fragment.42.The multispecific binding agent of claim 41, wherein the one or more monovalent ligand traps are linked to the C terminal of the anti-FAP antibody or antigen binding fragment via a linker.43.The multispecific binding agent of claim 42, wherein the linker is (G4S) 2 or (G4S) 4.44.The multispecific binding agent of any one of claims 4-17, wherein the scFv comprises a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence oof SEQ ID NO: 614, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 615.45.The multispecific binding agent of claim 44, wherein the scFv comprises a HCDR1 comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 616, a HCDR2 comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 617, a HCDR3 comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 618, a LCDR1 comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 619, a LCDR2 comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 620, and a LCDR3 comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 621.46.The multispecific binding agent of claim 44 or 45, wherein the scFv comprises a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 614, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 615.47.The multispecific binding agent of any one of claims 44-46, wherein the scFv comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 613.48.The multispecific binding agent of any one of claims 4-17, wherein the scFv is a variant of the scFv comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 613.49.The multispecific binding agent of claim 48, wherein the variant comprises one or more amino acid substitutions in the FR to improve the stability of the multispecific binding agent.50.The multispecific binding agent of claim 49, wherein the one or more amino acid substitutions are selected from G44, or Q101, or combination of G44 and Q101.51.The multispecific binding agent of claim 49 or 50, wherein the variant comprises G44 and Q101 substitutions.52.The multispecific binding agent of any one of claims 49-51, wherein the variant comprises G44C and Q101C substitutions.53.The multispecific binding agent of claim 52, wherein the variant comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 622.54.The multispecific binding agent of any one of claims 48-53, wherein the variant further comprises one or more amino acid substitutions in the CDR to slightly reduce its binding affinity to TGFβ1, TGFβ2 and / or TGFβ3.55.The multispecific binding agent of claim 54, wherein the variant comprises a V55 substitution.56.The multispecific binding agent of claim 54 or 55, wherein the variant comprises a V55L substitution.57.The multispecific binding agent of claim 56, wherein the variant comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 631.58.The multispecific binding agent of any one of claims 44-57, wherein the one or more monovalent ligand binders are linked to the C terminal of the anti-FAP antibody or antigen binding fragment.59.The multispecific binding agent of claim 58, wherein the one or more monovalent ligand traps are linked to the C terminal of the anti-FAP antibody or antigen binding fragment via a linker.60.The multispecific binding agent of claim 59, wherein the linker is (G4S) 2 or (G4S) 4.61.A nucleic acid molecule encoding the multispecific binding agent of any one of claims 1-60.62.A vector comprising the nucleic acid molecule of claim 61.63.A host cell transformed with the vector of claim 62.64.A composition comprising a therapeutically effective amount of the multispecific binding agent of any one of claims 1-60, the nucleic acid molecule of claim 61, or the vector of claim 62, and a pharmaceutically acceptable excipient.65.A method of treating a disease or disorder in a subject, comprising administering to the subject the composition of claim 64.66.The method of claim 65, wherein the disease or disorder is associated with FAP.67.The method of claim 65, wherein the disease or disorder is mediated by TGFβ.68.The method of claim 65, wherein the disease or disorder is mediated by TNFɑ.69.The method of any one of claims 64-68, wherein the disease or disorder is a fibrotic disease, an autoimmune disease, or a cancer.70.A method for inhibiting or antagonizing TGFβ activity specifically in an FAP expressing cell, comprising contacting the cell with the composition of claim 64.71.A method for inhibiting or antagonizing TNFɑ activity specifically in an FAP expressing cell, comprising contacting the cell with the composition of claim 64.72.A method for inhibiting or antagonizing TGFβ activity specifically in an FAP expressing cell, comprising:(1) contacting the FAP expressing cell with a first and a second multispecific binding agents of any one of claims 1-3, 7-24, and 28-43, wherein the first and the second multispecific binding agents comprise an anti-FAP antibody and one or more monovalent TGFβ ligand traps,(2) the first and the second multispecific binding agents stay close to each other after binding to each monomeric FAP in a dimer on the cell surface, and(3) the monovalent TGFβ ligand traps of the first and the second multispecific binding agents can dimerize and bind to TGFβ.73.A method for inhibiting or antagonizing TGFβ activity specifically in an FAP expressing cell, comprising:(1) contacting the FAP expressing cell with a first and a second multispecific binding agents of any one of claims 4-17, and 44-60, wherein the first and the second multispecific binding agents comprise an anti-FAP antibody and one or more monovalent anti-TGFβ scFvs,(2) the first and the second multispecific binding agents stay close to each other after binding to each monomeric FAP in a dimer on the cell surface, and(3) the monovalent anti-TGFβ scFvs of the first and the second multispecific binding agents bind to TGFβ.74.A method for inhibiting or antagonizing TNFɑ activity specifically in an FAP expressing cell, comprising:(1) contacting the FAP expressing cell with a first and a second multispecific binding agents of any one of claims 1-3, 7-18, 25-28, and 38-43, wherein the multispecific binding agents comprise an anti-FAP antibody and one or more monovalent TNFɑ ligand traps,(2) the first and the second multispecific binding agents stay close to each other after binding to each monomeric FAP in a dimer on the cell surface, and(3) the monovalent TNFɑ ligand traps of the first and the second multispecific binding agents can dimerize and bind to TNFɑ.75.An antibody or antigen binding fragment thereof that binds FAP, wherein the antibody or antigen binding fragment comprises:(1) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29 and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30;(2) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38;(3) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46;(4) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54;(5) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62;(6) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70;(7) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78;(8) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86;(9) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94;(10) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102;(11) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110;(12) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118;(13) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126;(14) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134;(15) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142;(16) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150;(17) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(18) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(19) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(20) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(21) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(22) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(23) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(24) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(25) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(26) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(27) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(28) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(29) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(30) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(31) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(32) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(33) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(34) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(35) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(36) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(37) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282;(38) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283;(39) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(40) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(41) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(42) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(43) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(44) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(45) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(46) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(47) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(48) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(49) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(50) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(51) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(52) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(53) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(54) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(55) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(56) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(57) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(58) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(59) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(60) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(61) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289; or(62) a HCDR1, a HCDR2, and a HCDR3 as set forth in a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a LCDR1, a LCDR2, and a LCDR3 as set forth in a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.76.The antibody or antigen binding fragment of claim 72, wherein the antibody or antigen binding fragment comprises:(1) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 31, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 32, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 33, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 34, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 35, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 36;(2) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 39, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 40, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 41, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 42, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 43, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 44;(3) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 50, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52;(4) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 55, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 56, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 57, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 58, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 59, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 60;(5) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 63, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 64, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 65, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 66, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 67, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 68;(6) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 71, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 72, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 73, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 74, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 75, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 76;(7) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 79, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 80, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 81, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 82, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 83, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 84;(8) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 87, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 88, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 89, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 90, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 91, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 92;(9) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 95, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 96, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 97, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 98, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 99, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 100;(10) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 103, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 104, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 105, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 106, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 107, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 108;(11) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 111, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 112, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 113, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 114, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 115, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 116;(12) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 119, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 120, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 121, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 122, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 123, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 124;(13) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 127, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 128, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 129, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 130, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 131, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 132;(14) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 135, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 136, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 137, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 138, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 139, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 140;(15) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 143, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 144, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 145, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 146, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 147, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 148;(16) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 151, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 152, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 153, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 154, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 155, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 156;(17) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 295, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52;(18) the HCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 47, the HCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 48, the HCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 49, the LCDR1 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 296, the LCDR2 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 51, and the LCDR3 comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 52.77.The antibody or antigen binding fragment of claim 72 or 73, wherein the antibody or antigen binding fragment comprises:(1) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 29, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 30;(2) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 37, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 38;(3) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 45, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 46;(4) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 53, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 54;(5) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 61, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 62;(6) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 69, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 70;(7) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 77, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 78;(8) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 85, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 86;(9) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 93, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 94;(10) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 101, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 102;(11) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 109, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 110;(12) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 117, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 118;(13) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 125, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 126;(14) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 133, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 134;(15) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 141, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 142;(16) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 149, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 150;(17) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(18) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(19) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(20) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(21) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(22) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(23) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(24) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(25) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(26) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(27) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(28) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 278, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(29) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(30) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(31) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(32) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 279, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(33) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 273;(34) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 274;(35) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 275;(36) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 280, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 276;(37) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 282;(38) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 281, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 283;(39) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(40) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 284;(41) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 272, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(42) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 277, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 285;(43) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(44) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(45) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(46) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 286, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(47) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(48) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(49) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(50) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 291, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(51) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(52) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(53) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(54) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 292, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(55) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(56) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(57) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289;(58) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 293, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290;(59) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 287;(60) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 288;(61) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 289; or(62) a VH comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 294, and a VL comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 290.78.The antibody or antigen binding fragment of any one of claims 75-77, wherein the antibody or antigen binding fragment is a scFv.79.The antibody or antigen binding fragment of claim 78, wherein the scFv is fused to an albumin.80.The antibody or antigen binding fragment of claim 79, wherein the scFv is fused to an albumin via a linker.81.The antibody or antigen binding fragment of any one of claims 75-77, wherein the antibody or antigen binding fragment is a monovalent antibody comprising a Fab and a Fc domain.82.The antibody or antigen binding fragment of any one of claims 75-77, the antibody or antigen binding fragment is a bivalent antibody comprising two identical Fab domains and a Fc domain.83.The antibody or antigen binding fragment of claim 81 or 82, wherein the Fc domain comprises knob-into-hole mutations.84.The antibody or antigen binding fragment of claim 83, wherein the Fc domain comprises Y349C / T366S / L368A / Y407V for hole mutations, and S354C / T366W for knob mutations.85.The antibody or antigen binding fragment of any one of claims 81-84, wherein the anti-FAP antibody or antigen binding fragment is an IgG.86.A nucleic acid molecule encoding the antibody or antigen binding fragment of any one of claims 75-85.87.A vector comprising the nucleic acid molecule of claim 86.88.A host cell transformed with the vector of claim 87.89.A composition comprising a therapeutically effective amount of the antibody or antigen binding fragment of any one of claims 75-85, the nucleic acid molecule of claim 86, or the vector of claim 87, and a pharmaceutically acceptable excipient.90.A method of treating a disease or disorder in a subject, comprising administering to the subject the composition of claim 89.91.The method of claim 90, wherein the disease or disorder is associated with FAP.92.The method of any one of claims 90-91, wherein the disease or disorder is a fibrotic disease, an autoimmune disease or a cancer.93.A method of detecting or identifying an FAP expressing cell, comprising contacting the cell with the composition of claim 89.

Images