Modified polynucleotides for the production of proteins associated with human disease

Abstract

To provide nucleic acid-based compounds or polynucleotides having characteristics useful for optimizing the formulation and delivery of nucleic acid-based therapeutics.SOLUTION: The isolated polynucleotide comprises (a) a first region of linked nucleosides encoding a polypeptide of interest having a predetermined sequence, (b) a first flanking region located at the 5 ' end of the first region, wherein the first flanking region comprises (i) a sequence of linked nucleosides consisting of a native 5 ' UTR and (ii) at least one 5 ' end cap, and (c) a second flanking region located at the 3 ' end of the first region, wherein the second flanking region comprises (i') a sequence of linked nucleosides consisting of a native 3 ' UTR and (ii') a 3 ' tail sequence of linked nucleosides.SELECTED DRAWING: Figure 1

Description

[Technical Field]

[0001] Sequence Listing Reference This application is submitted via CD-R instead of a paper copy. This includes the "very long" sequence listing, which is incorporated herein in its entirety. The subject matter of the invention includes the following sequence listing text file: Filename: M 310.20-2030.131PCT_SL.txt; file size: 678,67 0,845 bytes; Creation date: March 8, 2013. These CD-Rs are RF,” “Copy 1,” and “Copy 2,” each representing one of the previously identified Each CD-R contains only the same files. The machine-readable format is IBM-PC, and each computer The operating system on the PactDisk is MS Windows. CROSS-REFERENCE TO RELATED APPLICATIONS This application is a joint venture of U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,742, filed August 10, 2012, Table 1 Title: “Modified Polynucleotides for the Produ ction of Oncology-Related Proteins and P eptides,” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 737,22, filed December 14, 2012 Issue 4, titled "Terminally Optimized Modified RNAs ,” International Application No. PCT / US2012 / 069610, filed December 14, 2012; Title: “Modified Nucleoside, Nucleotide, and Nu "Clecic Acid Compositions," U.S. Provisional Patent Application filed April 2, 2012 Patent Application No. 61 / 618,862, entitled "Modified Polynucleotidic ides for the Production of Biologics,” 20 U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,645, filed August 10, 2012, entitled "Modified ed Polynucleotides for the Production of Biologics,” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 737, filed December 14, 2012 , No. 130, titled "Modified Polynucleotides for the "Production of Biologics," filed April 2, 2012, U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 618,866, entitled "Modified Polynuclear otides for the Production of Antibodies” , U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,647, filed August 10, 2012, entitled "Mod ified Polynucleotides for the Production of Antibodies,” U.S. Provisional Patent Application No. 61, filed December 14, 2012 / 737,134, titled "Modified Polynucleotides for r the Production of Antibodies,” April 2012 No. 61 / 618,868, filed on the same day, entitled "Modified Poly Nucleotides for the Production of Vaccine es,” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,648, filed August 10, 2012, entitled “ Modified Polynucleotides for the Product ion of Vaccines,” U.S. Provisional Patent Application No. 6, filed December 14, 2012. 1 / 737,135, entitled "Modified Polynucleotides f or the Production of Vaccines,” April 2, 2012 No. 61 / 618,870, entitled "Modified Polyethylene Glycol." ucleotides for the Production of Therape utic Proteins and Peptides”, filed on August 10, 2012 No. 61 / 681,649, entitled "Modified Polynuclear leotides for the Production of Therapeut "ic Proteins and Peptides," filed December 14, 2012 U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 737,139, entitled "Modified Polynuclear eotides for the Production of Therapeuti "c Proteins and Peptides," U.S. Provisional Patent Application filed April 2, 2012 Patent Application No. 61 / 618,873, entitled "Modified Polynucleotidic ides for the Production of Secreted Prot "eins," U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,650, filed August 10, 2012, Table Title: “Modified Polynucleotides for the Produ ction of Secreted Proteins,” published December 14, 2012. No. 61 / 737,147, entitled "Modified Polynuclear Polymers," filed on May 1, 2004, cleotides for the Production of Secreted Proteins,” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 618,87, filed April 2, 2012 Issue 8, titled "Modified Polynucleotides for the P production of Plasma Membrane Proteins”, 2 U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,654, filed August 10, 2012, entitled "Modified ied Polynucleotides for the Production o f Plasma Membrane Proteins”, published December 14, 2012. No. 61 / 737,152, entitled "Modified Polynuclear Polymers," filed on May 1, 2004, cleotides for the Production of Plasma M "Embranes Proteins," U.S. Provisional Patent Application No. 61, filed April 2, 2012 / 618,885, titled "Modified Polynucleotides for r the Production of Cytoplasmic and Cyto "Skeletal Proteins," U.S. Provisional Patent Application No. 2012-08-10, filed August 10, 2012. No. 61 / 681,658, titled "Modified Polynucleotides for the Production of Cytoplasmic and Cy "Skeletal Proteins," U.S. Provisional Patent filed December 14, 2012 Application No. 61 / 737,155, entitled "Modified Polynucleotid es for the Production of Cytoplasmic and "Cytoskeletal Proteins," U.S. Provisional Patent Application No. 2012 / 04 / 22 Patent Application No. 61 / 618,896, entitled "Modified Polynucleoside des for the Production of Intracellular "Membrane Bound Proteins," U.S. Provisional Patent Application filed July 5, 2012 Patent Application No. 61 / 668,157, entitled "Modified Polynucleotidic Acid ides for the Production of Intracellular "Membrane Bound Proteins," filed August 10, 2012, U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,661, entitled "Modified Polynuclear otides for the Production of Intracellul ar Membrane Bound Proteins”, published December 14, 2012 No. 61 / 737,160, entitled "Modified Polynuclear Polymers," filed on May 1, 2004, cleotides for the Production of Intracel lular Membrane Bound Proteins”, April 2, 2012 No. 61 / 618,911, entitled "Modified Polyethylene Glycol." ucleotides for the Production of Nuclear Proteins,” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,6 filed August 10, 2012. Issue 67, titled "Modified Polynucleotides for the Production of Nuclear Proteins,” December 2012 U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 737,168, filed on the 14th, entitled "Modified Po lynucleotides for the Production of Nucl "ear Proteins," U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 618, filed April 2, 2012 , No. 922, titled "Modified Polynucleotides for the "Production of Proteins," filed August 10, 2012, U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,675, entitled "Modified Polynuclear otides for the Production of Proteins”, 2 U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 737,174, filed December 14, 2012, entitled "Modi fied Polynucleotides for the Production of Proteins,” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 618, filed April 2, 2012, Issue 935, titled "Modified Polynucleotides for the Production of Proteins Associated with "Human Disease," U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 6, filed August 10, 2012 No. 81,687, titled "Modified Polynucleotides for the Production of Proteins Associated with th Human Disease,” U.S. Provisional Patent Application No. 2012-01-14, filed December 14, 2012. 61 / 737,184, entitled "Modified Polynucleotides for the Production of Proteins Associate "D with Human Disease," a U.S. provisional patent filed on April 2, 2012 Application No. 61 / 618,945, entitled "Modified Polynucleotide s for the Production of Proteins Associa ted with Human Disease,” U.S. Provisional Patent Application filed August 10, 2012 Patent Application No. 61 / 681,696, entitled "Modified Polynucleotidic Acid ides for the Production of Proteins Asso ciated with Human Disease,” filed December 14, 2012 No. 61 / 737,191, entitled "Modified Polynuclear leotides for the Production of Proteins Associated with Human Disease, April 2, 2012 No. 61 / 618,953, entitled "Modified Polyethylene Glycol." ucleotides for the Production of Protein 's Associated with Human Disease', August 2012 U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 681,704, filed on the 10th, entitled "Modified Po lynucleotides for the Production of Prot eins Associated with Human Disease”, 2012 No. 61 / 737,203, filed December 14, 2003, entitled "Modifications to d Polynucleotides for the Production of Proteins Associated with Human Disease” U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 618,961, filed April 2, 2012, entitled "Dosin g Methods for Modified mRNA,” published May 17, 2012. No. 61 / 648,286, entitled "Dosing Methods," filed on May 1, 2014. The present application claims priority to "Genes for Modified mRNA" and each of these The contents of each are incorporated herein by reference in their entirety.

[0002] This application is the subject of International Publication No. PCT / US2012 / 58519, filed October 3, 2012. No., titled "Modified Nucleosides,Nucleotides,an d Nucleic Acids, and Uses Thereof,” and 201 International Publication No. PCT / US2012 / 69610, filed December 14, 2012, entitled "Mod ified Nucleoside,Nucleotide,and Nucleic Also related to "Acid Compositions".

[0003] This application is also related to a co-pending application, each of which was filed on March 9, 2013, with the present application. The patent application was filed at the time of filing and was entitled "Modified Polynucleotides for he Production of Biologics and Proteins Associated with Human Disease, Agent Reference Number M3 00.20(PCT / US13 / XXXXX), entitled "Modified Polynu cleotides for the Production of Secreted Proteins" attorney docket number M304.20 (PCT / US13 / XXXXX ), titled "Modified Polynucleotides for the Pr "Induction of Membrane Proteins" Agent Reference Number M3 05.20(PCT / US13 / XXXXX), titled "Modified Polynu cleotides for the Production of Cytoplas Microbial and Cytoskeletal Proteins" Agent Reference Number M3 06.20(PCT / US13 / XXXXX), titled "Modified Polynu cleotides for the Production of Nuclear Proteins" Attorney Docket No. M308.20 (PCT / US13 / XXXXX) , titled "Modified Polynucleotides for the Pro "Induction of Proteins" Agent Docket No. M309.20 (PCT / US13 / XXXXX), titled "Modified Polynucleotides" Attorney Docket No. M301.20 (PCT / US13 / XXXXX), entitled "Modif ied Polynucleotides for the Production o f Cosmetic Proteins and Peptides" Agent Reference Number No. MNC1.20 (PCT / US13 / XXXXX), and the title "Modified Polynucleotides for the Production of On On behalf of "Cology-Related Proteins and Peptides" The individual has the serial number MNC2.20 (PCT / US13 / XXXXX), and each of these is incorporated herein by reference in its entirety. FIELD OF THE INVENTION The present invention provides methods for the preparation of polynucleotides, primary constructs, and modified mRNA molecules (mmRNA). Compositions, methods, processes, kits, etc. for their design, preparation, manufacture, and / or formulation and devices. [Background technology]

[0004] Previous methods for generating protein expression have many problems. For example, the introduced D NA is frequently incorporated into the host cell genomic DNA, causing denaturation of the host cell genomic DNA. and / or damage may result. Alternatively, heterologous deoxyribonucleic acid introduced into cells (DNA) is passed on to daughter cells (whether or not the foreign DNA has integrated into a chromosome) or can be passed on to descendants.

[0005] Additionally, assuming proper delivery and without damage or integration into the host genome, There are many steps that must occur before the desired protein is made. Once inside the cell, DNA must be transported into the nucleus where it is transcribed into RNA. The RNA transcribed from the DNA then enters the cytoplasm where it is translated into protein. Multiple processing steps from administered DNA to protein must be functional. Not only does it create a time lag before protein production, but each step also creates a risk of cellular errors and Furthermore, DNA frequently enters cells but is not expressed or used appropriately. DNA expression in cells is difficult to achieve because the gene is not expressed at the correct rate or concentration. This is because DNA is introduced into primary cells or modified cell lines. This can be particularly problematic at times.

[0006] In the early 1990s, Bloom and colleagues demonstrated the in vitro transcription of vasopressin Injection of mRNA into the hypothalamus successfully rescued vasopressin-deficient rats ( Science 255:996-998;1992). However, low-level translation The immunogenicity of the molecule has hindered the development of mRNA as a therapeutic agent, and since then, An alternative application that can take advantage of these pitfalls, namely, immunization with mRNA encoding cancer antigens, We are concentrating our efforts on this.

[0007] Others have investigated the use of mRNA to deliver polypeptides of interest. Certain chemical modifications of RNA molecules, specifically pseudouridine and 5-methyl- This indicates that tosine reduced the immune stimulatory effect.

[0008] These studies are, for example, published by Ribostem Limited on July 9, 2003. No. 0316089.2, filed and now abandoned, and International Publication No. WO PCT application No. P, filed July 9, 2004, published as No. 2005005622 CT / GB2004 / 002981, U.S. Patent No. US20060247195 Published, now abandoned U.S. patent application filed June 8, 2006, National Stage Registration No. 10 / 563,897 and European Patent EP1646714, now withdrawn. The European patent application filed on July 9, 2004, with national phase entry No. EP2004743, is currently being considered. No. 322; International Publication No. WO2008140615 of Novozymes, Inc. PCT Application No. PCT / US2007 / 880, filed December 19, 2007, published No. 60, published July 2, 2009 as U.S. Patent No. US20100028943 Application No. 12 / 520,072, and European Patent No. EP21 European patent application filed on July 7, 2009, published under national phase entry no. E P2007874376; University of Rochester International Publication No. WO2007064952 PCT Application No. PCT / US2006 / 46, filed December 4, 2006, published as 120, and published as U.S. Patent No. US20070141030 in 2006. U.S. Patent Application No. 11 / 606,995, filed December 1; BioNTech AG European Patent Application No. EP20070, filed December 14, 2007, now abandoned 24312, published in December 2008 as International Publication No. WO2009077134. PCT application no. PCT / EP2008 / 01059 filed on the 12th of this month, European patent no. EP22 European patent application filed on June 2, 2010, published under national phase entry no. E P2008861423, published as U.S. Patent No. US20110065103 U.S. Patent Application National Phase No. 12 / 735,060, filed November 24, 2010, German patent application DE 10 2005 046 490 filed on 28 September 2005, International PCT application filed September 28, 2006, published as Publication No. WO2007036366 Application No. PCT / EP2006 / 0448, filed March 21, 2012, national phase European patent application Published in 2009 as Patent No. 1934345 and No. 20100129877 National stage U.S. patent application Ser. No. 11 / 992,638, filed August 14; Immune Di Sease Institute Inc. U.S. Patent No. US20120046346 No. 13 / 088,009, filed April 15, 2011, and published as and published on April 15, 2011 as International Publication No. WO20110130624. PCT Application No. PCT / US2011 / 32679; Shire HumanGen Etic Therapeutics, U.S. Patent No. US20110244026 Published U.S. Patent Application No. 12 / 957,340, filed November 20, 2010; Se quitur Inc., published as International Publication No. WO1999014346. PCT Application No. PCT / US1998 / 019492, filed September 18, 1998; Scripps Research Institute International Publication No. WO201009 PCT Application No. PCT / US2010, filed February 24, 2010, published as PCT Application No. 8861 10 / 00567, and published as U.S. Patent No. US20120053333 U.S. Patent Application National Stage Registration No. 13 / 203,229, filed November 3, 2011; Published under International Publication No. WO2011012316 by Twig Maximilian University PCT Application No. PCT / EP2010 / 004681 filed July 30, 2010; ellscript Inc. filed on June 30, 2008, and filed on October 1, 2011 U.S. Patent No. 8,039,214, granted on the 8th, U.S. Patent No. US201101434 U.S. Patent Application Serial No. 12 / 962,49, filed December 7, 2010, published as U.S. Patent Application No. 36 No. 8, published as U.S. Patent No. US20110143397 on December 7, 2010 Application No. 12 / 962,468, published as U.S. Patent No. US20120009649 13 / 237,451 filed September 20, 2011, and WO 2014 / 023644. PCT application P filed on December 7, 2010, published as WO2011071931 CT / US2010 / 59305, and International Publication No. WO2011071936 Published PCT Application No. PCT / US2010 / 59317, filed December 7, 2010; Published under International Publication No. WO2007024708 by the Board of Regents of the University of San Diego, CA 95200. PCT Application No. PCT / US2006 / 32372, filed August 21, 2006, and U.S. Patent Application No. U.S. Patent Application No. US20090286852 filed March 27, 2009 National Phase Patent Application No. 11 / 990,646; Curevac GMBH, June 2001 German patent application DE 10 2001 027 283.9, filed December 5, 2001 DE10 2001 062 480.8 filed on 19th of the same month, and No. DE 20 2006 051 516 filed on 31st of the same month (all of which have been abandoned) EP 1392341 granted on March 30, 2005, and European Patent No. EP1458410 granted on January 2, 2008, International Publication No. WO200 PCT application No. PCT / EP filed June 5, 2002, published as No. 2098443 2002 / 06180, published as International Publication No. WO2003051401. Application No. PCT / EP2002 / 14577 filed on December 19, 2002, International Publication No. WO2 PCT / EP application filed December 31, 2007, published under application number 008052770 2007 / 09469, published as International Publication No. WO2009127230. Application No. PCT / EP2008 / 03033 filed on April 16, 2008, and International Publication No. WO20 No. PCT / EP20 filed May 19, 2005, published under application No. 06122828 06 / 004784, published as International Publication No. WO2008083949. No. PCT / EP2008 / 00081, filed January 9, 2007, and U.S. Pat. U.S. patent application Ser. No. 20050032730, filed Dec. 5, 2003, published 10 / 729,830, published as U.S. Patent No. US200500596242 No. 10 / 870,110, filed June 18, 2004, U.S. Pat. No. US2008026 No. 11 / 914,945, filed July 7, 2008, published as U.S. Pat. No. 7873; Published in 2009 as US Patent No. US2010047261, now abandoned No. 12 / 446,912, filed October 27, U.S. Patent No. US2010018972 No. 12 / 522,214, filed January 4, 2010, published as U.S. Pat. Serial No. 12, filed May 26, 2010, published as US20110077287 / 787,566, published as U.S. Patent No. US20100239608 No. 12 / 787,755, filed May 26, 2010, U.S. Patent No. US201102699 No. 13 / 185,119, filed July 18, 2011, published as No. 50; and and U.S. Patent Application No. US20110311472 filed May 12, 2011, published 13 / 106,548, all of which are incorporated herein by reference. The entire contents of which are incorporated herein.

[0009] Limited to a selection of chemical modifications including pseudouridine and 5-methyl-cytosine Despite these reports, the efficient regulation of intracellular translation and the synthesis of polypeptides or their derivatives remain unclear. There are currently no therapies in the art that address the myriad of barriers surrounding the processing of nucleic acids encoding fragments of It is still needed.

[0010] To this end, the present inventors have demonstrated that certain modified mRNA sequences are not merely immunogenic. As a therapeutic agent with benefits beyond simply evading, avoiding, or reducing a response Such research has been reported in a published, co-pending application, International Application No. PCT / US2011 / 046861, filed August 5, 2011, and PCT Application No. PCT / US2011 / 054636, filed October 3, 2011; These are described in detail in International Application No. PCT / US2011 / 054617 filed on the same day. The contents of which are incorporated herein by reference in their entirety.

[0011] The present invention provides a method for encoding a polypeptide of interest (e.g., a modified mRNA or mmRNA). and structural and / or chemical compounds that avoid one or more of the problems in the art. characteristics, e.g., retaining structural and functional integrity, overcoming expression thresholds, expression rate, semi- Improved protein concentration and / or reduced protein life, optimized protein localization, and immunological Formulating nucleic acid-based therapeutics while avoiding adverse biological responses and / or degradation pathways, such as and providing nucleic acid-based compounds or polynucleotides with characteristics useful for optimizing delivery. This need is addressed by Summary of the Invention

[0012] Composition of modified mRNA (mmRNA) molecules, design and preparation of modified mRNA (mmRNA) molecules The methods, processes, kits, and devices for making, manufacturing, and / or formulating the compounds are described herein. It is described in.

[0013] The details of various embodiments of the invention are set forth in the detailed description below. Other features, objects, and advantages of the present invention can be found in the detailed description and drawings, etc. This will also become clear from the scope of the claims.

[0014] The foregoing and other objects, features, and advantages of the present invention are realized and realized in accordance with the principles of the present invention as illustrated in the accompanying drawings. Specific embodiments will become apparent from the following description of the drawings, in which like reference characters refer to: The same parts are referred to throughout the different drawings. The drawings are not necessarily to scale, but rather , emphasis is placed on illustrating the principles of various embodiments of the present invention. [Brief explanation of the drawings]

[0015] [Figure 1] FIG. 1 is a schematic diagram of the primary construct of the present invention. [Figure 2] Figure 1 illustrates prior art lipid structures useful in the present invention. The structures of 98N12-5 (TETA5-LAP), DLin-DMA, DLin-K-DMA (2,2-dilinoleyl-4-dimethylaminomethyl-[1,3]-dioxolane), DLin-KC2-DMA, DLin-MC3-DMA, and C12-200 are shown. [Figure 3]

[0049] Figure 1 is a representative plasmid useful in the IVT reactions taught herein. This plasmid contains insert 64818, designed by the inventors. [Figure 4] Gel profile of modified mRNA encapsulated in PLGA microspheres. [Figure 5] 1 is a histogram of Factor IX protein-producing PLGA formulations and Factor IX-modified mRNA. [Figure 6A] 6A-6C are histograms showing VEGF protein production in human keratinocyte cells after transfection with modified mRNA at various doses. Figure 6A shows protein production after transfection with modified mRNA containing natural nucleoside triphosphates (NTPs). [Figure 6B]Figure 6B is a histogram showing VEGF protein production in human keratinocyte cells after transfection with modified mRNA at various doses. Figure 6B shows protein production after transfection with modified mRNA fully modified with pseudouridine (pseudo-U) and 5-methylcytosine (5mC). [Figure 6C] Figure 6C is a histogram showing VEGF protein production in human keratinocyte cells after transfection with various doses of modified mRNA. Figure 6C shows protein production after transfection with modified mRNA fully modified with N1-methyl-pseudouridine (N1-methyl-pseudo-U) and 5-methylcytosine (5mC). [Figure 7] 1 is a histogram of VEGF protein production in HEK293 cells. [Figure 8] 8A and 8B are histograms of VEGF expression and IFN-α induction after transfection of VEGF-modified mRNA in peripheral blood mononuclear cells (PBMCs). Figure 8A shows VEGF expression, and Figure 8B shows IFN-α induction. [Figure 9] 1 is a histogram of VEGF protein production in HeLa cells from VEGF-modified mRNA. [Figure 10] 1 is a histogram of VEGF protein production from lipoplexed VEGF-modified mRNA in mice. [Figure 11] 1 is a histogram of G-CSF protein production in HeLa cells from G-CSF modified mRNA. [Figure 12] 1 is a histogram of Factor IX protein production in HeLa cell supernatants from Factor IX modified mRNA. DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION

[0016] In the fields of therapeutics, diagnostics, reagents, and biological assays, e.g., intracellular deconvolution of nucleic acids In vitro expression of the desired polypeptide is then performed to induce translation and production of the encoded polypeptide of interest. The incorporation of nucleic acids, e.g., ribonucleotides, into cells, whether in vivo, in situ, or ex vivo. It is of great interest that nucleic acids (RNA) can be delivered. The delivery and function of nucleotides is of particular importance.

[0017] Compositions of polynucleotides encoding one or more polypeptides of interest (pharmaceutical compositions) and methods for designing, preparing, manufacturing, and / or formulating the same are described herein. The polynucleotide encoding the polypeptide of interest described herein is systems, processes, devices, and kits for selecting, designing, and / or utilizing A guide is also provided.

[0018] In accordance with the present invention, these polynucleotides are preferably similar to other polynucleotides in the art. These polypeptides are modified to avoid defects in the molecules encoding them. The nucleotides are referred to as modified mRNA or mmRNA.

[0019] Modification of antibodies, viruses, veterinary applications, and various in vivo environments The use of polynucleotides has been investigated by the present inventors, and these studies have been carried out in , co-pending and co-owned, March 31, 2011, which teaches in vivo applications of mmRNA Co-pending and commonly owned U.S. Provisional Patent Application No. 61 / 470,451, filed on 2004; antibody polynucleotides; No. 61, filed April 26, 2011, which teaches engineered nucleic acids for the production of peptides. / 517,784; May 1, 2011, Teaching Veterinary Applications of mmRNA Technology Application No. 61 / 519,158, filed on the 7th, teaches the application of mmRNA technology in antibacterial agents No. 61 / 533,537, filed September 12, 2011, which is a virus-related product of mmRNA technology; Application of the invention to the present invention is also taught in U.S. Patent No. 61 / 533,554 filed September 12, 2011; and US Patent Application No. 61 / 542,545, filed October 3, 2011, which teaches various chemical modifications for use in Issue 33; Teaching Mobile Devices for Use in the Production and Use of mmRNA Technology 2011 No. 61 / 570,690, filed December 14, 2013; Use of mmRNA in Critical Care Settings No. 61 / 570,708, filed December 14, 2011, which teaches the use of No. 61 / 576,651, filed December 16, 2011, which teaches terminally modified structures; and the patent application Ser. No. 6 filed on December 16, 2011, which teaches a method for delivering mmRNA using a pithroid. No. 1 / 576,705; for increasing organ or tissue viability using mmRNA No. 61 / 578,271, filed December 21, 2011, which teaches methods for cell permeability Serial No. 61 / 5 filed December 29, 2011, which teaches mmRNA encoding peptides No. 81,322; 2011, teaching the incorporation of cytotoxic nucleosides into mmRNA No. 61 / 581,352, filed December 29, 2003; and No. 61 / 631,729 filed January 10, 2012, which teaches methods using mmRNA No. 6,299,492, all of which are incorporated herein by reference in their entireties. do.

[0020] Tissue stability and / or clearance, receptor uptake and / or kinetics, Cellular delivery by composition, interaction with translational machinery, mRNA half-life, translation efficiency, immune evasion, Protein production capacity, efficiency of secretion (if applicable), accessibility to blood circulation, protein of regulating protein half-life, and / or cellular state, function, and / or activity. A polynucleotide encoding a polypeptide of interest designed to improve one or more The nucleotides, primary constructs, and / or mRNAs are provided in part herein. I. Compositions of the Invention (mmRNA) The present invention relates to nucleic acid molecules encoding one or more polypeptides of interest, particularly polypeptides The term "nucleic acid" refers to a nucleic acid, a nucleic acid fragment, a primary construct, and / or an mRNA fragment. The term, in its broadest sense, refers to any compound and / or compound containing a polymer of nucleotides. These polymers are often called polynucleotides. Exemplary nucleic acids or polynucleotides of the invention include ribonucleic acid (RNA), deoxyribonucleic acid (DNA), (DNA), threose nucleic acid (TNA), glycol nucleic acid (GNA), peptide nucleic acid (P NA), locked nucleic acid (LNA, LNA with β-D-ribonucleotide configuration, LNA with α-L-ribonucleotide configuration α-LNA (a diastereomer of LNA) with 2'-amino functionalization 2'-amino-α-LNA, and 2'-amino-α-LNA with 2'-amino functionalization), or hybrids thereof, but are not limited to these.

[0021] In a preferred embodiment, the nucleic acid molecule is messenger RNA (mRNA). As used herein, the term "messenger RNA (mRNA)" refers to and the polypeptide is translated and expressed in vitro, in vivo, in situ, or Any polypeptide capable of producing the encoded polypeptide of interest ex vivo may be used. It refers to a nucleotide.

[0022] Traditionally, the main components of an mRNA molecule include at least the coding region, 5'UTR, 3' It contains the UTR, 5' cap, and polyA tail. Based on this wild-type module structure, The present invention maintains modular organization, but in some embodiments, polynucleosides Useful properties, including the lack of substantial induction of cellular innate immune responses to the site where the peptide is introduced. and one or more structural and / or chemical modifications or alterations that confer a specific structural or chemical identity to the polynucleotide. By providing a polynucleotide or primary RNA construct containing the mRNA molecule, Thus, the modified mRNA molecules of the present invention are referred to as "mmRNAs." As used herein, a "structural" feature or modification is a molecule that has two or more bonded nucleotides. The nucleotides are polynucleotides, primary constructs, and the like, without significant chemical modifications to the nucleotides themselves. or features that are inserted, deleted, duplicated, inverted, or randomized in the mmRNA is a modification. Chemical bonds are inevitably broken and reformed, resulting in structural modifications. Structural modifications are of a chemical nature and are therefore chemical modifications. The modifications result in a different nucleotide sequence. For example, the polynucleotide "ATCG" The same polynucleotide can be chemically modified to "ATCG " to "ATCCCG", where the dinucleotide "CC" is inserted. These modifications result in structural modifications to polynucleotides. mmRNA structure The mmRNA of the present invention is an effective therapeutic agent for the treatment of cancer using nucleic acid-based therapeutic agents, as demonstrated herein. their functional and / or structural design features that help overcome existing problems in polypeptide production It is distinguishable from wild-type mRNA in its characteristics.

[0023] Figure 1 shows a representative polynucleotide primary construct 100 of the present invention. When used in conjunction with a "primary construct" or "primary mRNA construct," the term "primary construct" or "primary mRNA construct" refers to a construct that is intended to be used in conjunction with one or more of the following: The polypeptide of interest encoded therein is translated. Polynucleotides that retain sufficient structural and / or chemical characteristics to allow them to be A primary construct may be a polynucleotide of the present invention. When chemically modified, the primary construct may be referred to as an mmRNA.

[0024] Referring to FIG. 1, a primary construct 100 includes a first flanking region 104 and a second flanking region 105. The first region of the binding nucleotides 102 is adjacent to the contact region 106. As used herein, a "first region" may also be referred to as a "coding region" or "coding region," or This first region may be simply referred to as the "first region." The polypeptide of interest may contain, but is not limited to, at its 5' end: It may contain one or more signal sequences encoded by the signal sequence region 103. Region 104 is a region of bound nucleotides containing one or more complete or incomplete 5'UTR sequences. The second flanking region 104 may also include a 5' end cap 108. Region 106 defines a region of bound nucleotides containing one or more complete or incomplete 3'UTRs. The flanking region 106 may also include a 3' tail sequence 110.

[0025] The 5' end of the first region 102 and the first flanking region 104 is bridged to form a first manipulation region 105. Conventionally, this operational region includes the start codon. Alternatively, this operational region The sequence may include any translation initiation sequence or signal, including a don.

[0026] The 3' end of the first region 102 and the second flanking region 106 is bridged by a second manipulation region 107. Conventionally, this operational region includes a stop codon. Alternatively, this operational region In accordance with the present invention, multiple consecutive sequences may be used in the translation initiation sequence or signal. A stop codon may also be used.

[0027] Generally, the minimum length of the first region of the primary construct of the present invention is a dipeptide, tripeptide, or , tetrapeptides, pentapeptides, hexapeptides, heptapeptides, octapeptides The nucleic acid sequence may be of sufficient length to encode a peptide, a nonapeptide, or a decapeptide. In another embodiment, the length is 2 to 30 amino acids, for example, 5 to 30, 10 Peptides of ~30, 2-25, 5-25, 10-25, or 10-20 amino acids The length may be sufficient to code at least 11, 12, 13, 14, 15 peptides of 17, 20, 25, or 30 amino acids, or peptides of 40 or more amino acids Peptides that are not too long, e.g., 35, 30, 25, 20, 17, 15, 14, 13, 12 may be sufficient to encode peptides no longer than 1, 11, or 10 amino acids. Examples of dipeptides that the polynucleotide sequences can encode include carnosine and anthene. These include, but are not limited to, phosphorus.

[0028] Generally, the length of the first region encoding the polypeptide of interest of the present invention is about 30 nucleotides. more than about 35, 40, 45, 50, 55, 60, 70, 80, 90, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 250, 300 , 350, 400, 450, 500, 600, 700, 800, 900, 1,000, 1 ,100, 1,200, 1,300, 1,400, 1,500, 1,600, 1,700 , 1,800, 1,900, 2,000, 2,500, and 3,000, 4,000, 5,000, 6,000, 7,000, 8,000, 9,000, 10,000, 20, 000, 30,000, 40,000, 50,000, 60,000, 70,000, 8 0,000, 90,000, or 100,000 nucleotides in length (100,000 As used herein, a "first region" refers to a region extending from a first region to a second region. The first region may be referred to as a "coding region" or "coding region," or simply as a "first region."

[0029] In some embodiments, the polynucleotide, primary construct, or mmRNA comprises: About 30 to about 100,000 nucleotides (e.g., 30 to 50, 30 to 100, 30 ~250, 30~500, 30~1,000, 30~1,500, 30~3,000, 3 0-5,000, 30-7,000, 30-10,000, 30-25,000, 30- 50,000, 30-70,000, 100-250, 100-500, 100-1.0 00, 100-1,500, 100-3,000, 100-5,000, 100-7,0 00, 100~10,000, 100~25,000, 100~50,000, 100~ 70,000, 100-100,000, 500-1,000, 500-1,500, 5 00-2,000, 500-3,000, 500-5,000, 500-7,000, 5 00-10,000, 500-25,000, 500-50,000, 500-70,0 00, 500-100,000, 1,000-1,500, 1,000-2,000, 1 ,000~3,000, 1,000~5,000, 1,000~7,000, 1,000 ~10,000, 1,000~25,000, 1,000~50,000, 1,000~ 70,000, 1,000-100,000, 1,500-3,000, 1,500-5 ,000, 1,500-7,000, 1,500-10,000, 1,500-25,0 00, 1,500-50,000, 1,500-70,000, 1,500-100,0 00, 2,000-3,000, 2,000-5,000, 2,000-7,000, 2 ,000~10,000, 2,000~25,000, 2,000~50,000, 2, 000-70,000, and 2,000-100,000).

[0030] In accordance with the present invention, the first and second flanking regions can independently be between 15 and 1,000 nucleotides. Range of chitide lengths (e.g., 30, 40, 45, 50, 55, 60, 70, 80, 90, 10 0, 120, 140, 160, 180, 200, 250, 300, 350, 400, 45 0, 500, 600, 700, 800, and 900 nucleotides in length, or At least 30, 40, 45, 50, 55, 60, 70, 80, 90, 100, 120, 1 40, 160, 180, 200, 250, 300, 350, 400, 450, 500, 6 The fragments may be nucleotides in length (0, 700, 800, 900, and 1,000 nucleotides in length).

[0031] In accordance with the present invention, the tail sequence may range from 0 to 500 nucleotides in length (e.g., at least 60, 70, 80, 90, 120, 140, 160, 180, 200, 250, 300, The tail region may be a poly(A) or a poly(B) sequence. If it is a tail, the length is determined in units of, or as a function of, polyA binding protein binding. In this embodiment, the poly A tail may be at least The poly(A) binding protein monomers are long enough to bind to four monomers. It binds to about 38 nucleotides of the nucleotide sequence. Therefore, it binds to about 80 nucleotides and 1 A polyA tail of 60 nucleotides has been observed to be functional.

[0032] In accordance with the present invention, the capping region may be a single cap or a series of caps forming a cap. In this embodiment, the capping region may comprise 1 to 10, e.g., 1 to 2 nucleotides. For example, 2-9, 3-8, 4-7, 1-5, 5-10, or at least 2 or 10 In some embodiments, the cap is absent. .

[0033] According to the present invention, the first and second operating regions are 3 to 40, for example, 5 to 30, 10 to may be in the range of 20, 15, or at least 4, or no more than 30 nucleotides in length; In addition to a start codon and / or a stop codon, one or more signals and / or restrictions It may contain sequences. Circular mmRNA In accordance with the present invention, the primary construct or mmRNA is circularized or concatemerized to allow translation. Generate translation-competent molecules and identify the site of recombination between the poly(A)-binding protein and the 5'-end binding protein. The mechanism of cyclization or concatemerization can be explained by at least three different pathways. pathways, namely 1) chemical pathway, 2) enzymatic pathway, and 3) ribozyme catalytic pathway. The newly formed 5' / 3' linkage can be intramolecular or intermolecular.

[0034] In the first pathway, the 5' and 3' ends of a nucleic acid are in close proximity to each other, forming the 5' end of the molecule. Contains a chemically reactive group that forms a new covalent bond between the ' and 3' ends. In organic solvents The 3'-amino terminal nucleotide on the 3' end of the synthetic mRNA molecule is 5'-NHS- The 5' end is then subjected to nucleophilic attack on the ester moiety to form a new 5' / 3' amide bond. may contain an NHS-ester reactive group, and the 3' end may contain a 3'-amino terminal nucleotide. It may contain.

[0035] In the second pathway, T4 RNA ligase is used to ligate 5'-phosphorylated nucleic acid molecules to nucleic acids. The enzyme binds to the 3'-hydroxyl group of the In an example reaction, 1 μg of nucleic acid molecule is purified according to the manufacturer's protocol. 1–10 units of T4 RNA ligase (New England Biolabs, IP) The ligation reaction was carried out with the 5' region and the 5' region of the 5' primer. The split fragments are capable of side-by-side base pairing with both the 3' and 4' regions to support enzymatic ligation reactions. This may occur in the presence of an oligonucleotide.

[0036] In the third pathway, either the 5' or 3' end of the cDNA template is ligated in vitro. During transcription, the resulting nucleic acid molecule is linked by linking the 5' end of the nucleic acid molecule to the 3' end of the nucleic acid molecule. The ligase ribozyme sequence may be modified to contain an active ribozyme sequence capable of ligating to the target gene. The ligase ribozyme encodes a group I intron, a group I intron, and a hepatitis delta virus The gene may be derived from a gene encoding a ribozyme, a hairpin ribozyme, or may be derived from SELEX (sequence enrichment by exoneration). tematic evolution of ligands by exponent The ribozyme ligase reaction can be selected by 0 This can take 1-24 hours at temperatures of ~37°C. mmRNA multimers In accordance with the present invention, multiple distinct polynucleotides, primary constructs, or mm The RNA may be attached via its 3' end using a nucleotide modified at the 3' end. Chemical complexation can be used to control the stoichiometry of delivery to cells. For example, Glyoxylate cycle enzymes, isocitrate lyase, and malate synthase are expressed in Hep G2 cells at a 1:1 ratio to alter cellular fatty acid metabolism. Adding 3'-azido-terminated nucleotides to either polynucleotide, primary construct, or mmRNA species and the opposite polynucleotide, primary construct, or mmRNA species has a C5-end Chemically bonded polynucleotides using thienyl- or alkynyl-containing nucleotides, primary construction This can be controlled by chemically binding the modified nucleic acid to the mRNA. Leutide was purified using terminal transferase (New England Transfection) according to the manufacturer's protocol. and Biolabs, Ipswich, MA) is added after transcription. After the addition of the terminal modified nucleotides, these two polynucleotides, primary constructs, or mm RNA species were combined in aqueous solution in the presence or absence of copper and analyzed as described in the literature. New covalent bonds can be formed via a click chemistry mechanism.

[0037] In another example, three or more polynucleotides are linked using functionalized linker molecules. For example, functionalized saccharide molecules may have multiple chemically reactive groups (SH-, NH2-, N3, etc.) ) to contain the cognate moiety (i.e., 3'-maleimide ester) on the 3'-functionalized mRNA molecule. ester, 3'-NHS-ester, alkynyl). The number of reactive groups on the modified saccharide is controlled in a stoichiometric manner to allow for the formation of conjugated The stoichiometry of the polynucleotides, primary constructs, or mmRNA can be directly controlled. To further enhance mmRNA complexes and combined protein production, The primary construct or mRNA may be modified with other polynucleotides, dyes, intercalating agents (e.g., acrylic gin), cross-linking agents (e.g., psoralen, mitomycin C), porphyrins (TPPC4 , texaphyrin, sapphyrin), polycyclic aromatic hydrocarbons (e.g., phenazine, dihydrogen phenazine), artificial endonucleases (e.g., EDTA), alkylating agents, phosphates , amino, mercapto, PEG (e.g., PEG-40K), MPEG, [MPEG]2 , polyamino, alkyl, substituted alkyl, radiolabeled markers, enzymes, haptens (e.g., Biotin), transport / absorption enhancers (e.g., aspirin, vitamin E, folic acid), synthetic ribonucleic acid a cleavage enzyme, a protein such as a glycoprotein, or a peptide such as a co-ligand Molecules or antibodies with specific affinity to, for example, cancer cells, endothelial cells, or bone cells, etc. antibodies that bind to specific cell types, hormones and hormone receptors, non-peptide species, e.g. , as complexed with lipids, lectins, carbohydrates, vitamins, cofactors, or drugs It can be designed.

[0038] Complexation can result in increased stability and / or half-life, and polynucleotides, Targeting the construct or mmRNA to a specific site in a cell, tissue, or organism This can be particularly useful when

[0039] In accordance with the present invention, the mmRNA or primary construct may be an RNAi agent, an siRNA, an shRNA, or a A, miRNA, miRNA binding site, antisense RNA, ribozyme, catalytic DNA, tRNA, triple helix-inducing RNA, aptamer, or vector It may be administered together with or further encode one or more of these. Bifunctional mmRNA One embodiment of the present invention is a bifunctional polynucleotide (e.g., a bifunctional primary construct or As the name suggests, bifunctional polynucleotides are A polynucleotide having at least two functions or capable of at least two functions. These molecules may also be referred to as multifunctional by convention.

[0040] The multiple functions of a bifunctional polynucleotide may be encoded by RNA (this function may be expressed in a sequence that cannot appear until the encoded product is translated) or in the sequence of the polynucleotide itself. This may be structural or chemical. The domain may include functionality that associates covalently or electrostatically with the polynucleotide. These two functions may be provided in the context of a complex of mmRNA and another molecule. .

[0041] The bifunctional polynucleotides may encode antiproliferative peptides. These peptides may be These may be linear, circular, constrained, or random coil. The agonist may function as a signaling molecule, a ligand, or a mimetic thereof. Antiproliferative peptides, when translated, can be 3 to 50 amino acids long. They can be 0, 10-30, or about 15 amino acids in length. They can be single-stranded, multi-stranded, or can be branched and, upon translation, form complexes, aggregates, or any multi-unit structure possible. Non-coding polynucleotides and primary constructs As described herein, partially or substantially non-translatable sequences, e.g., Polynucleotides and primary constructs having non-coding regions are provided. The coding region may be the "first region" of the primary construct. Alternatively, the non-coding region may be the "first region" of the primary construct. Such molecules are not normally translated, but may be involved in the translation of ribosomal proteins. binding to and sequestration of one or more components of the translation machinery, such as proteins or transfer RNAs (tRNAs) affect protein production through one or more of these, thereby increasing the transcription factor in the cell. effectively reduce protein expression or disrupt one or more pathways or cascades in cells Polynucleotides or primary structures can be regulated, which in turn alters protein levels. The construct may contain one or more long non-coding RNAs (lncRNAs or lincRNAs) or The part is small nuclear RNA (sno-RNA), microRNA (miRNA), low molecular weight RNA (LRNA), May contain small interfering RNA (siRNA) or Piwi interfering RNA (piRNA) , or may encode these. Target polypeptide In accordance with the present invention, a primary construct may comprise one or more polypeptides of interest or fragments thereof. The polypeptide of interest may be an entire polypeptide, multiple polypeptides, or a combination of polypeptides. These may include, but are not limited to, peptides or polypeptide fragments, which may be used independently. In particular, one or more nucleic acids, a plurality of nucleic acids, a fragment of a nucleic acid, or a mutation of any of the foregoing. As used herein, the term "polypeptide of interest" refers to a polypeptide of interest that can be encoded by a polypeptide of interest. The term refers to any polypeptide selected and encoded in a primary construct of the present invention. As used herein, a "polypeptide" refers to a molecule that is most often formed by peptide bonds. The term refers to a polymer of amino acid residues (natural or non-natural) linked by As used herein, a protein, polypeptide, or polypeptide of any size, structure, or function. In some instances, the encoded polypeptide is about If the polypeptide is smaller than 50 amino acids, it is called a peptide. When the peptide is a peptide, it may be at least about 2, 3, 4, or at least 5 amino acids. Thus, a polypeptide is a gene product, a naturally occurring polypeptide, or a peptides, synthetic polypeptides, homologs, orthologs, paralogs, fragments of the foregoing and other equivalents A polypeptide may be a single molecule, or They may be multimolecular complexes such as dimers, trimers, or tetramers. It may also include single or multi-chain polypeptides such as insulin, which may be associated or bound. Disulfide bonds are most often found in multi-chain polypeptides. The term "amino acid" refers to an artificial chemical analogue of one or more amino acid residues of the corresponding naturally occurring amino acid. The same can also be applied to amino acid polymers that are analogs of the amino acid.

[0042] The term "polypeptide variant" refers to a variant whose amino acid sequence is different from a native or reference sequence. An amino acid sequence variant refers to a molecule that differs from a native or reference sequence. There may be substitutions, deletions, and / or insertions at certain positions within the amino acid sequence. A variant has at least about 50% identity (homology) with the native or reference sequence, and preferably Preferably, they are at least about 80% identical to the native or reference sequence, more preferably At least about 90% identical (homologous).

[0043] In some embodiments, "mutant mimetics" are provided. In this context, the term "mutant mimetic" refers to a mutant mimic that contains one or more amino acids that mimic the activation sequence. For example, glutamate is a nucleotide that is substituted with phosphoro-threonine and / or phospho-threonine. Alternatively, the mutant mimic may contain the mimic. For example, phenylalanine can deactivate or inactivate the product of tyrosine. Alanine may act as an inactivating substitution for serine, or alanine may act as an inactivating substitution for serine. It can function as a

[0044] "Homology," when applied to amino acid sequences, means that to obtain the maximum percent homology, The residues in the amino acid sequence of the second sequence after aligning the sequences and introducing gaps if necessary It is defined as the percentage of residues in a candidate amino acid sequence that are identical to the base. and computer programs for doing so are well known in the art. The values ​​may vary due to gaps and penalties introduced in the calculation. It is understood that.

[0045] "Homolog," when applied to a polypeptide sequence, refers to a second sequence in a second species. It refers to corresponding sequences in other species with a significant percentage of identity. An "analog" is a polypeptide that still retains one or more of the properties of the parent or starting polypeptide. by one or more amino acid modifications, e.g., substitution, addition, or deletion of amino acid residues, It is intended to include different polypeptide variants.

[0046] The present invention contemplates several types of polypeptide-based compositions, including variants and derivatives. These include substitutional, insertional, deletional, and covalent variants and derivatives. The term "form" is used interchangeably with the term "variant" but generally refers to a form that is It refers to a molecule that has been modified and / or changed relative to a reference or starting molecule.

[0047] Thus, substitutions relative to a reference sequence, particularly a polypeptide sequence disclosed herein, Polypeptides containing insertions and / or additions, deletions, and covalent modifications can be encoded. The scope of the present invention encompasses mmRNAs that encode, for example, sequence tags or amino acid sequences. For example, one or more lysines can be added to the peptide sequences of the invention (e.g., at the N-terminus or or C-terminus). The sequence tag can be used for peptide purification or localization. to increase peptide solubility or to allow biotinylation. amino acids located in the carboxy- and amino-terminal regions of the amino acid sequence of a peptide or protein Acid residues may be optionally deleted to provide a truncated sequence. Alternatively, certain amino acids (e.g. For example, C-terminal or N-terminal residues) may be added depending on the use of the sequence, e.g., to increase the solubility of the It may be deleted as part of the sequence upon expression of the sequence or may be attached to a solid support.

[0048] "Substitutional variant," when referring to a polypeptide, refers to a substitutional variant within a native or starting sequence. At least one amino acid residue of the These substitutions are single substitutions, with only one amino acid in the molecule or these substitutions may be polysubstituted, with two in the same molecule. The above amino acids may be substituted.

[0049] As used herein, the term "conservative amino acid substitution" refers to an amino acid that is normally present in a sequence. refers to the replacement of one amino acid with a different amino acid of similar size, charge, or polarity. Examples of conservative substitutions include substitutions of non-polar (hydrophobic) residues such as isoleucine, valine, and leucine. Similarly, examples of conservative substitutions include substitution of arginine with lysine. The distinction between polar (hydrophilic) residues such as serine, glutamine and asparagine, and glycine Furthermore, substitution with a salt of lysine, arginine, or histidine is also possible. Substitution of one basic residue with another basic residue, or a different basic residue such as aspartic acid or glutamic acid. Substitution of one acidic residue with another acidic residue is a further example of a conservative substitution. isoleucine, valine, leucine, alanine, methionine, and other non-polar (hydrophobic) amino acids. The polarity (hydrophilicity) of the acid residues, such as cysteine, glutamine, glutamic acid, or lysine ) residues, and / or polar residues for non-polar residues.

[0050] "Insertional variant," when referring to a polypeptide, refers to an insertional variant in which one or more amino acids have been replaced with a naturally occurring amino acid. The amino acid sequence is inserted immediately adjacent to the amino acid at a particular position in the starting sequence. "Immediately adjacent to" an amino acid means the α-carboxy or α-amino functional group of the amino acid. It means that the group is connected to either one of the groups.

[0051] "Deletion variants," when referring to a polypeptide, refer to variants of a naturally occurring amino acid sequence or One or more amino acids in the amino acid sequence of the target gene have been removed. One or more amino acids are deleted in a specific region of the molecule.

[0052] "Covalent derivatives," when referring to polypeptides, are organic proteinaceous or modification of a native or starting protein with a non-proteinaceous derivatizing agent, and Covalent modifications include, for example, the modification of target amino acid residues in proteins by: Reacting with an organic derivatizing agent capable of reacting with selected side chains or terminal residues or by utilizing post-translational modification mechanisms that are functional in the selected recombinant host cell. The resulting covalent derivative is Biological activity of anti-protein antibodies for immunoaffinity purification, immunological assays, or preparation Such modifications are useful in programs aimed at identifying residues important for synthesis. This is within the skill of the art and can be done without undue experimentation.

[0053] Certain post-translational modifications are the result of the action of recombinant host cells on the expressed polypeptide. Glutaminyl and asparaginyl residues are frequently converted post-translationally to their corresponding glutaminyl residues. Alternatively, these residues can be deamidated under mildly acidic conditions to form acetyl and aspartyl residues. Either form of these residues may be present in the polynucleotides produced according to the invention. It may be present in a peptide.

[0054] Other post-translational modifications include hydroxylation of proline and lysine, seryl or threonyl phosphorylation of the hydroxyl groups of the residues, α-alkenylation of the lysine, arginine, and histidine side chains including methylation of amino groups (TECreighton, Proteins:Struc ture and Molecular Properties,WHFreema n&Co., San Francisco, pp.79-86(1983)).

[0055] "Characteristics," when referring to polypeptides, refers to the distinct amino acid sequences of the molecules. The polypeptides encoded by the mmRNA of the present invention are defined as sequences based on the sequence of the polypeptides. Features include surface appearance, local conformational shape, folds, loops, semi-loops, domains, and semi-domains. This includes main, regional, terminal, or any combination thereof.

[0056] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "surface appearance" , refers to the appearance of the polypeptide components of a protein on the outermost surface. As used herein, when referring to a polypeptide, the term "local conformational shape" refers to a polypeptide that is The term refers to the polypeptide-based structure of a protein located within a definable space of the protein. It means emergence.

[0057] As used herein, when referring to polypeptides, the term "folding" refers to , refers to the resulting three-dimensional structure of an amino acid sequence upon energy minimization. It can occur at the secondary or tertiary level of the folding process. Examples of secondary level folding include: Examples of tertiary level folding include beta sheets and alpha helices. This includes domains and regions formed due to aggregation or separation of forces. The regions include hydrophobic and hydrophilic pockets and the like.

[0058] As used herein, the term "turn" when referring to a protein structure refers to a peptide or or a bend that changes the direction of the backbone of a polypeptide, and may be one, two, or three or more amino acid residues may be involved.

[0059] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "loop" means of a polypeptide that can serve to reverse the orientation of the peptide or polypeptide backbone. Refers to a structural feature found in polypeptides that changes only the orientation of the backbone. If present, it may contain four or more amino acid residues. Oliva et al. have identified a class of protein loops (J. Mol Biol 266(4):8 14-830;1997). The loop can be open or closed. or "circular" loops, with 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10 between the bridges. Such a bridging moiety may comprise a polypeptide having a disulfide bridge. It may contain cysteine-cysteine ​​bridges (Cys-Cys) typical of peptides, or Alternatively, the bridging moiety may be a dibromocyclopropyl agent as used herein. The agent may be non-protein based, such as a hydroxyl agent.

[0060] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "half-loop" means , a loop having at least half of the amino acid residues identified as the loop from which it is derived. It is understood that the loop does not necessarily contain an even number of amino acid residues. Therefore, if the loop contains an odd number of amino acids or In cases where an odd number of loops is specified, the half-loops of the odd number of loops are either the integer part of the loop or the next Include the integer part (number of amino acids in the loop / 2 + / - 0.5 amino acids). For example, The loop identified as the amino acid loop is either 3 amino acids or 4 amino acids (7 / 2 = 3 This can result in half loops of 0.5 + / - 0.5 resulting in 3 or 4.

[0061] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "domain" , one or more identifiable structural or functional features or characteristics (e.g., binding ability, protein The term "polypeptide motif" refers to a motif in a polypeptide that has a specific structure (which serves as a site of interaction between the two).

[0062] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "half-domain" A domain that has at least half of the amino acid residues identified as the domain from which it is derived A domain does not necessarily contain an even number of amino acid residues. It is understood that if a domain contains an odd number of amino acids or In the case where a half-domain of an odd-numbered domain is identified as containing amino acids or the next integer part of (number of amino acids in domain / 2 + / - 0.5 amino acids For example, a domain identified as a 7 amino acid domain may contain 3 amino acids or It has a half-domain of 4 amino acids (7 / 2=3.5±0.5, giving 3 or 4). Subdomains may be specified within a domain or semi-domain, and these subdomains may be The domains are identified as having structural or functional properties specific to the domains or half-domains from which they are derived. It is also understood that the compound may have less than all of the structural or functional properties of the compound. The amino acids comprising either of the main types must be adjacent along the backbone of the polypeptide. (i.e., non-adjacent amino acids do not structurally fold into domains, half-domains, or It is also understood that the domain may result in a subdomain.

[0063] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "site" refers to an When referring to amino acid-based embodiments, "amino acid residue" and "amino acid side chain" are used interchangeably. Moieties may be modified, manipulated, altered, derivatized, or otherwise altered within the polypeptide-based molecules of the invention. represents a position within a peptide or polypeptide that can be altered.

[0064] As used herein, when referring to a polypeptide, the term "terminus" refers to a polypeptide that is a polypeptide of interest. The term "terminus" refers to the end of a peptide or polypeptide. Such ends are limited to the first or last portion of a peptide or polypeptide. The polypeptide-based molecules of the present invention may contain not only the amino acid sequence but also additional amino acids in the terminal regions. The N-terminus (terminated by a free amino group (NH2) depending on the amino acid) and the C-terminus (terminated by an amino acid) Therefore, it can be characterized by having both a free carboxyl group (COOH) and a carboxylic acid group (COOH). The proteins of the present invention may, in some cases, be linked by disulfide bonds or non-covalent forces (such as These may consist of multiple polypeptide chains linked by complexes (units, oligomers). A type of protein may have multiple N- and C-termini. The ends may optionally begin or end with a non-polypeptide moiety such as an organic complex. It can be modified to complete the

[0065] Any of these features may be encoded by the primary construct or mRNA of the present invention. Once some of these characteristics are identified or defined as desirable components of the polypeptide to be studied, Any of the following manipulations and / or modifications may be performed: move, exchange, inversion, deletion, randomization Furthermore, the manipulation of features can be performed in the same manner as modifications to the molecules of the invention. For example, it is understood that manipulations involving deletion of domains will result in a loss of the full-length molecule. Modification of the nucleic acid encoding the fragment results in alteration of the length of the molecule.

[0066] Modifications and manipulations are well known in the art, such as, but not limited to, site-directed mutagenesis. This can be achieved by known methods. The resulting modified molecule can then be used as described herein. In vitro or in vivo assays, such as those described in the literature, or known in the art Any other suitable screening assay may be used to test for activity.

[0067] In accordance with the present invention, the polypeptides are constructed to have a consensus sequence discovered through a series of experiments. As used herein, a "consensus" sequence may include sequences that are variable at one or more sites. It is a single sequence that represents a collection of sequences that enable

[0068] As will be appreciated by those skilled in the art, protein fragments, functional protein domains, and and homologous proteins are also considered to be within the scope of the polypeptides of interest of the present invention. For example, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, or 100 Any protein fragment of a reference protein with a length of more than 1 amino acid (containing at least one amino acid) A polypeptide sequence that is shorter in acid residues than a reference polypeptide sequence but is otherwise identical is In another example, any of the sequences described herein may be Approximately 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 95%, or or a series of about 20, about 30, about 40, about 50, or about 100 identical Any protein containing amino acids may be utilized in accordance with the present invention. In accordance with the present invention, the polypeptides utilized in accordance with the present invention may be those having the sequences provided or referenced herein. The mutations may include 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 or more mutations listed in any of the following: Encoded Polypeptide The primary constructs or mmRNA of the present invention can be used to produce biologics, antibodies, vaccines, therapeutic proteins, proteins or peptides, cell-penetrating peptides, secreted proteins, plasma membrane proteins, cells Protein or cytoskeletal proteins, intracellular membrane-associated proteins, nuclear proteins, and proteins related to human diseases Although no associated protein, target moiety, or therapeutic indication has been identified, and the proteins encoded by the human genome that have utility in the fields of research and discovery. from any of several target categories, including but not limited to proteins It can be designed to encode a selected polypeptide of interest.

[0069] In one embodiment, the primary construct or mmRNA has a particular sequence similar to the reference polypeptide sequence. As used herein, a "reference" may encode a variant polypeptide having a given identity. A "reference polypeptide sequence" refers to a starting polypeptide sequence. A reference sequence is used to design another sequence. The "reference polypeptide sequence" may be a wild-type sequence or any sequence referenced in the present application. For example, any one of SEQ ID NOs: 35608-71005 disclosed herein, e.g. For example, sequence numbers 35608, 35609, 35610, 35611, 35612, 356 13, 35614, 35615, 35616, 35617, 35618, 35619, 3 5620, 35621, 35622, 35623, 35624, 35625, 35626 , 35627, 35628, 35629, 35630, 35631, 35632, 356 33, 35634, 35635, 35636, 35637, 35638, 35639, 3 5640, 35641, 35642, 35643, 35644, 35645, 35646 , 35647, 35648, 35649, 35650, 35651, 35652, 356 53, 35654, 35655, 35656, 35657, 35658, 35659, 3 5660, 35661, 35662, 35663, 35664, 35665, 35666 , 35667, 35668, 35669, 35670, 35671, 35672, 356 73, 35674, 35675, 35676, 35677, 35678, 35679, 3 5680, 35681, 35682, 35683, 35684, 35685, 35686 , 35687, 35688, 35689, 35690, 35691, 35692, 356 93, 35694, 35695, 35696, 35697, 35698, 35699, 3 5700, 35701, 35702, 35703, 35704, 35705, 35706 、35707、35708、35709、35710、35711、35712、357 13、35714、35715、35716、35717、35718、35719、3 5720、35721、35722、35723、35724、35725、35726 、35727、35728、35729、35730、35731、35732、357 33、35734、35735、35736、35737、35738、35739、3 5740、35741、35742、35743、35744、35745、35746 、35747、35748、35749、35750、35751、35752、357 53、35754、35755、35756、35757、35758、35759、3 5760、35761、35762、35763、35764、35765、35766 、35767、35768、35769、35770、35771、35772、357 73、35774、35775、35776、35777、35778、35779、3 5780、35781、35782、35783、35784、35785、35786 、35787、35788、35789、35790、35791、35792、357 93、35794、35795、35796、35797、35798、35799、3 5800、35801、35802、35803、35804、35805、35806 、35807、35808、35809、35810、35811、35812、358 13、35814、35815、35816、35817、35818、35819、3 5820、35821、35822、35823、35824、35825、35826 、35827、35828、35829、35830、35831、35832、358 33、35834、35835、35836、35837、35838、35839、3 5840、35841、35842、35843、35844、35845、35846 、35847、35848、35849、35850、35851、35852、358 53、35854、35855、35856、35857、35858、35859、3 5860、35861、35862、35863、35864、35865、35866 、35867、35868、35869、35870、35871、35872、358 73、35874、35875、35876、35877、35878、35879、3 5880、35881、35882、35883、35884、35885、35886 、35887、35888、35889、35890、35891、35892、358 93、35894、35895、35896、35897、35898、35899、3 5900、35901、35902、35903、35904、35905、35906 、35907、35908、35909、35910、35911、35912、359 13、35914、35915、35916、35917、35918、35919、3 5920、35921、35922、35923、35924、35925、35926 、35927、35928、35929、35930、35931、35932、359 33、35934、35935、35936、35937、35938、35939、3 5940、35941、35942、35943、35944、35945、35946 、35947、35948、35949、35950、35951、35952、359 53、35954、35955、35956、35957、35958、35959、3 5960、35961、35962、35963、35964、35965、35966 、35967、35968、35969、35970、35971、35972、359 73、35974、35975、35976、35977、35978、35979、3 5980、35981、35982、35983、35984、35985、35986 、35987、35988、35989、35990、35991、35992、359 93、35994、35995、35996、35997、35998、35999、3 6000、36001、36002、36003、36004、36005、36006 、36007、36008、36009、36010、36011、36012、360 13、36014、36015、36016、36017、36018、36019、3 6020、36021、36022、36023、36024、36025、36026 、36027、36028、36029、36030、36031、36032、360 33、36034、36035、36036、36037、36038、36039、3 6040、36041、36042、36043、36044、36045、36046 、36047、36048、36049、36050、36051、36052、360 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940、70941、70942、70943、70944、70945、70946、 70947、70948、70949、70950、70951、70952、7095 3、70954、70955、70956、70957、70958、70959、70 960、70961、70962、70963、70964、70965、70966、 70967、70968、70969、70970、70971、70972、7097 3、70974、70975、70976、70977、70978、70979、70 980, 70981, 70982, 70983, 70984, 70985, 70986, 70987, 70988, 70989, 70990, 70991, 70992, 7099 3, 70994, 70995, 70996, 70997, 70998, 70999, 71 Any of 000, 71001, 71002, 71003, 71004, 71005 The term "identity" as known in the art refers to the degree of identity that can be determined by comparing sequences. In the art, identity refers to the relationship between the sequences of two or more peptides as determined by the The alignment between peptides is determined by the number of matches between strings of two or more amino acid residues. It also refers to the degree of sequence relatedness. Identity is the degree of similarity between a particular mathematical model or computer program. (i.e., the "algorithm") Measure the percentage of identical matches between the smaller of two or more sequences that have the same sequence. The identity of related peptides can be readily calculated by known methods. Methods include Computational Molecular Biology, Les k,AM,ed.,Oxford University Press,New Y ork, 1988, Biocomputing: Informatics and Ge. nome Projects, Smith, DW, ed., Academic Pr. ess, New York, 1993, Computer Analysis of S. sequence Data,Part 1,Griffin,AM,and Gri ffin, HG, eds., Humana Press, New Jersey, 1 994, Sequence Analysis in Molecular Biolo gy, von Heinje, G., Academic Press, 1987, Seq. uence Analysis Primer,Gribskov,M.and Dev ereux, J., eds., M. Stockton Press, New York, 1991, and Carillo et al., SIAM J. Applied Ma 48, 1073 (1988), but are not limited to these.

[0070] In some embodiments, a polypeptide variant is identical to or Alternatively, the variant may have a change (e.g., a mutation) in the polypeptide compared to the reference polypeptide. Generally, the specific polynucleotides or polypeptides of the present invention may have a specific (increased or decreased) activity. Variants of the polypeptides are described herein and are readily apparent from sequence alignments known to those skilled in the art. A particular reference polynucleotide or or a variant of the polypeptide at least about 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75 ... 5%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 9 5%, 96%, 97%, 98%, 99%, but less than 100% sequence identity. Tools for such alignments include the BLAST suite of programs (Stephen F. Altschul, Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaeffer, Jinghui Zhang, Zheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997), “Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs”,Nucle Other tools are described in the present specification. Specifically, this is described in the definition of "identity."

[0071] The default parameters of the BLAST algorithm are, for example, a prediction threshold of 10, a word size of 10, and a Includes size 28, match / mismatch scores 1, -2, and linear gap costs. Selection of target, as well as species-specific repeat sequences, e.g., human-specific repeat sequences, is applied. It is possible. Biologics The polynucleotides, primary constructs, or mmRNA disclosed herein may be derived from one or more living As used herein, "biologic" can encode a biologic provided herein. and which are produced by a method that treats, cures, or prevents a serious or life-threatening disease or condition. Biologics are polypeptide-based molecules that can be used to alleviate, prevent, or diagnose diseases. In accordance with the present invention, allergen extracts (e.g., for allergy injections and testing), blood components, gene therapy products, human tissue or cell products used in transplants, vaccines, monoclonal antibodies These include monoclonal antibodies, cytokines, growth factors, enzymes, thrombolytic agents, and immunomodulatory factors. These include, but are not limited to:

[0072] In accordance with the present invention, one or more biologics currently on the market or in development may be It may be encoded by a specific polynucleotide, primary construct, or mRNA. While not wishing to be bound by the principles set forth above, the invention is based, at least in part, on specificity, purity, and / or The present invention provides a method for the identification of polynucleotides encoding known biologics by choice of construct design or construct design. It is believed that incorporation of the gene into the primary construct or mmRNA will result in improved therapeutic efficacy. antibody The primary constructs or mmRNA disclosed herein may encode one or more antibodies or fragments thereof. The term "antibody" includes monoclonal antibodies (antibodies having an immunoglobulin Fc region). antibody compositions with polyepitopic specificity; multispecific antibodies (e.g., For example, bispecific antibodies, diabodies, and single-chain molecules), and The term "immunoglobulin (Ig)" is used herein to refer to an antibody. As used herein, the term "monoclonal antibody" refers to a monoclonal antibody. Antibodies obtained from a substantially homogenous antibody population, i.e., natural antibodies that may be present in small amounts. Identical except for naturally occurring mutations and / or post-translational modifications (e.g., isomerization, amidation) Monoclonal antibodies refer to individual antibodies, including populations of antibodies that are highly specific and Directed against a single antigenic site.

[0073] The monoclonal antibodies herein are intended to be any antibody that exhibits the desired biological activity. Portions of the heavy and / or light chains may be derived from a particular species or belong to a particular antibody class or The sequences are identical or homologous to the corresponding sequences of antibodies belonging to the same or different subclasses, while the chains (multiple The remaining portion of the antibody (which may be present) is derived from a different species or belongs to a different antibody class or subclass. "Chimeric" antibodies (immunoglobulins) that are identical or homologous to the corresponding sequences of the antibody to which they belong , as well as fragments of such antibodies. , variable domain antigen-binding sequences derived from non-human primates (e.g., Old World monkeys, apes, etc.). and "primatized" antibodies that contain human constant region sequences.

[0074] An "antibody fragment" is a portion of an intact antibody, preferably a fragment that retains the antigen-binding and / or functional groups of the intact antibody. Examples of antibody fragments include Fab, Fab', F(ab')2, and Fv fragments. linear antibodies; nanobodies; single-chain antibody molecules; and antibodies formed from antibody fragments Examples of such antibodies include multispecific antibodies.

[0075] immunoglobulins, Ig, containing heavy chains designated α, δ, ε, γ, and μ, respectively; Any of the five classes of IgA, IgD, IgE, IgG, and IgM is used in the present invention. The polynucleotides encoding the subclasses, γ and μ, can be encoded by mRNA. The following subclasses are therefore included: IgG1, IgG2, IgG3, Any of the antibody subclasses, including IgG4, IgA1, and IgA2, may be partially The gene may be coded locally or globally.

[0076] In accordance with the present invention, one or more antibodies or fragments currently on the market or in development are , may be encoded by a polynucleotide, primary construct, or mRNA of the present invention. While not wishing to be bound by theory, it is believed that specificity, purity, and Due to the selectivity of mmRNA design, incorporation into the primary construct of the present invention may result in improved therapeutic efficacy. It is thought that this will lead to

[0077] Antibodies encoded in the polynucleotides, primary constructs, or mmRNA of the present invention Hematology, cardiovascular, CNS, poisoning (including antivenom), dermatology, endocrinology, gastroenterology enterology, medical imaging, musculoskeletal, oncology, immunology, respiratory, sensory, and anti-infective, among others. The present invention can treat conditions or diseases in many therapeutic areas, including but not limited to:

[0078] In one embodiment, the primary constructs or mmRNA disclosed herein are monoclonal. The antibody may encode a polypeptide and / or variant thereof. Variants of the antibody may include substitution variants, conservative substitution variants, Amino acid substitutions, insertional variants, deletional variants, and / or covalent derivatives may also be included. In one embodiment, the primary constructs and / or The mRNA may encode an immunoglobulin Fc region. The constructs and / or mRNA may encode variant immunoglobulin Fc regions. As a non-limiting example, the primary construct and / or mmRNA may be any of the nucleic acids described herein in their entirety by reference. Variant immunoglobulin Fc described in U.S. Pat. No. 8,217,147, the disclosure of which is incorporated herein by reference. The antibody may encode an antibody having a region. vaccine The primary constructs or mmRNA disclosed herein may encode one or more vaccines. As used herein, a "vaccine" refers to a substance that enhances immunity to a particular disease or infectious agent. In accordance with the present invention, one or more of the following biological preparations are available: One or more vaccines may be prepared using the polynucleotides, primary constructs, or mmRNA of the present invention....

Claims

1. 1. An isolated polynucleotide comprising: (a) a first region of the linked nucleoside, said first region being a polypeptide of interest; and the target polypeptide is selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 35608 to 71005. a first region of linked nucleosides selected from the group consisting of: (b) a first flanking region located at the 5′ end of the first region, (i) SEQ ID NOs: 35608 to 71005, SEQ ID NOs: 1 to 4, and their functional sequences A group consisting of any native 5'UTR of a nucleic acid encoding any of the variants. a sequence of linked nucleosides selected from (ii) a first flanking region comprising at least one 5' end cap; (c) a second flanking region located at the 3' end of the first region, (i') SEQ ID NOs: 35608 to 71005, SEQ ID NOs: 5 to 21, and their functions The nucleic acid encoding any of the possible variants of the 3′ UTR of the nucleic acid may be selected from the group consisting of: a sequence of linked nucleosides selected from the group consisting of: (ii) a 3' tail sequence of the linked nucleoside; and Y, isolated polynucleotide.

2. The first region of linked nucleosides is located within at least one open reading frame of a nucleic acid sequence. and the nucleic acid sequences are SEQ ID NOs: 35554-35607 and 71006-71008. 251418. The isolated polynucleotide of claim 1, wherein the polynucleotide is selected from the group consisting of:

3. The 3' tail sequence of the linked nucleoside comprises a poly A tail of about 160 nucleotides and and poly A-G quartets. 。

4. The isolated polynucleotide of any one of claims 1 to 3, which is purified.

5. The at least one 5' end cap is selected from the group consisting of Cap0, Cap1, ARCA, and Ino. guanosine, N1-methyl-guanosine, 2'fluoro-guanosine, 7-deaza-guanosine , 8-oxo-guanosine, 2-amino-guanosine, LNA-guanosine, and 2- The monoamine compound according to any one of claims 1 to 4, selected from the group consisting of azido-guanosine and azido-guanosine. Isolated polynucleotides.

6. At least one of the linked nucleosides is an A, G, U, or C ribonucleoside.

6. The method according to claim 1, comprising at least one modification compared to the chemical structure of the hydroxybenzoates. The isolated polynucleotide described above.

7. At least one of the modifications is located in the nucleoside base and / or sugar moiety. Item 7. The isolated polynucleotide according to Item 6.

8. The first region has formula (Ia): 【Chemistry 1-1】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof. Including, During the ceremony, U is O, S, N (R Ｕ ) ｎｕ , or C(R Ｕ ) ｎｕ wherein nu is 0 to 2 is an integer, and each R Ｕ are independently H, halo, or optionally substituted alkyl; 、 [Chemistry 1-2] is a single or double bond, --- is a single bond or is absent, R １’ , R ２’ , R １” , R ２” , R ３ , R ４ , and R ５ each independently being H, Halo, hydroxy, thiol, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy , optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted optionally substituted aminoalkoxy, optionally substituted alkoxyalkoxy, optionally substituted hydroxy ... hydroxyalkoxy, optionally substituted amino, azido, optionally substituted aryl, optionally substituted aminoalkyl or absent, R ３ And, R １’ , R １” , R ２’ , R ２” , or R ５ In combination with one or more of the It can form a substituted alkylene or an optionally substituted heteroalkylene, and together with the carbon to which they are attached can provide an optionally substituted heterocyclyl, R ５ and , R １’ , R １” , R ２’ , or R ２” A combination of one or more of to form an optionally substituted alkylene or an optionally substituted heteroalkylene, and, together with the carbon to which they are attached, provide an optionally substituted heterocyclyl. Possible, R ４ And, R １’ , R １” , R ２’ , R ２” , R ３ , or R ５ and one or more of and the combination of these together form an optionally substituted alkylene or an optionally substituted heterocyclic group. and together with the carbon to which they are attached can form an optionally substituted alkylene. a heterocyclyl having a substituted or unsubstituted aryl group, Y １ , Y ２ , and Y ３ each independently represents O, S, or —NR Ｎ１ -, optionally substituted alkylene, or optionally substituted heteroalkylene, wherein R Ｎ１ But, H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl , optionally substituted aryl or absent; Each Y ４ are independently H, hydroxy, thiol, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted thioalkoxy, optionally substituted alkoxyalkoxy, or optionally substituted alkoxy. It's Minho, Each Y ５ are independently O, S, optionally substituted alkylene, or optionally substituted is heteroalkylene, n is an integer from 1 to 100,000; B is a nucleobase, and B and R １’ The combination of B and R ２’ The combination of B and R １ ” or a combination of B and R ２” The combination of these together with the carbon to which they are attached Thus, a bicyclic group may optionally be formed, or B and R １” and R ３ A combination of and R ２” and R ３ Optionally, the combination of may form a tricyclic or tetracyclic group.

8. An isolated polynucleotide according to any one of claims 1 to 7.

9. B is either pseudouridine (ψ) or 5-methyl-cytidine (m ５ C) neither claim 9. The isolated polynucleotide according to claim 8.

10. U is O or C(R Ｕ ) ｎｕ wherein nu is an integer from 1 to 2, and each R Ｕ but , independently H, halo, or optionally substituted alkyl; R １ , R １’ , R １” , R ２ , R ２’ , and R ２” Each of, if present, is independently H, halo, hydroxy, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted optionally substituted aminoalkoxy, optionally substituted alkoxyalkoxy, optionally substituted amino aryl, azido, optionally substituted aryl, or optionally substituted aminoalkyl; 、 R ３ and R ４ each independently represents H, halo, hydroxy, optionally substituted alkyl, alkoxy, or optionally substituted alkoxyalkoxy; Y １ , Y ２ , and Y ３ each independently represents O, S, or —NR Ｎ１ -, optionally substituted alkylene, or optionally substituted heteroalkylene, wherein R Ｎ１ But, H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, or optionally substituted aralkyl; It is quinyl, Each Y ４ are independently H, hydroxy, thiol, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted thioalkoxy, or optionally substituted amino; Each Y ５ is independently O or optionally substituted alkylene; 10. The method according to claim 8, wherein n is an integer from 10 to 10,000. Isolated polynucleotides.

11. R １ , R １’ , and R １” 11. The method of claim 10, wherein each of Isolated polynucleotides.

12. R ２ , R ２’ , and R ２” Each of, when present, is independently selected from H, halo, hydroxy, , optionally substituted alkoxy, or optionally substituted alkoxyalkoxy 12. The isolated polynucleotide of claim 11.

13. R ２ , R ２’ , and R ２” 11. The method of claim 10, wherein each of Isolated polynucleotides.

14. R １ , R １’ , and R １” Each of, when present, is independently selected from H, halo, hydroxy, , optionally substituted alkoxy, or optionally substituted alkoxyalkoxy 14. The isolated polynucleotide of claim 13.

15. The first region has the formula (IIa): 【Chemistry 2】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof.

9. The isolated polynucleotide of claim 8, comprising:

16. the first region comprises n linked nucleosides having the formula (IIb) or (IIc):

16. The isolated polypeptide of claim 15, comprising:

17. The first region has the formula (IId): 【Transformation 3】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof.

9. The isolated polynucleotide of claim 8, comprising:

18. the first region comprises n linked nucleosides having the formula (IIe) or (IIf):

18. The isolated polypeptide of claim 17, comprising:

19. The first region comprises n linked nucleotides, each of which is , independently, formula (IIg) to (IIj): 【Chemistry 4】 or a pharmaceutically acceptable salt thereof, The isolated polynucleotide of claim 8, wherein:

20. The first region has the formula (IIk): 【Transformation 5】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof.

9. The isolated polynucleotide of claim 8, comprising:

21. The first region has the formula (IIl): 【Transformation 6】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof.

21. The isolated polynucleotide of claim 20, comprising:

22. The first region has the formula (IIm): 【Transformation 7】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof. Including, During the ceremony, R １’ , R １” , R ２’ , and R ２” each independently represents H, halo, hydroxy, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyl oxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted aminoalkoxy, optionally alkoxy substituted with or absent, and R ２’ and R ３ Combination of Match or R ２” and R ３ and the combination of these together form an optionally substituted alkylene or can form an optionally substituted heteroalkylene. Punch.

23. U is O or C(R Ｕ ) ｎｕ wherein nu is an integer from 1 to 2, and each R Ｕ but , independently H, halo, or optionally substituted alkyl; R １ and R ２ each independently represents H, halo, hydroxy, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted aminoalkoxy, optionally substituted alkoxy alkoxy, optionally substituted amino, azido, optionally substituted aryl, or optionally is an aminoalkyl substituted with R ３ and R ４ each is independently H or optionally substituted alkyl; Y １ , Y ２ , and Y ３ each independently represents O, S, or —NR Ｎ１ -, optionally substituted alkylene, or optionally substituted heteroalkylene, wherein R Ｎ１ But, H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, or optionally substituted aralkyl; It is quinyl, Each Y ４ are independently H, hydroxy, thiol, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted thioalkoxy, or optionally substituted amino; Each Y ５ is independently O or optionally substituted alkylene; 23. The method according to any one of claims 11 to 22, wherein n is an integer from 10 to 10,000. Isolated polynucleotides.

24. The first region has the formula (IIn): 【Transformation 8】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof. Including, During the ceremony, U is O or C(R Ｕ ) ｎｕ wherein nu is an integer from 1 to 2, and each R Ｕ but , independently H, halo, or optionally substituted alkyl; R １ and R ４ each independently represents H, halo, hydroxy, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted aminoalkoxy, optionally substituted alkoxy alkoxy, optionally substituted amino, azido, optionally substituted aryl, or optionally is an aminoalkyl substituted with R ３’ is O, S, or -NR Ｎ１ -, wherein R Ｎ１ is H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, or optionally is a substituted aryl; R ３” is optionally substituted alkylene or optionally substituted heteroalkylene; the law of nature, Y １ , Y ２ , and Y ３ each independently represents O, S, or —NR Ｎ１ -, optionally substituted alkylene, or optionally substituted heteroalkylene, wherein R Ｎ１ But, H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, or optionally substituted aralkyl; It is quinyl, Each Y ４ are independently H, hydroxy, thiol, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted thioalkoxy, or optionally substituted amino; Each Y ５ are independently O, S, optionally substituted alkylene (e.g., methylene), or or optionally substituted heteroalkylene; 9. The isolated polynucleotide of claim 8, wherein n is an integer between 10 and 10,000.

25. In the n Bs, each B is independently represented by formula (b1) to (b5): 【Chemistry 9-1】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof; During the ceremony, In formula (b1), V １ and V ２ Concatenate 【Chemistry 9-2】 is a single or double bond, T １’ , T １” , T ２’ , and T ２” each independently represents H, optionally substituted alkyl alkyl, optionally substituted alkoxy, or optionally substituted thioalkoxy or T １’ and T １” combination or T ２’ and T ２” The combination of to form O (oxo), S (thio), or Se (seleno), V １ and V ２ each independently selected from O, S, N(R Ｖｂ ) ｎｖ , or C(R Ｖｂ ) ｎｖ wherein nv is an integer from 0 to 2, and each R Ｖｂ But independently, H, Halo, optionally substituted amino acids, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyl oxy, or optionally substituted alkynyloxy; R １０ is H, halo, optionally substituted amino acid, hydroxy, optionally substituted aryl alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkyl aminoalkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkoxycarbonyl alkyl, optionally substituted alkoxycarbonylalkoxy, optionally substituted carboxy sialic acid, optionally substituted carboxyalkyl, or optionally substituted carbamo is ylalkyl, R １１ is H or optionally substituted alkyl; R １２ａ is H, optionally substituted alkyl, or optionally substituted aminoalkyl and R １２ｃ is H, halo, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy, any optionally substituted thioalkoxy, optionally substituted amino, or optionally substituted ami 25. The isolated polynucleotide of any one of claims 8 to 24, wherein the polynucleotide is a methyl group.

26. n B's are represented by the formulas (b6) to (b9): 【Chemistry 10-1】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof, During the ceremony, 【Chemistry 10-2】 is a single or double bond, T １’ , T １” , T ２’ , and T ２” each independently represents H, optionally substituted alkyl alkyl, optionally substituted alkoxy, or optionally substituted thioalkoxy or T １’ and T １” combination or T ２’ and T ２” The combination of to form O (oxo), S (thio), or Se (seleno), W １ and W ２ each independently represents N(R Ｗａ ) ｎｗ or C(R Ｗａ ) ｎｗ and , where nw is an integer from 0 to 2, and each R Ｗａ are independently H, optionally substituted alkyl alkyl, or optionally substituted alkoxy; Each V ３ are independently O, S, N(R Ｖａ ) ｎｖ , or C(R Ｖａ ) ｎｖ and the formula nv is an integer from 0 to 2, and each R Ｖａ are independently H, halo, optionally substituted amino acids, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted Alkynyl, optionally substituted heterocyclyl, optionally substituted alkylheterocyclyl optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, or optionally substituted aryl. substituted alkynyloxy, and R Ｖａ and R １２ｃ but the carbon atoms to which they are attached together with an optionally substituted cycloalkyl, an optionally substituted aryl, or optionally substituted heterocyclyls may be formed, R １２ａ is H, optionally substituted alkyl, optionally substituted aminoalkyl or absence, R １２ｂ is H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted substituted alkynyl, optionally substituted alkylaryl, optionally substituted heterocyclyl alkyl, optionally substituted alkylheterocyclyl, or optionally substituted amino acid. Ri, R １２ｂ and T １’ combination of or R １２ｂ and R １２ｃ The combination of to form an optionally substituted heterocyclyl, R １２ｃ is H, halo, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkoxy, any optionally substituted thioalkoxy, optionally substituted amino, or optionally substituted ami 26. The isolated polynucleotide of any one of claims 8 to 25, wherein the polynucleotide is a methyl group.

27. R １２ａ , R １２ｂ , R １２ｃ , or R Ｖａ But -(CH ２ ) ｓ２ (OCH ２ CH ２ ) ｓ１ (CH ２ ) ｓ３ OR', wherein s1 is an integer from 0 to 10, and s2 and s3 are each independently an integer from 1 to 10, and R' is H or C １～２０ alkyl or —NR Ｎ１ (CH ２ ) ｓ２ (CH ２ CH ２ O) ｓ１ (CH ２ ) ｓ３ NR Ｎ１ wherein s1 is an integer from 1 to 10, and each of s2 and s3 is are independently an integer from 0 to 10, and each R Ｎ１ are independently hydrogen or optionally substituted C １～６ 27. The isolated polynucleotide of claim 26, wherein the polynucleotide is alkyl.

28. n B's are represented by the formulas (b10) to (b14): 【Chemistry 11】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof, During the ceremony, T ３’ and T ３” each independently selected from H, optionally substituted alkyl, optionally substituted substituted alkoxy, or optionally substituted thioalkoxy, or T ３’ and T ３” These combinations together form O (oxo), S (thio), or Se (seleno). ) and Each V ４ are independently O, S, N(R Ｖｃ ) ｎｖ , or C(R Ｖｃ ) ｎｖ and the formula nv is an integer from 0 to 2, and each R Ｖｃ are independently H, halo, optionally substituted amino acids, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted heterocyclyl, optionally substituted alkylheterocyclyl, or optionally substituted substituted alkynyloxy, and R １３ｂ and R Ｖｃ The combination of can form a heterocyclyl substituted with R １３ａ and R １３ｂ each independently represents H, optionally substituted acyl, optionally substituted substituted alkyl, or optionally substituted alkoxy; R １３ｂ and R １４ Combination of may be joined to form an optionally substituted heterocyclyl, Each R １４ are independently H, halo, hydroxy, thiol, optionally substituted acyl, optionally substituted amino acids, optionally substituted alkyls, optionally substituted alkenyls, optionally substituted alkynyl, optionally substituted hydroxyalkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, optionally substituted alkynyloxy, optionally substituted aminoalkoxy, optionally substituted alkoxyalkoxy, optionally substituted substituted amino, azido, optionally substituted aryl, optionally substituted heterocyclyl , optionally substituted alkylheterocyclyl, or optionally substituted aminoalkyl can be, R １５ and R １６ each independently selected from H, optionally substituted alkyl, optionally substituted 28. Any of claims 8 to 27, wherein the alkyl group is optionally substituted alkenyl, or optionally substituted alkynyl.

1. An isolated polynucleotide according to claim 1.

29. n B's are represented by the formulas (b15) to (b17): 【Chemistry 12】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof, During the ceremony, T ４’ , T ４” , T ５’ , T ５” , T ６’ , and T ６” Each of these independently represents H, any optionally substituted alkyl or optionally substituted alkoxy; T ４’ and T ４” of Combination or T ５’ and T ５” combination or T ６’ and T ６” The combination of to form O, S, or Se, V ５ and V ６ each independently selected from O, S, N(R Ｖｄ ) ｎｖ , or C(R Ｖｄ ) ｎｖ wherein nv is an integer from 0 to 2, and each R Ｖｄ But independently, H, Halo, optionally substituted amino acids, cyano, amidine, optionally substituted amino alkyl, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, or optionally substituted alkynyloxy, R １７ , R １８ , R １９ａ , R １９ｂ , R ２１ , R ２２ , R ２３ , and R ２４ Each of are independently H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted 28. The compound according to claim 7, wherein the amino acid is a substituted alkynyl, or an optionally substituted amino acid.

1. An isolated polynucleotide according to claim 1.

30. n B's are represented by the formulas (b18) to (b20): 【Chemistry 13】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof, During the ceremony, Each V ７ are independently O, S, N(R Ｖｅ ) ｎｖ , or C(R Ｖｅ ) ｎｖ and the formula nv is an integer from 0 to 2, and each R Ｖｅ are independently H, halo, optionally substituted amino acids, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkenyloxy, or optionally substituted alkynyloxy; Each R ２５ are independently H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl or optionally substituted alkynyl; R ２６ａ and R ２６ｂ each independently represents H, optionally substituted acyl, optionally substituted substituted amino acids, optionally substituted carbamoyl alkyl, optionally substituted alkyl , optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted hydro hydroxyalkyl, optionally substituted hydroxyalkenyl, or optionally substituted alkoxyalkyl It is Kishi, Each R ２７ are independently H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl , optionally substituted alkynyl, optionally substituted alkoxy, or optionally substituted It is an amino Each R ２８ are independently H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl or optionally substituted alkynyl; Each R ２９ are independently H, optionally substituted acyl, optionally substituted amino acid, any optionally substituted carbamoylalkyl, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkyl alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted hydroxyalkyl, optionally substituted hydroxyalkenyl, optionally substituted alkoxy, or optionally substituted The polynucleotide according to any one of claims 8 to 29, wherein the amino acid is substituted.

31. R ２６ａ , R ２６ｂ , or R ２９ But -(CH ２ ) ｓ２ (OCH ２ CH ２ ) ｓ１ (C H ２ ) ｓ３ OR', wherein s1 is an integer of 1 to 10, and s2 and s3 are each independently an integer from 0 to 10, and R' is H or C １～２０ alkyl) or -NR Ｎ１ (CH ２ ) ｓ２ (CH ２ CH ２ O) ｓ１ (CH ２ ) ｓ３ NR Ｎ １ wherein s1 is an integer from 1 to 10, and each of s2 and s3 is independently is an integer from 0 to 10, and each R Ｎ１ are independently hydrogen or optionally substituted C １ ～６ 31. The isolated polynucleotide of claim 30, wherein said polynucleotide is alkyl.

32. n B's are represented by the formula (b21): 【Chemistry 14】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof, In the formula, X １２ are independently O, S, optionally substituted alkylene, or optionally substituted xa is an integer of 0 to 3; R １２ａ However, H, arbitrarily placed substituted alkyl, optionally substituted aminoalkyl, or absent; T ２ is O, S, or Se. Punch.

33. n B's are represented by the formula (b22): 【Chemistry 15】 or a pharmaceutically acceptable salt or stereoisomer thereof, wherein R １０’ But independent and optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkyl nyl, optionally substituted aryl, optionally substituted heterocyclyl, optionally substituted aminoalkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkoxycarbonyl Alkyl, optionally substituted alkoxycarbonylalkoxy, optionally substituted carbo an optionally substituted alkoxy, an optionally substituted carboxyalkyl, or an optionally substituted carba is methylalkyl, and R １１ is H or optionally substituted alkyl, and R １２ａ is H, optionally substituted alkyl, optionally substituted aminoalkyl, or Absent, T １ and T ２ each independently is O, S, or Se.

33. The isolated polynucleotide of any one of claims 1 to 32.

34. n B's are represented by the formula (b23): 【Chemistry 16】 wherein R １０ is optionally substituted heterocyclyl or optionally substituted aryl R １１ is H or optionally substituted alkyl, and R １２ａ But, H, optionally substituted alkyl, optionally substituted aminoalkyl, or absent , T １ and T ２ Each of the formula (I) to (I) is independently O, S, or Se. An isolated polynucleotide according to any one of claims 1 to 4.

35. n B's are represented by the formula (b24): 【Chemistry 17】 wherein T ３ is O, S, or Se; R １３ａ and R １３ｂ each independently represents H, optionally substituted acyl, optionally substituted substituted alkyl, or optionally substituted alkoxy; R １３ｂ and R １４ Combination of may be joined to form an optionally substituted heterocyclyl, R １４’ are independently optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl, optionally substituted alkynyl, optionally substituted aryl, optionally substituted heterocyclyl optionally substituted alkyl, optionally substituted alkylheterocyclyl, optionally substituted alkylaryl, optionally substituted aminoalkyl, optionally substituted alkoxy, optionally substituted alkoxy alkoxycarbonylalkyl, optionally substituted alkoxycarbonylalkoxy, optionally substituted substituted carboxyalkoxy, optionally substituted carboxyalkyl, or optionally substituted substituted carbamoylalkyl, Each R １５ are independently H, optionally substituted alkyl, optionally substituted alkenyl or optionally substituted alkynyl. Isolated polynucleotides.

36. further comprising a targeting moiety, said targeting moiety being covalently attached to said polynucleotide.

36. The isolated polynucleotide of any one of paragraphs 1 to 35.

37. The targeting moiety may be an antibody, a thyrotropin, a melanotropin, a lectin, a glycoprotein, a serotonin, or the like. -actant protein A, mucin carbohydrates, polyvalent lactose, polyvalent galactose, N -acetyl-galactosamine, N-acetyl-glucosamine, multivalent mannose, multivalent fucose glycosylated polyamino acids, polyvalent galactose, transferrin, bisphosphonates Polyglutamates, polyaspartates, lipids, cholesterol, steroids, Bile acids, folate, vitamin B12, biotin, RGD peptides, RGD peptidomimetics, or an aptamer.

38. A pharmaceutical composition comprising the isolated polynucleotide of any one of claims 1 to 37.

39. A polynucleotide according to any one of claims 1 to 37 and a pharmaceutically acceptable excipient. A pharmaceutical composition comprising a vehicle.

40. The excipient may be a solvent, an aqueous solvent, a non-aqueous solvent, a dispersion medium, a diluent, a dispersant, a suspension aid, a surface Active agents, isotonicity agents, thickening or emulsifying agents, preservatives, lipids, lipidoids, liposomes, lipid nanoparticles nanoparticles, core-shell nanoparticles, polymers, lipoplexes, peptides, proteins, cells, 40. The pharmaceutical composition of claim 39, wherein the hydroxybenzoate is selected from the group consisting of hyaluronidase, hydroxybenzoate ... Finished product.

41. The pharmaceutical composition comprises a lipid, and the lipid is DLin-DMA, DLin-K-DM A, DLin-KC2-DMA, 98N12-5, C12-200, DLin-MC3- DMA, DODMA, DSDMA, DLenDMA, reLNP, PLGA, and PE 41. The pharmaceutical composition of claim 40, wherein the lipid is selected from the group consisting of Glycated lipids, ...

42. A method for producing a polypeptide of interest in a mammalian cell, tissue, or organism. Thus, the cell, tissue or organism is administered with the polynucleotide according to any one of claims 1 to 37. or a pharmaceutical composition according to any one of claims 38 to 41. Hmm, a method.

43. 43. The method of claim 42, wherein the isolated polynucleotide is formulated.

44. The formulation is DLin-DMA, DLin-K-DMA, DLin-KC2-DMA, 98N12-5, C12-200, DLin-MC3-DMA, DODMA, DSDMA , DLenDMA, reLNP, PLGA, PEGylated lipids, and mixtures thereof or 44. The method of claim 43, comprising a lipid selected from one of the following combinations:

45. 4. The method of claim 3, wherein the isolated polynucleotide is administered in a total daily dose of 1 μg to 150 μg.

4. The method according to claim 4.

46. 46. ​​The method of claim 45, wherein the administration is by injection.

47. 47. The method of claim 46, wherein the administration is intradermal or subcutaneous or intramuscular or intravitreal. Law.

48. The concentration of the polypeptide of interest in the serum of the mammal is increased by at least two hours after administration.

46. ​​The method of claim 45, wherein the serum saturation level is at least 50 pg / mL after a period of time.

49. The concentration of the polypeptide of interest in the serum of the mammal is increased by at least 72 minutes after administration.

46. ​​The method of claim 45, wherein the serum saturation level remains above 50 pg / mL after 1 hour.

50. The concentration of the polypeptide of interest in the serum of the mammal is increased by at least 72 minutes after administration.

50. The method of claim 49, wherein the serum saturation level remains above 60 pg / mL after 1 hour.

51. The resulting polynucleotide formulation has an average particle size of 80 nm to 160 nm, 0.0 PDI between 0.2 and 0.20, and lipid:polynucleotide ratio (wt / wt) between 10 and 20 45. The method of claim 44, comprising:

52. The group consisting of SEQ ID NOs: 35608 to 71005 in a mammalian cell, tissue, or organism.

1. A method for producing an increased concentration of a polypeptide of interest selected from The cell, tissue, or organism is provided with an isolated polynucleotide according to any one of claims 4 to 37. A total daily dose of 2 mg of methicillin-3-one or a pharmaceutical composition according to any one of claims 38 to 41 The method comprises administering the compound in two or more equally or unequally divided doses.

53. The concentration of polypeptide produced in response to said administration is the concentration produced by administering a single dose of the oligonucleotide or pharmaceutical composition 53. The method of claim 52, wherein

54. The mammalian organism is a human patient in need of increased concentrations of the polypeptide of interest.

53. The method of claim 52, wherein the

55. The increased concentration of the polypeptide of interest is detectable in the patient's body fluid.

55. The method of claim 54,

56. The body fluid may be peripheral blood, serum, plasma, ascites, urine, cerebrospinal fluid (CSF), sputum, saliva, bone marrow, Synovial fluid, aqueous humor, amniotic fluid, earwax, breast milk, bronchoalveolar lavage fluid, semen, prostatic fluid, Cooper's gland fluid, Pre-ejaculatory fluid, sweat, feces, hair, tears, cyst fluid, pleural and ascites fluid, pericardial fluid, lymphatic fluid, chyme Fluid, chyle, bile, interstitial fluid, leucorrhea, pus, sebum, vomit, vaginal secretions, mucous secretions, watery stool, pancreas fluid, nasal lavage fluid, bronchopulmonary aspirate, blastocyst cavity fluid, and umbilical cord blood.

56. The method of claim 55, wherein

57. the body fluid is serum and the polypeptide per unit drug (PUD) is greater than 1; 57. The method of claim 56.

58. 58. The method of claim 57, wherein the dose splitting factor (DSF) is greater than 4.

59. 56. The method of claim 55, wherein the administration is transdermal.

60. Transdermal administration may be achieved by patches, creams, ointments, mechanical devices, needles, sponges, depots, and 60. The method of claim 59, comprising utilizing one or more elements selected from the group consisting of textiles.

61. A medication register where administration occurs over a period of hours, days, weeks, months, or years.

60. The method of claim 59, according to

62. The two or more divided doses are administered at time T1. a first dose of the pharmaceutical composition and a subsequent dose of the polynucleotide or a second dose of the pharmaceutical composition, wherein the T1 time point and the T2 time point are greater than 1 minute. The first dose and the second dose are not separated by a long time, and the amount of polynucleotide or pharmaceutical composition that provides the polypeptide is administered at once in a single unit dose. the amount resulting in a higher concentration of the polypeptide of interest than when the polypeptide is administered in the presence of a steroid.

53. The method of claim 52, wherein the method is administered to an elephant.

63. administering multiple doses of the polynucleotide or pharmaceutical composition Nx times at time Tn; wherein x and n are independently selected from 3 to about 1000; and Tn and T 63. The method of claim 62, wherein the times between n+1 are not separated by increments of more than 10 seconds. How to do it.

64. 64. The method of claim 63, wherein the administration is by direct injection.

65. The direct injection is selected from the group consisting of intravenous, intradermal, subcutaneous, intramuscular, and intravitreal.

65. The method of claim 64.

66. 10. The method of claim 1, wherein the first dose is administered proximally to the second dose or doses.

64. The method according to claim 64.

67. 10. The method of claim 1, wherein the first dose is administered distally to the second dose or doses.

64. The method according to claim 64.

68. the injection site of the first dose and the injection site of the second dose or any of the doses; 65. The method of claim 64, wherein the distance between is about 1 mm to about 10 cm.

69. 65. The method of claim 64, wherein the injection is performed to a depth of 0.1 mm to about 1 cm.

70. Direct injection can be performed using multi-needle injection systems, catheter or endoluminal systems, and ultrasound, electrocardiograms, or other methods. or by using one or more devices selected from radiation-based systems.

66. The method of claim 65, wherein

71. The amount of the polynucleotide or pharmaceutical composition administered in any dose is substantially 64. The method of claim 63, wherein

72. 64. The method of claim 63, wherein the T1 and T2 time points are not separated by more than 30 seconds. How to do it.

73. 64. The method of claim 63, wherein the T1 and T2 time points are not separated by more than 10 seconds. How to do it.

74. any of the first dose, the second dose, and the plurality of doses substantially simultaneously; 64. The method of claim 63, wherein the patient is administered

75. 64. The method of claim 63, wherein the single unit dose is from about 10 mg / kg to about 500 mg / kg. How to do it.

76. 64. The method of claim 63, wherein the single unit dose is from about 1.0 mg / kg to about 10 mg / kg. How to do it.

77. 63. The single unit dose is from about 0.001 mg / kg to about 1.0 mg / kg. The method described below.

78. Preparing a lipid nanoparticle formulation of a polynucleotide encoding a polypeptide of interest 1. A method comprising rapidly injecting a first ethanol solution into a second aqueous solution; (a) the first ethanol solution provides a molar ratio of 50:10:38.5:1.5; and lipid:DSPC:cholesterol:PEG- with a final lipid concentration of about 25 mM c-DOMG mixture, (b) the second aqueous solution has a concentration of 1 to 2 mg / mL and a pH of about 3; The polynucleotide encoding the target polypeptide is added to a sodium citrate buffer solution. Including, The rapid injection contains 33% ethanol and a total lipid:polysaccharide ratio of at least 10:

1. The method of claim 1, wherein the method results in a weight ratio suspension of ribonucleotides.

79. The rapid injection may be performed manually (MI) or using a syringe pump (SP).

79. The method of claim 78, wherein

80. The resulting suspension was dialyzed against phosphate buffered saline (PBS) at pH 7.

4.

80. The method of claim 79, further comprising:

81. 81. The method of claim 80, wherein dialysis is performed two or more times.

82. further comprising filtering the dialyzed suspension through a 0.2 μm sterile filter.

82. The method of claim 81 .

83. The lipid is DLin-DMA, DLin-K-DMA, DLin-KC2-DMA, 98N12-5, C12-200, DLin-MC3-DMA, DODMA, DSDMA , DLenDMA, reLNP, PLGA, and PEGylated lipids. The method according to any one of claims 78 to 82.

84. The polynucleotide is selected from the polynucleotides according to any one of claims 1 to 37. The method according to any one of claims 78 to 83, wherein

85. Produced by the method of any one of claims 78 to 84 and 80 nm to 160 nm m particle size, PDI of 0.02-0.20, and lipid:polynucleotide ratio of 10-30 (wt / wt) of a polynucleotide encoding a polypeptide of interest Nanoparticle formulations.

86. The polynucleotide is selected from the polynucleotides according to any one of claims 1 to 37.

86. The lipid nanoparticle formulation of claim 85, wherein

87. A reLNP formulation of a polynucleotide, wherein the polynucleotide is a target polynucleotide. A reLNP formulation encoding a peptide.

88. The polynucleotide is selected from the polynucleotides of any one of claims 1 to 36. The reLNP formulation of claim 87,

89. A sustained release formulation of a polynucleotide, wherein the polynucleotide is a polypeptide of interest. A sustained release formulation encoding a peptide.

90. The polynucleotide is selected from the polynucleotides of any one of claims 1 to 36.

90. The sustained release formulation of claim 89,

91. A polynucleotide encoding a fusion protein, said fusion protein comprising a first A polynucleotide comprising a polypeptide and a second polypeptide.

92. The first polypeptide is an Fc receptor, a Fab fragment, a Fab' fragment, a F(ab') ２ fragment, Fv fragment, IgA domain, IgD domain, IgE domain, IgD domain, IgM domain, IgV domain, IgC1 domain, IgC2 domain, and IgI domain, and said second polypeptide is selected from the group consisting of a polypeptide of interest 92. The polynucleotide of claim 91, wherein:

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