Absorbent article and method for producing the same

Abstract

The present invention relates to an absorbent article comprising a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme such as a cellulase, a surfactant, and the mixture thereof.

Description

ABSORBENT ARTICLE AND METHOD FOR PRODUCING THE SAME

[0001] Reference to sequence listing

[0002] This application contains a Sequence Listing in computer readable form. The computer readable form is incorporated herein by reference.FIELD OF THE INVENTION

[0003] The present invention relates to an absorbent article, comprising a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant and the mixture thereof. Further, the present invention relates to a method of producing said absorbent article (e.g., diapers, training pants) as well as use of enzyme or surfactant for enhancing liquid absorbency of an absorbent article.BACKGROUND OF THE INVENTION

[0004] Absorbent products or articles, such as diapers or sanitary napkins, are widely used to absorb a wide variety of fluids. A common problem with these products is that they do not absorb fluids discharged from the body (such as urine or blood) quickly enough, or although the initial discharged fluids are absorbed quickly, the subsequent discharged are not absorbed quickly enough, which renders fluids leakage. To avoid leakage, the absorbent articles need to be replaced frequently, which causes waste and burden to environment. Therefore, there is a need to further improve / enhance the liquid absorbency of such absorbent products.SUMMARY OF THE INVENTION

[0005] In a first aspect, the present invention relates to an absorbent article, comprising a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof.

[0006] In a second aspect, the present invention relates to use of an enzyme and / or a surfactant for enhancing liquid absorbency of an absorbent article, wherein the enzyme comprises at least one cellulase, e.g., a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof, and wherein the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) .

[0007] In a third aspect, the present invention relates to a method for producing an absorbent article, comprising providing a baffle layer, a body contacting layer and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer; and applying an absorption enhancing ingredient in the absorbent layer, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof.BRIEF DESCRIPTION OF DRAWINGS

[0008] A more complete understanding of the present invention may be derived by referring to the detailed description and claims when considered in connection with the Figures.

[0009] Fig. 1 is a screenshot of the process for measuring the liquid intake time described in Example 1.

[0010] DEFINITIONS

[0011] As used herein, the singular forms "a" , "an" , and "the" are intended to include the plural forms as well, unless the context clearly indicates otherwise.

[0012] If not indicated otherwise, all references to percentages in relation to the disclosed compositions relate to “%” or “wt%” is relative to the total weight of the respective composition.

[0013] The dimensions and values disclosed herein are not to be understood as being strictly limited to the exact numerical values recited. Instead, unless otherwise specified, each such dimension is intended to mean both the recited value and a functionally equivalent range surrounding that value. For example, a dimension disclosed as "5 wt%" is intended to mean "about 5 wt%" .

[0014] Unless defined otherwise or clearly indicated by context, all technical and scientific terms used herein have the same meaning as commonly understood by one of ordinary skill in the art to which this invention belongs.

[0015] Absorbent article: The term “absorbent article (or absorbent product) ” refers to devices which absorb and contain liquids. Examples of absorbent articles include a personal care absorbent article which are placed against or near the skin to absorb and contain the various liquids discharged from the body. Examples of personal care products include, for example diapers, training pants, absorbent underpants, urine pads, adult incontinence products, sanitary wipes and feminine hygiene products such as sanitary napkins and tampons, health care related products including surgical drapes, gowns, and sterile wraps; as well as absorbent wipes and covering mats. The absorbent article is often intended disposable but can also be made as non-disposable.

[0016] Intake: The term “intake” refers to the ability of an absorbent product to absorb fluid. Intake time is used to assess the quality of absorption, with lower intake times denoting materials capable of rapid absorption and higher intake times denoting materials with poorer absorption.

[0017] Absorbent materials: The term “absorbent materials” refers to generally compressible, conformable, and capable of absorbing and retaining liquids such as urine and other certain body exudates. The absorbent materials may include those materials that are commonly used in disposable diapers and other absorbent articles such as comminuted wood pulp. Examples of other suitable absorbent materials include creped cellulose wadding; coform comprising wood pulp and meltblown polymers; tissue, including tissue wraps and tissue laminates; absorbent foams; absorbent sponges; superabsorbent polymers; absorbent gelling materials; non-woven fabrics; or any other known absorbent material or combinations of materials.

[0018] Superabsorbent polymer: The term "superabsorbent polymer" (Herein abbreviated as "SAP" in the singular and plural form) typically refers to absorbent materials that can absorb at least 7 times, and preferably at least 10 times, their weight of an aqueous 0.9%saline solution as measured using the Centrifuge Retention Capacity (CRC) test (EDANA method NWSP 241.0. R2 (19) ) , referred herein as capacity. SAP are water-insoluble but water-swellable cross-linked polymers capable of absorbing large quantities of fluids. Examples of SAP include but are not limited to polyacrylate polymers, polysaccharide polymers and derivatives of polysaccharide polymers, such as polymers based on cellulose or starch. A polysaccharide is a carbohydrate that can be decomposed by hydrolysis into two or more molecules of monosaccharides. Polymers suitable for use as SAP may also include cellulose-based polymers such as carboxymethylcellulose.

[0019] Mature polypeptide: The term “mature polypeptide” means a polypeptide in its final form following translation and any post-translational modifications, such as N terminal processing, C terminal truncation, glycosylation, phosphorylation, etc.

[0020] It is known in the art that a host cell may produce a mixture of two of more different mature polypeptides (i.e., with a different C terminal and / or N terminal amino acid) expressed by the same polynucleotide. It is also known in the art that different host cells process polypeptides differently, and thus, one host cell expressing a polynucleotide may produce a different mature polypeptide (e.g., having a different C terminal and / or N terminal amino acid) as compared to another host cell expressing the same polynucleotide.

[0021] Sequence identity: The relatedness between two amino acid sequences or between two nucleotide sequences is described by the parameter “sequence identity” .

[0022] For purposes of the present invention, the sequence identity between two amino acid sequences is determined as the output of “longest identity” using the Needleman-Wunsch algorithm (Needleman and Wunsch, 1970, J. Mol. Biol. 48: 443-453) as implemented in the Needle program of the EMBOSS package (EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, Rice et al., 2000, Trends Genet. 16: 276-277) , preferably version 6.6.0 or later. The parameters used are a gap open penalty of 10, a gap extension penalty of 0.5, and the EBLOSUM62 (EMBOSS version of BLOSUM62) substitution matrix. In order for the Needle program to report the longest identity, the -nobrief option must be specified in the command line. The output of Needle labeled “longest identity” is calculated as follows:

[0023] (Identical Residues x 100)  /  (Length of Alignment –Total Number of Gaps in Alignment)

[0024] For purposes of the present invention, the sequence identity between two polynucleotide sequences is determined as the output of “longest identity” using the Needleman-Wunsch algorithm (Needleman and Wunsch, 1970, supra) as implemented in the Needle program of the EMBOSS package (EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, Rice et al., 2000, supra) , preferably version 6.6.0 or later. The parameters used are a gap open penalty of 10, a gap extension penalty of 0.5, and the EDNAFULL (EMBOSS version of NCBI NUC4.4) substitution matrix. In order for the Needle program to report the longest identity, the nobrief option must be specified in the command line. The output of Needle labeled “longest identity” is calculated as follows:

[0025] (Identical Deoxyribonucleotides x 100)  /  (Length of Alignment –Total Number of Gaps in Alignment)

[0026] Liquid absorbency improvement: The term “Liquid absorbency improvement” refers to the improvement of water absorption as compared to a control sample. A control sample herein refers to a comparable absorbent article that does not contain the absorption enhancing ingredient of the invention. As an example, the liquid absorbency improvement can be measured according to the method described in Example 1. In the present disclosure, the term “liquid absorbency improvement” can be used interchangeably with the term “ (liquid or fluid) absorption improvement” . The liquid absorbency improvement can also be evaluated by comparing the liquid intake time or by a panel group.DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION

[0027] One aspect of the present invention provides an absorbent article, which comprises a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof.

[0028] Absorbent article

[0029] The absorbent article comprises at least a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof.

[0030] The body contacting layer is used to transport the fluid-to-be absorbed into the absorbent layers of the absorbent article. The body contacting layer must be able to manage different body excretions depending on the type of product. For instance, in feminine care products, often the body contacting layer must be able to handle menses and urine. In the present invention, the body contacting layer may include a layer constructed of any operative material, and may be a composite material. For example, the body contacting layer can include a woven fabric, a nonwoven fabric, a polymer film, a film-nonwoven fabric laminate or the like, as well as combinations thereof. Examples of a nonwoven fabric include an airlaid fabric, spunbond fabric, meltblown fabric, coform fabric, a carded web, a bonded-carded-web, a bicomponent spunbond fabric, hydroentangled webs, spunlace webs or the like as well as combinations thereof.

[0031] The baffle layer is liquid impervious and may include a layer constructed of any operative material, and may or may not have a selected level of liquid-permeability or liquid-impermeability, as desired. In a particular configuration, the baffle layer may be configured to provide an operatively liquid-impermeable baffle structure. The baffle layer may, for example, include a polymeric film, a woven fabric, a nonwoven fabric or the like, as well as combinations or composites thereof. Suitably, the baffle layer can operatively permit a sufficient passage of air and moisture vapor out of the article, while blocking the passage of bodily liquids. An example of a suitable baffle layer material can include a breathable, microporous film. Bicomponent films or other multi-component films can also be used, as well as woven and / or nonwoven fabrics which have been treated to render them operatively liquid-impermeable. Another suitable baffle layer material can include a closed cell polyolefin foam.

[0032] The absorbent layer is configured to provide a desired liquid-intake properties and desired level of liquid absorbency and / or storage capacity. The absorbent layer can include material that is configured to quickly absorb and pull liquid (urine, menses, other complex liquid or the like) away from the body as well as hold the liquid. Accordingly, the absorbent layer can provide the function of liquid intake and can also provide the functions of liquid distribution, spreading, storage and liquid retention. The absorbent layer may include absorbent materials such as natural fibers; pulp; superabsorbent materials; a woven fabric; a nonwoven fabric; awet-laid fibrous web; a substantially unbonded airlaid fibrous web; an operatively bonded, stabilized-airlaid fibrous web; or the like, as well as combinations thereof; absorbent fibers and / or absorbent particulate material. The absorbent layer may include one or more components that can modify menses or intermenstrual liquid. In some embodiments, the comprises an absorbent material selected from pulp, woven or non-woven fabrics, a superabsorbent material or mixtures thereof.

[0033] The absorbent layer is configured to locate between the baffle layer and the body contacting layer. But additional layer (s) can be positioned between the baffle layer and the absorbent layer, and / or between the absorbent layer and the body contacting layer.

[0034] To improve the liquid absorption efficiency, the absorbent layer further comprises an absorption enhancing ingredient. Suitable absorption enhancing ingredient may be selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof. The present inventors surprisingly found that adding said absorption enhancing ingredient can improve the liquid absorbency of an absorbent article by at least 20%, e.g., at least 25%, at least 30%, at least 35%or at least 40%as compared to a comparable absorbent article (e.g., current absorbent article available on the market) that does not contain said absorption enhancing ingredient. The liquid absorbency improvement may be measured according to Example 1. In a preferred embodiment, the absorption enhancing ingredient comprises a cellulase and a surfactant.

[0035] Suitable enzyme that can enhance liquid absorption of an absorbent article includes a celluase, a protease, a DNase, an amylase, and / or a dispersin. In one embodiment, the enzyme comprises a celluase. In some embodiments, the enzyme comprises a celluase and a protease. In some other embodiments, the enzyme comprises a celluase, a protease and a DNase. In a further embodiment, the enzyme comprises a celluase, a protease, a DNase, an amylase, and a dispersin.

[0036] Suitable amount of the enzyme (s) may be present in the range of 0.0001 wt%to 2 wt%based on the total weight of the absorbent product, such as in the range of 0.0003 wt%to 1.5 wt%, 0.005 wt%to 1 wt%, 0.05 wt%to 1.2 wt%or 0.1 wt%to 0.5 wt%, based on the total weight of the absorbent product.

[0037] Suitable cellulase (in the present disclosure, the term “cellulase” can be used interchangeably with “enzyme having celluase activity” ) may be selected from glycoside hydrolase family 5 (GH5) , glycoside hydrolase family 7 (GH7) , glycoside hydrolase family 12 (GH12) , glycoside hydrolase family 44 (GH44) and glycoside hydrolase family 45 (GH45) , preferably family GH45 cellulases. Suitable family GH44 cellulases can be a family 44 xyloglucanase having a sequence of at least 60%identity to positions 40-559 of SEQ ID NO: 2 of WO 2001 / 062903.

[0038] In some embodiments, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 60%sequence identity to the polypeptide of SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof. Preferably the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, or 100%sequence identity to the polypeptide of SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof, or a fragment thereof having cellulase activity.

[0039] In some embodiments, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 6, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said cellulase is from Thermothielavioides, preferably from Thermothielavioides terrestris.

[0040] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 7, or a fragment thereof having cellulase activity. In one embodiment, the mature polypeptide is amino acids 22 to 294 of SEQ ID NO: 7. In a specific embodiment, said enzyme is from Paenibacillus, preferably from Paenibacillus polymyxa.

[0041] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 8, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Thermothielavioides, preferably from Thermothielavioides terrestris.

[0042] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 9, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Thermothielavioides, preferably from Thermothielavioides terrestris.

[0043] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 10, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Acremonium, preferably from Acremonium thermophilum.

[0044] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 11, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Paenibacillus, preferably from Paenibacillus polymyxa.

[0045] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 12, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Neurospora, preferably from Neurospora tetrasperma.

[0046] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 13, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Staphylotrichum, preferably from Staphylotrichum coccosporum.

[0047] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 14, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Humicola, preferably from Humicola insolens.

[0048] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 15, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Paenibacillus, preferably from Paenibacillus polymyxa.

[0049] In another embodiment, the enzyme having cellulase activity is a polypeptide having at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the mature polypeptide of SEQ ID NO: 16, or a fragment thereof having cellulase activity. In a specific embodiment, said enzyme is from Chaetomium, preferably from Chaetomium thermophilum.

[0050] Additional suitable cellulases are the alkaline or neutral cellulases having colour care benefits. Examples of such cellulases are cellulases described in EP 0 495 257, EP 0 531 372, WO 96 / 11262, WO 96 / 29397, WO 98 / 08940. Other examples are cellulase variants such as those described in WO 94 / 07998, EP 0 531 315, US 5, 457, 046, US 5, 686, 593, US 5, 763, 254, WO 95 / 24471, WO 98 / 12307 and WO99 / 001544.

[0051] Commercially available cellulases include Celluzyme, Carezyme, Carezyme Elite, Carezyme Premium, Luminous, Celluclean, Celluclean Classic, Cellusoft, Whitezyme, Celluclean 4500T and Celluclean 5000L (all registered trademarks of Novozymes A / S) , Clazinase and Puradax HA (registered trademarks of Genencor International Inc. ) , KAC-500 (B) (registered trademark of Kao Corporation) , and Revitalenz 2000 (registered trademarks of Danisco / Dupont) , and Biotouch FLX1, Biotouch FCL75, Biotouch DCL and Biotouch FCC45 (registered trademarks of AB Enzymes) , and Lavergy C Bright from BASF.

[0052] The preparation of the enzyme having cellulase activity as described herein can e.g., be performed as described in WO 2015 / 036579 (incorporated herein by reference) . The enzyme of the present invention may also be prepared by any method known in the art.

[0053] In some embodiments of the present invention, a preferred protease according to the present invention may be a protease having at least 60%, such as at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%or 100%sequence identity to the polypeptide of SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5 or 17.

[0054] In another embodiment, a preferred protease according to the present invention may be a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2 comprising an alteration at one or more positions corresponding to positions 3, 4, 9, 15, 43, 68, 76, 99, 101, 103, 104, 118, 128, 129, 130, 160, 167, 170, 194, 199, 205, 206, 209, 217, 218, 222, 245, 261 and 262, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, wherein each alteration is independently a substitution, deletion or insertion, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to the polypeptide of SEQ ID NO: 2.

[0055] In some embodiments, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising one or more substitutions selected from the group consisting of: S3T, V4I, S9D, S9E, S9R, A15T, V68A, N76D, S99D, S99G, S99A, S99SE, S101E, S101N, S101R, S103A, V104I, G118M, S128Q, S128L, P129Q, S130A, G160S, Y167A, R170S, N184E, N185E, A194P, V199M, V205I, V205L, Q206L, Y209W, L217D, L217Q, N218D, M222S, Q245R, N261W and L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0056] In some embodiments, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitution S87N, wherein the variant has protease activity and wherein the position corresponds to the position of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0057] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions Y167A + R170S + A194P, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0058] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S9E + N43R + N76D + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0059] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S3T + N43R + N76D + S87N + G118M + S128Q + N184E + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0060] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S3T + N43R + N76D + S87N + G118M + S128L + P129Q + S130A + N185E + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0061] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S3T + N43R + N76D + S87N + G118M + S128L + P129Q + S130A + N185E + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0062] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S3T + N43R + N76D + S87N + G118M + S128L + P129Q + S130A + N185E + V205L + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0063] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S3T + N43R + N76D + S87N + G118M + S128L + P129Q + S130A + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2.

[0064] In one embodiment, the protease of the invention is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 4, comprising the substitutions A68S + T77N + T78I + G127S + A128P + G165Q + N184Q + A202V + N217S + S258P, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 4, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 4.

[0065] In one embodiment, the protease of the invention is a variant comprising a substitution at one or more positions corresponding to positions 171, 173, 175, 179 or 180 of SEQ ID NO: 1 of WO2004 / 067737, wherein the variant has protease activity and has a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%to SEQ ID NO: 1 of WO2004 / 067737.

[0066] In some embodiments, the protease of the invention is a variant comprising one or more substitutions compared to a parent protease, selected from the group consisting of X3V, X9 [E, R] , X22[R, A] , X43R, X61 [E, D] , X62 [E, D] , X76 [D] , X87N, X101 [E, G, D, N, M] , X103A, X104I, X118 [V, R] , X120V, X128 [A, L, S] , X129Q, X130A, X160D, X185 [E, D] , 188 [E, D] , X191 N, X194P, X205I, X206L, X209W, X216V, X217 [Q, D, E] , X218 [D, E, S] , X232V, X245R, X248D, X256 [E, D] , X259 [E, D] , X261 [E, D, W] and X262 [E, D] , wherein position numbers correspond to the positions of BPN’ (SEQ ID NO: 1) , wherein “X” represents any amino acid residue present in the specified position in the parent protease, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2.

[0067] In some embodiments, the protease of the invention is a variant comprising any of the following substitution sets compared to a parent protease, wherein the parent protease has the amino acid sequence of SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2 or has at least 80%sequence identity to SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2, wherein position numbers correspond to the positions of BPN’ (SEQ ID NO: 1) , wherein “X” represents any amino acid residue present in the specified position in the parent protease, and wherein the substitution set is selected from the group consisting of:

[0068] i. X9R + X15T + X68A + X218D + X245R,

[0069] ii. X9R + X15T + X68A + X245R,

[0070] iii. X61E + X194P + X205I + X261D,

[0071] iv. X61D + X205I + X245R,

[0072] v. X61E + X194P + X205I + X261D,

[0073] vi. X87N + X118V + X128L + X129Q + X130A,

[0074] vii. X87N + X101M + X118V + X128L + X129Q + X130A,

[0075] viii. X76D + X87R + X118R + X128L+ X129Q + X130A,

[0076] ix. X22A+ X62D + X101G +X188D + X232V + X245R,

[0077] x. X103A + X104I,

[0078] xi. X22R + X101G + X232V + X245R,

[0079] xii. X103A + X104I + X156D,

[0080] xiii. X103A + X104I + X261E,

[0081] xiv. X62D + X245R,

[0082] xv. X101N + X128A + X217Q,

[0083] xvi. X101E + X217Q,

[0084] xvii. X101E + X217D,

[0085] xviii. X9E + X43R + X262E,

[0086] xix. X76D + X43R +X209W,

[0087] xx. X205I + X206L + X209W,

[0088] xxi. X185E + X188E + X205I,

[0089] xxii. X256D + X261W + X262E,

[0090] xxiii. X191N + X209W,

[0091] xxiv. X261E + X262E,

[0092] xxv. X261E + X262D, and

[0093] xxvi. X167A + X170S + X194P,

[0094] wherein the protease variant has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 1 or 2.

[0095] In one embodiment, the protease variant of the invention comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 2 with the substitutions Y167A + R170S + A194P , wherein the variant has protease activity and wherein the positions correspond to the positions of SEQ ID NO: 1.

[0096] In one embodiment, the protease variant of the invention comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 2 with the substitutions S9E + N43R + N76D + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein the variant has protease activity and wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1.

[0097] In some embodiments, the protease of the invention is an enzyme having or consisting of the amino acid sequence of SEQ ID NO: 2, 3, 4 or 5.

[0098] Suitable commercially available protease enzymes may include those sold under the trade names DuralaseTM, DurazymTM,  Ultra,  Ultra, PrimaseTM,  Ultra,  Ultra,  Pro, Blaze 100T, Blaze 125T, Blaze 150T, Blaze 200T,  Uno,  In and Excel (Novozymes A / S) , those sold under the tradename MaxataseTM, MaxacalTM,  Ox,  OxP,  FN2TM, FN3TM, FN4exTM,  ExcellenzTM P1000, ExcellenzTM P1250, EraserTM,  P100,  P300, Purafect Prime, Preferenz P110TM, Effectenz P1000TM,  Effectenz P1050TM,  Ox, Effectenz TM P2000, PurafastTM,  OpticleanTM and  (Danisco / DuPont) , BLAP (sequence shown in Figure 29 of US 5352604) and variants hereof (Henkel AG) , Puzhi 1.0L from Bestzyme and KAP (Bacillus alkalophilus subtilisin) from Kao.

[0099] In one aspect, the variants of the enzymes (e.g., celluases, proteases, amylases, DNases and / or Dispersins) according to the present invention comprise a substitution, deletion, and / or insertion at one or more positions. In some embodiments, the number of amino acid substitutions, deletions and / or insertions introduced into the mature polypeptide of e.g. SEQ ID NO: 2, 3, 5, 6, 10, or 11 is no more than 20, e.g., 1-15, such as 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 or 10. The amino acid changes may be of a minor nature, that is conservative amino acid substitutions or insertions that do not significantly affect the folding and / or activity of the protein; small deletions, typically of 1-30 amino acids; small amino-or carboxyl-terminal extensions, such as an amino-terminal methionine residue; a small linker peptide of up to 20-25 residues; or a small extension that facilitates purification by changing net charge or another function, such as a poly-histidine tract, an antigenic epitope or a binding domain.

[0100] Examples of conservative substitutions are within the groups of basic amino acids (arginine, lysine and histidine) , acidic amino acids (glutamic acid and aspartic acid) , polar amino acids (glutamine and asparagine) , hydrophobic amino acids (leucine, isoleucine and valine) , aromatic amino acids (phenylalanine, tryptophan and tyrosine) , and small amino acids (glycine, alanine, serine, threonine and methionine) . Amino acid substitutions that do not generally alter specific activity are known in the art and are described, for example, by H. Neurath and R. L. Hill, 1979, In, The Proteins, Academic Press, New York. Common substitutions are Ala / Ser, Val / Ile, Asp / Glu, Thr / Ser, Ala / Gly, Ala / Thr, Ser / Asn, Ala / Val, Ser / Gly, Tyr / Phe, Ala / Pro, Lys / Arg, Asp / Asn, Leu / Ile, Leu / Val, Ala / Glu, and Asp / Gly.

[0101] Alternatively, the amino acid changes are of such a nature that the physico-chemical properties of the polypeptides are altered. For example, amino acid changes may improve the thermal stability of the polypeptide, alter the substrate specificity, change the pH optimum, and the like.

[0102] Essential amino acids in a polypeptide can be identified according to procedures known in the art, such as site-directed mutagenesis or alanine-scanning mutagenesis (Cunningham and Wells, 1989, Science 244: 1081-1085) . In the latter technique, single alanine mutations are introduced at every residue in the molecule, and the resultant mutant molecules are tested for proteas activity, cellulase activity or mannanase activity to identify amino acid residues that are critical to the activity of the molecule. See also, Hilton et al., 1996, J. Biol. Chem. 271: 4699-4708. The active site of the enzyme or other biological interaction can also be determined by physical analysis of structure, as determined by such techniques as nuclear magnetic resonance, crystallography, electron diffraction, or photoaffinity labeling, in conjunction with mutation of putative contact site amino acids. See, for example, de Vos et al., 1992, Science 255: 306-312; Smith et al., 1992, J. Mol. Biol. 224: 899-904; Wlodaver et al., 1992, FEBS Lett. 309: 59-64. The identity of essential amino acids can also be inferred from an alignment with a related polypeptide.

[0103] In some embodiments, the absorption enhancing ingredient is a surfactant, preferably the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) . Suitable surfactant may be selected from a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof.

[0104] Commercially available surfactants suitable for the present invention include but are not limited to: Genapol T 800,  KM 80 and Lutensol AT 80.

[0105] In one embodiment, the absorption enhancing ingredient comprises a celluase having SEQ ID NO: 6. In a preferred embodiment, the absorption enhancing ingredient further comprises a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) , e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof. In a specific embodiment, the absorption enhancing ingredient comprises a celluase having SEQ ID NO: 6 or 7 and a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) .

[0106] In some embodiments, the absorption enhancing ingredient comprises a protease as described above, and a surfactant described above. In a preferred embodiment, the absorption enhancing ingredient further comprises a protease having a polypeptide of SEQ ID NO: 2 with the following mutations: S9E + N43R + N76D + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W +L26E, wherein position numbers are based on the numbering of SEQ ID NO: 1, and a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) .

[0107] In some embodiments, the absorption enhancing ingredient comprises a celluase and protease as described above and a surfactant of a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) .

[0108] Suitable amount of the surfactant may be present in the range of 0.001 wt%to 1 wt%based on the total weight of the absorbent article, such as in the range of 0.002 wt%to 0.5 wt%, 0.005 wt%to 0.1 wt%, 0.05 wt%to 0.15 wt%or 0.1 wt%to 0.8 wt%, based on the total weight of the absorbent article.

[0109] The absorbent article may further comprise other ingredients to provide additional healthy or sustainable benefit. Such ingredients may include probiotics. Suitable probiotics may be selected form Lactobacillus crispatus (DSM 22566) , Lactobacillus rhamnosus (DSM 22560) , Lactobacillus jensenii (DSM 22567) , Lactobacillus gasseri (DSM 22583) , Lactobacillus crispatus (DSM 23744) , Lactobacillus crispatus (DSM 23745) , Lactobacillus jensenii (DSM 23746) Lactobacillus jensenii (DSM 23747) , Lactobacillus rhamnosus (DSM 23748) , Lactobacillus rhamnosus (DSM 23749) , Lactobacillus gasseri (DSM 23750) , Lactobacillus gasseri (DSM 23751) , and their mixtures.

[0110] The absorbent article can be configured to diapers, incontinence pads or garments, sanitary napkins, training pants or urinal pads, surgical drapes, gowns, and sterile wraps; as well as absorbent wipes and covering mats.

[0111] Other configurations of absorbent articles may also be utilized without departing form the scope of the present invention.

[0112] Methods

[0113] The present invention further relates to a method of producing an absorbent article, comprising providing a baffle layer, a body contacting layer and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer; and applying an absorption enhancing ingredient as described above in the absorbent layer.

[0114] The absorbent article obtained by said method has an improved liquid absorbency as compared to an absorbent article without said absorption enhancing ingredient. The liquid absorbency may be at least 20%, e.g., at least 25%, at least 30%, at least 35%or at least 40%.

[0115] Uses

[0116] The present invention further relates to a use of an enzyme and / or a surfactant for enhancing liquid absorbency of an absorbent article, wherein the enzyme comprises at least one cellulase, e.g., a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof, and wherein the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) , e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof.

[0117] In some embodiments, the liquid absorbency of an absorbent article comprising said enzyme and / or surfactant is improved by at least 20%, e.g., at least 25%, at least 30%, at least 35%or at least 40%as compared to a comparable absorbent article without said an enzyme and / or a surfactant.

[0118] Preferred embodiments are further described in following paragraphs.

[0119] 1. An absorbent article, comprising a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof.

[0120] 2. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the absorption enhancing ingredient comprises a celluase and / or a surfactant, wherein the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) , e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof, preferably, the absorption enhancing ingredient comprises a cellulase and said surfactant.

[0121] 3. The absorbent article of paragraph 1 or 2, wherein the enzyme is a cellulase, wherein the cellulase is a polypeptide having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof.

[0122] 4. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the enzyme further comprises a protease, a DNase, an amylase, and / or a dispersin.

[0123] 5. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the enzyme comprises a celluase and a protease, preferably, the enzyme further comprises a DNase.

[0124] 6. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the absorption enhancing ingredient comprises a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6 or 7, and a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) surfactant, e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) surfactant or the mixture thereof.

[0125] 7. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the protease is a polypeptide having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4 or 5.

[0126] 8. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the protease is a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2 comprising an alteration at one or more positions corresponding to positions 3, 4, 9, 15, 43, 68, 76, 99, 101, 103, 104, 160, 167, 170, 194, 199, 205, 206, 209, 217, 218, 222, 245, 261 and 262, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, wherein each alteration is independently a substitution, deletion or insertion, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to the polypeptide of SEQ ID NO: 2.

[0127] 9. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the protease is selected from the group consisting of:

[0128] (a) a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising one or more substitutions selected from the group consisting of: S3T, V4I, S9E, S9R, A15T, V68A, N76D, S99D, S99G, S99A, S99SE, S101E, S101N, S101 R, S103A, V104I, G160S, Y167A, R170S, A194P, V199M, V205I, Q206L, Y209W, L217D, L217Q, N218D, M222S, Q245R, N261W and L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2;

[0129] (b) a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions N76D + Y209W, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2;

[0130] (c) a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitution S87N, wherein the variant has protease activity and wherein the position corresponds to the position of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2;

[0131] (d) a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions Y167A + R170S + A194P, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2;

[0132] (e) a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 2, comprising the substitutions S9E + N43R + N76D + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1, and wherein the variant has protease activity and has at least 80, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 2;

[0133] (f) a variant of the polypeptide of SEQ ID NO: 4, comprising the substitutions A68S + T77N + T78I + G127S + A128P + G165Q + N184Q + A202V + N217S + S258P, wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 4, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 4;

[0134] (g) a variant comprising a substitution at one or more positions corresponding to positions 171, 173, 175, 179 or 180 of SEQ ID NO: 1 of WO2004 / 067737, wherein the variant has protease activity and has a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%to SEQ ID NO: 1 of WO2004 / 067737;

[0135] (h) a protease variant comprising one or more substitutions compared to a parent protease, selected from the group consisting of X3V, X9 [E, R] , X22 [R, A] , X43R, X61 [E, D] , X62 [E, D] , X76 [D] , X87N, X101 [E, G, D, N, M] , X103A, X104I, X118 [V, R] , X120V, X128 [A, L, S] , X129Q, X130A, X160D, X185 [E, D] , 188 [E, D] , X191 N, X194P, X205I, X206L, X209W, X216V, X217 [Q, D, E] , X218 [D, E, S] , X232V, X245R, X248D, X256 [E, D] , X259 [E, D] , X261 [E, D, W] and X262 [E, D] , wherein position numbers correspond to the positions of BPN’ (SEQ ID NO: 1) , wherein “X” represents any amino acid residue present in the specified position in the parent protease, and wherein the variant has protease activity and has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2; and

[0136] (i) a protease variant comprising any of the following substitution sets compared to a parent protease, wherein the parent protease has the amino acid sequence of SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2 or has at least 80%sequence identity to SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2, wherein position numbers correspond to the positions of BPN’ (SEQ ID NO: 1) , wherein “X” represents any amino acid residue present in the specified position in the parent protease, and wherein the substitution set is selected from the group consisting of:

[0137] i. X9R + X15T + X68A + X218D + X245R,

[0138] ii. X9R + X15T + X68A + X245R,

[0139] iii. X61E + X194P + X205I + X261D,

[0140] iv. X61D + X205I + X245R,

[0141] v. X61E + X194P + X205I + X261D,

[0142] vi. X87N + X118V + X128L + X129Q + X130A,

[0143] vii. X87N + X101M + X118V + X128L + X129Q + X130A,

[0144] viii. X76D + X87R + X118R + X128L+ X129Q + X130A,

[0145] ix. X22A+ X62D + X101 G +X188D + X232V + X245R,

[0146] x. X103A + X104I,

[0147] xi. X22R + X101G + X232V + X245R,

[0148] xii. X103A + X104I + X156D,

[0149] xiii. X103A + X104I + X261E,

[0150] xiv. X62D + X245R,

[0151] xv. X101N + X128A + X217Q,

[0152] xvi. X101E + X217Q,

[0153] xvii. X101E + X217D,

[0154] xviii. X9E + X43R + X262E,

[0155] xix. X76D + X43R +X209W,

[0156] xx. X205I + X206L + X209W,

[0157] xxi. X185E + X188E + X205I,

[0158] xxii. X256D + X261W + X262E,

[0159] xxiii. X191N + X209W,

[0160] xxiv. X261E + X262E,

[0161] xxv. X261E + X262D, and

[0162] xxvi. X167A + X170S + X194P,

[0163] wherein the protease variant has at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, or at least 99%, but less than 100%sequence identity to SEQ ID NO: 1 or 2.

[0164] 10. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the protease variant comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 2 with the substitutions Y167A + R170S + A194P, wherein the variant has protease activity, and wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1.

[0165] 11. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the protease variant comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 2 with the substitutions S9E + N43R + N76D + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L262E, wherein the variant has protease activity and wherein position numbers correspond to the positions of SEQ ID NO: 1.

[0166] 12. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the absorption enhancing ingredient comprises a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6 or 7, and a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) surfactant or the mixture thereof.

[0167] 13. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the absorbent layer further comprises an absorbent material.

[0168] 14. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the absorbent material comprises pulp, woven or non-woven fabrics, a superabsorbent material or mixtures thereof.

[0169] 15. The absorbent article of any of preceding paragraphs, wherein the absorption enhancing ingredient is further comprised in at least a layer different from the absorbent layer.

[0170] 16. The absorbent article of any of preceding paragraphs, further comprising a probiotic, preferably, the probiotic is present in the absorbent layer.

[0171] 17. The absorbent article of paragraph 16, wherein the probiotic is selected from the group consisting of Lactobacillus crispatus (DSM 22566) , Lactobacillus rhamnosus (DSM 22560) , Lactobacillus jensenii (DSM 22567) , Lactobacillus gasseri (DSM 22583) , Lactobacillus crispatus (DSM 23744) , Lactobacillus crispatus (DSM 23745) , Lactobacillus jensenii (DSM 23746) Lactobacillus jensenii (DSM 23747) , Lactobacillus rhamnosus (DSM 23748) , Lactobacillus rhamnosus (DSM 23749) , Lactobacillus gasseri (DSM 23750) , and Lactobacillus gasseri (DSM 23751) .

[0172] 18. The absorbent article of any of preceding paragraphs, which are diapers, incontinence pads or garments, sanitary napkins, training pants or urinal pads, surgical drapes, gowns, and sterile wraps; as well as absorbent wipes and covering mats.

[0173] 19. The absorbent article of any of preceding paragraphs, the liquid absorbency improvement of which is at least 20%, e.g., at least 25%, at least 30%, at least 35%or at least 40%as compared to a comparable absorbent article without said absorption enhancing ingredient.

[0174] 20. Use of an enzyme and / or a surfactant for enhancing liquid absorbency of an absorbent article, wherein the enzyme comprises at least one cellulase, e.g., a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof, and wherein the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) , e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof.

[0175] 21. The use of paragraph 20, wherein the enzyme further comprises a protease, a DNase, an amylase, and / or a dispersin.

[0176] 22. A method for producing the absorbent article of any of preceding paragraphs 1-19, comprising providing a baffle layer, a body contacting layer and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer; and applying an absorption enhancing ingredient in the absorbent layer, wherein the absorption enhancing ingredient is as defined in any of preceding paragraphs 1-12.

[0177] EXAMPLES

[0178] Materials and methods

[0179] Assay I: Cellulase Activity Assay

[0180] Cellulase activity is determined as the ability of an enzyme to catalyze hydrolysis of 1, 4-beta-D-glucosidic linkages in beta-1, 4-glucan (cellulose) . For purposes of the present invention, cellulase activity is determined using AZCL-HE-cellulose (from Megazyme) as the reaction substrate. Substrate was incubated with enzyme for 20 min at 30℃, shaking at 800 rpm. The reaction mixture was kept static for 10 min to allow insoluble substrate to settle. Enzyme activity was measured by reading the optical density of supernatant at 590 nm.

[0181] Assay II: Protease Activity Assay

[0182] Proteolytic activity can be determined by a method employing the Suc-AAPF-pNA sub-strate. Suc-AAPF-pNA is an abbreviation for N-Succinyl-Alanine-Alanine-Proline-Phenylalanine-p-Nitroanilide, and is a blocked peptide which can be cleaved by endo-proteases. Following proteolytic cleavage, a free pNA molecule having a yellow color is liberated and can be measured by visible spectrophotometry at wavelength 405nm. The Suc-AAPF-PNA substrate is manufactured by Bachem (cat. no. L1400, dissolved in DMSO) .

[0183] The protease sample to be analyzed is diluted in residual activity buffer (100mM Tris pH 8.6) . The assay is performed by transferring 30 μl of diluted enzyme samples to 96 well micro-titer plate and adding 70μl substrate working solution (0.72mg / ml in 100mM Tris pH 9) . The solution is mixed at room temperature and absorption is measured every 20 sec. over 5 minutes at OD 405 nm.

[0184] The slope (absorbance per minute) of the time dependent absorption-curve is directly proportional to the activity of the protease in question under the given set of conditions. The protease sample should be diluted to a level where the slope is linear.

[0185] Enzymes

[0186] Protease: polypeptide of SEQ ID NO: 2 with the following mutations: S9E + N43R + N76D + V205I + Q206L + Y209W + S259D + N261W + L26E, wherein position numbers are based on the numbering of SEQ ID NO: 1.

[0187] Cellulase A: a cellulase corresponding to the polypeptide of SEQ ID NO: 6.

[0188] Cellulase B: a cellulase corresponding to the polypeptide of SEQ ID NO: 7.

[0189] Cellulase C: a cellulase corresponding to the polypeptide of SEQ ID NO: 14.

[0190] Example 1: liquor absorbency test (to evaluate cellulase benefit of enhancing water absorption)

[0191] Enzyme solution: Dissolve 1 gram enzyme (Cellulase A) into 99ml 0.9%NaCl solution.

[0192] Pre-treatment of diaper:

[0193] Unfold two diaper products (one for control and one for enzyme treatment) and allow each diaper to be fully opened on the bench for following treatment. For the control diaper sample, pour 100 ml 0.9%NaCl solution on the diaper evenly. For the enzyme solution treatment diaper sample, pour 100 ml 1%enzyme solution on the other diaper evenly. Wait for 1 hour (to simulate the interval between each urination) before next step liquid intake test.

[0194] Liquid intake test:

[0195] Put the water absorbency measuring device onto the pretreated diapers. As shown in Figure 1, the device comprises a cylinder (height = 24 cm; diameter = 1.8 cm) with a flat base (diameter = 10 cm) and three weights (0.6Kg each) sitting on the base. The role of weights is to exert about 1.8Kg load onto the base, so as to stabilize the cylinder as well as put some pressure on the diaper. Then pour 50ml 0.9%NaCl (colored by Blue Dye, so as to easy the visual evaluation of the intake status of the solution by the diaper) into the cylinder and record the time it takes for all the liquid to flow out of the cylinder for both the control diaper and the enzyme treated diaper. Repeat the test twice. Average intake time is shown in below table 1. The liquid absorbency improvement (%) is calculated as: (intake time of control diaper minus intake time of enzyme treated diaper)  / intake time of control diaper *100%. The result is shown in table 1.

[0196] Table 1. Liquor absorbency test results

[0197] Table 1 shows that the liquid intake time was greatly shortened from 65 seconds to 29 seconds when the diaper was treated with celluase, indicating that celluase treatment can significantly improve the liquor absorbency efficiency of absorbent products such as a diaper.

[0198] Figure 1 is screenshot took at around 16 seconds after the start of the timer and is a visualization of the liquid intake test. From Figure 1, it can be directly confirmed that the liquid intake speed of the enzyme treated diaper was much faster than that of the control diaper, indicating a better / improved water absorption due the enzyme treatment.

[0199] Example 2: Liquor absorbency test (to evaluate surfactant benefit of enhancing water absorption)

[0200] Using a surfactant (Lutensol AT 80, a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) ) to carry out similar procedure as described in Example 1, except that the enzyme solution was replaced with a surfactant solution (0.15g Lutensol AT 80 was dissolved in 99ml of 0.9%NaCl solution) . Result indicated that the surfactant improved the liquor absorbency efficiency of the diaper.

Claims

1.An absorbent article, comprising a baffle layer; a body contacting layer; and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer, wherein the absorbent layer comprises an absorption enhancing ingredient, wherein the absorption enhancing ingredient is selected from the group consisting of an enzyme, a surfactant, and the mixture thereof.2.The absorbent article of claim 1, wherein the absorption enhancing ingredient comprises a celluase and / or a surfactant, wherein the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) , e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof, preferably, the absorption enhancing ingredient comprises a cellulase and said surfactant.3.The absorbent article of claim 1 or 2, wherein the enzyme is a cellulase, wherein the cellulase is a polypeptide having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof.4.The absorbent article of any of the preceding claims, wherein the enzyme further comprises a protease, a DNase, an amylase, and / or a dispersin, preferably, the enzyme comprises a cellulase and a protease.5.The absorbent article of any of the preceding claims, wherein the protease is a polypeptide having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5 or 17.6.The absorbent article of any of the preceding claims, wherein the absorption enhancing ingredient comprises a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO:6 or 7, and a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) surfactant or the mixture thereof.7.The absorbent article of any of the preceding claims, wherein the absorbent layer further comprises an absorbent material.8.The absorbent article of any of the preceding claims, wherein the absorbent material comprises pulp, woven or non-woven fabrics, a superabsorbent material or mixtures thereof.9.The absorbent article of any of the preceding claims, wherein the absorption enhancing ingredient is further comprised in at least a layer different from the absorbent layer.10.The absorbent article of any of the preceding claims, further comprising a probiotic, preferably, the probiotic is present in the absorbent layer.11.The absorbent article of any of the preceding claims, which are diapers, incontinence pads or garments, sanitary napkins, training pants or urinal pads, surgical drapes, gowns, and sterile wraps; as well as absorbent wipes and covering mats.12.The absorbent article of any of the preceding claims, the liquid absorbency improvement of which is at least 20%, e.g., at least 25%, at least 30%, at least 35%or at least 40%as compared to a comparable absorbent article without said absorption enhancing ingredient.13.Use of an enzyme and / or a surfactant for enhancing liquid absorbency of an absorbent article, wherein the enzyme comprises at least one cellulase, e.g., a cellulase having a sequence identity of at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 98.5%, at least 99%, at least 99.5%, or 100%, to SEQ ID NO: 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16 or the mixture thereof, and wherein the surfactant is a fatty alcohol (C12-18) ethoxylate (EO 60-100) , e.g., a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 60-100) , a fatty alcohol (C16-18) ethoxylate (EO 80) or the mixture thereof.14.The use of claim 13, wherein the enzyme further comprises a protease, a DNase, an amylase, and / or a dispersin.15.A method for producing the absorbent article of any of claims 1-12, comprising providing a baffle layer, a body contacting layer and an absorbent layer positioned between the baffle layer and the body contacting layer; and applying an absorption enhancing ingredient in the absorbent layer, wherein the absorption enhancing ingredient is as defined in any of the preceding claims 1-6.

Images