Methods and compositions for analyzing immune cells

Abstract

A display moiety comprising a particle associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises no less than or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises at least one MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two or more of the MHC-peptide complexes are different.

Description

METHODS AND COMPOSITIONS FOR ANALYZING IMMUNE CELLSCROSS REFERENCE TO RELATED APPLICATIONThis application claims the benefit of International Application No. PCT / CN2024 / 091080, filed May 3, 2024, the contents of which are incorporated herein by reference in their entirety for all purposes.FIELDThe application relates to compositions and methods of analyzing a sample for antigen-specific immune cells.BACKGROUNDRecognition of peptide-major histocompatibility complex (pMHC or MHC-peptide complex) class I and II molecules by immune cells (e.g., T cells) plays a very important role in the control of intracellular pathogens and cancer cells through efficient immune cell (e.g., T cell) stimulation. The overall low avidity of the TCR to the pMHC complex and the fast off-rate of this interaction make it difficult to detect antigen-specific T cells using the soluble monomeric pMHC complex. To overcome these shortcomings, MHC multimers have been prepared using antibody dimerization or tetravalent binding of biotin-streptavidin, and these MHC dimers or tetramers show increased avidity for their cognate TCR. To date, MHC multimers have been successfully used to visualize antigen-specific CD8 T cells ex vivo by flow cytometry.Conventional MHC tetramers are constructed by tetramerization of C-terminal biotinylated pMHC monomers with streptavidin molecules. MHC tetramers have been proven to be versatile and useful for detecting αβ T cells through flow cytometry and in situ staining. The well-established characteristics of MHC tetramers and their public and commercial availability have led to their widespread usage in T-cell research. MHC tetramer-staining technology has been expanding to include new research areas such as enrichment of rare T cells, construction of large libraries and high-throughput epitope screening, cytometry by time-of-flight mass spectrometry (CyTOF) , and combinatorial staining for multiple detection.An MHC pentamer consisting of five pMHC complexes arranged in a planar configuration is commercially produced and has increased sensitivity for staining T cells with the low-affinity TCR because of its higher valency than that of dimers or tetramers. More recently, another commercially available pMHC complex linked to a dextran backbone, a pMHC dextramer, has also been found to be useful for the detection of T cells with low-affinity TCRs because of its increased valency. See e.g., Mol Cells. 2021 May 31; 44 (5) : 328–334.A wide variety of assays can be used to characterize immune cell (e.g., T cell) responses in order to determine the state and capability of the immune system. Such studies can reveal fundamental mechanisms underlying immunity aid the design of clinical diagnostics, help develop intervention therapies, and determine signatures of effective immune responses. However, because antigen-specific immune cells are often a very small percentage of the cells that can be obtained from a sample (e.g., a blood sample) , effective detection and analysis of such cells could be challenging.The disclosures of all publications, patents, patent applications and published patent applications referred to herein are hereby incorporated herein by reference in their entirety.BRIEF SUMMARY OF APPLICATIONThe present application on one aspect provides a display moiety comprising a particle associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises no less than or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises at least one MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two or more of the MHC-peptide complexes are different. In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide monomer, an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 50 or 100 MHC-peptide complexes.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to the MHC-peptide complex or a unit thereof and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the particle a) is solid; and / or b) has a diameter of about 0.1 μm to about 50 μm (e.g., at least 0.1 μm, 0.2 μm, 0.25 μm, 0.5 μm, 0.75 μm, or 1 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 20 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 10 μm.In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm to about 5 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 2-3 μm (e.g., 2.8 μm) . In some embodiments, the particle has a surface area of about 0.1 μm2 to about 25000 μm2. In some embodiments, the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 1200 μm2. In some embodiments, the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 350 μm2. In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 100000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, the particle is spherical. In some embodiments, the particle is a bead. In some embodiments, the particle is magnetic.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety comprises at least two different MHC molecules. In some embodiments, a) the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class I molecules; b) the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class II molecules; and / or c) the at least two different MHC molecules comprises both an MHC class I molecule and an MHC class II molecule.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety comprises an HLA-A molecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10 HLA subtypes (e.g., the top 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10 in white population or in Asian population, or in total population) shown in Table 10. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation;In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of i) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or ii) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DQ and HLA-DR.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the HLA-A molecule comprises a spacer at the C-terminus of the HLA molecule. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 5-50 amino acids. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 20-30 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least five amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of 10-20 amino acids. In some embodiments, the peptide linker is a GS linker. In some embodiments, the peptide linker is a (G4S) n linker, wherein n is any of 2, 3, and 4. In some embodiments, the spacer comprises a peptide tag. In some embodiments, the peptide tag is an Avi-Tag, an AP-tag, a biotin acceptor domain (BAD) , a Sortase A (SrtA) tag, a His-tag, a FLAG-tag, or Strep-tag II. In some embodiments, the spacer comprises, from N-terminus to C-terminus, a) a peptide linker of about 10-20 amino acids, and b) an Avi-tag.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the peptide comprises a plurality of distinct peptides. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprise at least about or about 20, 50, 100, 200, 300, 400, 500, 600, 700, 800, 900, 1000, 1100, 1200, 1300, 1400, or 1500 distinct peptides. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprise about 100 to about 20000 distinct peptides, about 100 to about 10000 distinct peptides, about 200 to about 5000 distinct peptides. In some embodiments, the plurality of the peptides comprises one or more peptides comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 1-107.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with one or more oncogenes comprise one or more oncogene listed in any one or more of Tables 4A, 4B, 8A, and 8B. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD4, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD4, and CDKN2A.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the peptide is associated with an autoantigen.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety comprises at least two distinct peptides. In some embodiments, the display moiety comprises at least five distinct peptides. In some embodiments, the display moiety comprises at least 2, 5, or 10 distinct peptides.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments according to any of the display moieties described above, the display moiety comprises a plurality of distinct peptides that are associated with a plurality of different mutations. In some embodiments, the plurality of distinct peptides are associated with at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 200, 300, or 350 (e.g., about 50 to about 400) different mutations. In some embodiments, the plurality of the different mutations comprise any one or more mutations described in any one or more of Tables 2, 4A, 4B, 8A and 8B. In some embodiments, the display moiety comprise about 1 to 17 distinct peptides that are associated to each of the plurality of different mutations. In some embodiments, the plurality of different mutations are associated with a plurality of different oncogenes, wherein the plurality of different oncogenes comprise at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, or 100 oncogenes. In some embodiments, the plurality of different oncogene comprise one or more oncogenes listed in Tables 4A, 4B, 8A, and 8B.In some embodiments according to any of the bait compositions or display moieties described above that involves an oncogene, the oncogene is selected from oncogenes listed in Table 4A or 4B. In some embodiments, the bait composition or display moiety comprises a plurality of distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of mutations associated with the oncogene described in any of Table 4A, 4B, 8A, 8B. In some embodiments, the cancer is associated with a KRAS mutation and the bait composition or display moiety comprises: distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of KRAS peptides described in any of Table 2 and Table 7, and / or distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of KRAS mutation described in any of Tables 3, 4A, 4B, 5A, 5B, 5C. In some embodiments, the cancer is associated with a TP53 mutation and the bait composition or display moiety comprises: distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of TP53 peptides described in any of Table 2, Table 7 and / or distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of TP53 mutation described in any of Tables 3, 4A, 4B, 6A, 6B, 6C. In some embodiments, the cancer is associated with a MUC16 mutation and the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of MUC16 mutation described in Table 8A and / or 8B. In some embodiments, the cancer is associated with a SMAD4 mutation and the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of SMAD4 mutation described in Table 8A and / or 8B. In some embodiments, the cancer is associated with a CDKN2A mutation and the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of CDKN2A mutation described in Table 8A and / or 8B.The present application in another aspect provides a bait composition comprising any of the display moieties described above. In some embodiments, the bait composition comprises at least two different display moieties. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-A molecule, an HLA-B molecule, and an HLA-C molecule. In some embodiments, the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises at least 25, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with mutations in at least two, three, four, five or six genes. In some embodiments, the genes are oncogenes. In some embodiments, the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore.The present application in another aspect provides methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.The present application in another aspect provides methods of detecting or monitoring antigen-specific immune cells in an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.The present application in another aspect provides methods of diagnosing cancer or tumor in an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with an oncogene. In some embodiments, wherein the individual has no visual sign (e.g., via MRI or CT scan) of the presence of a tumor or cancer.The present application in another aspect provides methods of monitoring cancer or tumor in an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with an oncogene. In some embodiments, the cancer is a) early stage cancer, mid stage cancer, or late stage cancer, or b) stage 0, stage I, stage II, stage III, stage IV, or stage V cancer.The present application in another aspect provides methods of predicting or providing a predicting factor for course of a disease (e.g., a cancer) in an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with the disease (e.g., an oncogene when the disease is cancer) . In some embodiments, the disease is a cancer. In some embodiments, the course of the disease is a survival rate or progression free survival time.In some embodiments according to any of the methods described above that involves a cancer, the cancer is associated with an oncogene, In some embodiments, the oncogene is selected from oncogenes listed in Table 4A or 4B. In some embodiments, the bait composition or display moiety comprises a plurality of distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of mutations associated with the oncogene described in any of Table 4A, 4B, 8A, 8B. In some embodiments, the cancer is associated with a KRAS mutation and the bait composition or display moiety comprises: distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of KRAS peptides described in any of Table 2 and Table 7, and / or distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of KRAS mutation described in any of Tables 3, 4A, 4B, 5A, 5B, 5C. In some embodiments, the cancer is associated with a TP53 mutation and the bait composition or display moiety comprises: distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of TP53 peptides described in any of Table 2, Table 7 and / or distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of TP53 mutation described in any of Tables 3, 4A, 4B, 6A, 6B, 6C. In some embodiments, the cancer is associated with a MUC16 mutation and the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of MUC16 mutation described in Table 8A and / or 8B. In some embodiments, the cancer is associated with a SMAD4 mutation and the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of SMAD4 mutation described in Table 8A and / or 8B. In some embodiments, the cancer is associated with a CDKN2A mutation and the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of CDKN2A mutation described in Table 8A and / or 8B.In some embodiments according to any of the methods described above that involves a cancer, the cancer is selected from the group consisting of a pancreatic cancer (e.g., pancreatic ductal adenocarcinoma (PDAC) ) , colorectal cancer, and cholangiocarcinoma (e.g., intrahepatic cholangiocarcinoma) . In some embodiments, the cancer is a pancreatic cancer. In some embodiments, the cancer is PDAC. In some embodiments, the bait composition or display moiety comprises distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of peptides described in Table 2. In some embodiments, distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of mutation described in Tables 3, 4A, 4B. In some embodiments, distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of oncogenes described in any of Tables 4A, 4B. In some embodiments, the cancer is a cholangiocarcinoma, optionally wherein the cancer is intrahepatic cholangiocarcinoma. In some embodiments, the method further comprises measuring level of CA 19-9 or analyzing level of CA 19-9.The present application in another aspect provides methods of diagnosing or monitoring a disease associated with an autoantigen in an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with the autoantigen.The present application in another aspect provides methods of diagnosing or monitoring an infectious disease associated with a pathogen in an individual, comprising: contacting a plurality of immune cells with any of the display moieties or bait compositions described above, and detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with the pathogen (e.g., a virus such as COVID, e.g., a bacteria) .In some embodiments according to any of the methods described above, the immune cells comprise T cells. In some embodiments, the immune cells are selected from the group consisting of: cytotoxic T cells, memory T cells, and tumor infiltrating T cells, optionally wherein the T cells are CD4+ T cells and / or CD8+ T cells. In some embodiments, the immune cells comprise B cells. In some embodiments, the immune cells comprise a mixture of immune cells comprising T cells, B cells, macrophage cells, or dendritic cells, or combinations thereof.In some embodiments according to any of the methods described above, the sample is selected from the group consisting of: blood, plasma, and a peripheral blood mononuclear cell (PMBC) sample. In some embodiments, the sample comprise no more than any of 10 ml, 8 ml, 6 ml, 4 ml, 2 ml, or 1 ml blood (e.g., about 1-2 ml blood) . In some embodiments, the sample comprise no more than any of 107, 8x106, 6x106, 4x106, 2x106, 1x106, 0.5x106 PBMCs, further optionally wherein the sample has 0.5 x106 to about 2x106 PBMCs. In some embodiments, the sample comprise no more than any of 106, 8x105, 6x105, 4x105, 2x105, 1x105, 0.5x105 CD8+ T cells. In some embodiments, the sample has 0.1 x105 to about 1x106 CD8+ T cells.In some embodiments according to any of the methods described above, the individual is a human. In some embodiments, the individual has no indication of the presence of a disease. In some embodiments, the disease is a cancer. In some embodiments, the individual has no visual sign (e.g., via MRI or CT scan) of the presence of a tumor or cancer.In some embodiments according to any of the methods described above, the sample is obtained from a diseased tissue. In some embodiments, the diseased tissue is a cancer tissue or tumor tissue.In some embodiments according to any of the methods described above, the sample is obtained from a single individual, or b) the sample is a mixture a plurality of individual samples, each obtained from a different individual.In some embodiments according to any of the methods described above, detecting or analyzing the immune cells that bind to one or more display moieties comprises observing the agglutination of immune cells and the one or more display moieties.In some embodiments according to any of the methods described above detecting or analyzing the immune cells that bind to one or more display moieties comprises 1) immobilizing immune cells on a solid substrate prior to or after step a) , 2) contacting the immobilized immune cells with a detection agent recognizing the display moieties under a condition sufficient for the agent to bind to the display moieties; and 3) detecting the detection agent, thereby detecting the immune cells bound to the display moieties.In some embodiments according to any of the methods described above, the method achieves or is capable of achieving a) a sensitivity of at least about any of 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, or 95% (e.g., about 50%to about 85%) for detecting immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8 T cells) that bind to one or more display moieties, and / or b) a specificity of at least about any of 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, or 80% (e.g., about 50%to about 85%) for detecting immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8 T cells) that bind to one or more display moieties. In some embodiments, the method achieves or is capable of achieving a sensitivity of at least 80%and a specificity of at least 90%, 95%or 98%.The present application further provides kits for a) detecting, b) diagnosing or c) predicting or providing a predicting factor for course of a disease, comprising any of the display moieties or bait compositions described above. In some embodiments, the kit further provides an instruction a) detecting, b) diagnosing or c) predicting or providing a predicting factor for course of the disease. In some embodiments, the disease is a cancer. In some embodiments, the kit is for diagnosing cancer.The present application further provides articles of manufacture for a) detecting, b) diagnosing or c) predicting or providing a predicting factor for course of a disease, comprising any of the display moieties or bait compositions described above. In some embodiments, the disease is a cancer. In some embodiments, the article of manufacture is for diagnosing cancer.BRIEF DESCRIPTION OF DRAWINGSFIG. 1 exemplifies Kras neoantigens originated from Kras mutations (Kras G12V, Kras G12D, Kras G12R) .FIG. 2A depicts the characterization of MHC-monomer bound with multiple antigenic peptides on PAGE.FIG. 2B depicts the characterization of MHC-tetramer bound with multiple antigenic peptides on PAGE.FIG. 2C depicts the peptide standards in LC-MS / MS detection.FIG. 2D depicts the detection of antigenic peptides from PAGE.FIG. 2E depicts the characterization of MHC-tetramer bound with multiple antigenic peptides in LC-MS / MS detection.FIG. 2F depicts the characterization of MHC-monomer and MHC-tetramer on PAGE.FIG. 3A a schematic of tNET: a liquid biopsy platform targeting tumor-engaged T cells for cancer diagnosis.FIG. 3B shows an overview of tNET: a liquid biopsy platform targeting tumor-engaged T cells for cancer diagnosis. Center circle: Tumor-specific neoantigens (TSNAs) arise from somatic mutations in intracellular proteins and are presented as TNSA-MHC-I complexes (TNSAPeptideMHC-IC) on tumor cells. These complexes are recognized by tumor neoantigen-engaged CD8+ T cells (TNETs) , initiating antitumor immunity. The capture of TNETs cells involves the following steps: 1. Analyzing tumor tissue for nonsynonymous somatic mutations and filtering RNA sequencing and immunopeptidomic data for expressed genes; 2. Generation and algorithmic / MS-based filtering of mutant peptide sequences; 3. Synthesis of candidate peptides and purification of MHC-I subunits; 4. Assembly of peptides with MHC-I to construct a TSNApeptideMHC-ICbiotin library; 5. Conjugation of pMHC-I complexes to streptavidin-coated magnetic beads for isolation of TNETs from PBMCs; 6. Detection of captured T cells via CD8-HRP and ELISA; 7. A positive ELISA signal indicates prior neoantigen-specific immune responses, suggesting its utility in early pancreatic cancer (PDAC) detection. Abbreviation: SA, streptavidin; PBMCs, Peripheral blood mononuclear cells; HRP, horseradish peroxidase; ELISA, enzyme-linked immunosorbent assay.FIG. 3C shows KRAS mutation-specific CD8+ T cells were captured in peripheral blood of PDAC patients with matching KRAS mutations (KRASG12V or KRASG12D) and HLA-A alleles profiles using neoantigen-specific tetramer libraries. Tetramer+CD8+ cell population was detected in P3 (KRASG12D / HLA-A*24: 02&HLA-A*11: 01) and P4 (KRASG12V / HLA-A*02: 01&HLA-A24: 01) , P6 (KRASG12V / HLA-A*02: 01&HLA-A*02: 03) , and P7 (KRASG12D / HLA-A*02: 01&HLA-A*02: 07) . No tetramer+CD8+ T cell population was detected in P1 (KRASwildtype / HLA-A*11: 01&HLA-A*11: 01) and P2 (KRASwildtype / HLA-A*24: 02&HLA-A*02: 01) , and P5 (KRASwildtype / HLA-A*24: 02&HLA-A*02: 06) . P1, P2, P3, and P4 are PDAC patients, and P5, P6, and P7 are intrahepatic cholangiocarcinoma (ICC) patients.FIG. 3D shows the information of PDAC and ICC patient. KRAS mutations, HLA-A types, tumor types, and tumor stages are listed.FIG. 4A-4C show design, purification, and assembly of MHC-I complexes for Kras neoantigen.FIG. 4A shows the structural diagrams of the designed amino acid sequences of the heavy and light chains of MHC-I. Four types of human HLA-A (HLA-A*02: 01, HLA-A*03: 01, HLA-A*11: 01, and HLA-A*24: 02) along with the light chain B2m were designed.FIG. 4B shows four types of HLA-A and B2m subunits purified from inclusion bodies using the E. coli system and the purity were evaluated by SDS-PAGE gel running.FIG. 4C shows the tetramer library of Kras mutations (KrasG12V or KrasG12D) were prepared. KrasG12V or KrasG12D peptides were assembled into MHC-ICBiotin monomers, which were then bind with SA-PE. A total of twenty different lengths of neoantigens derived from KrasG12V or KrasG12D mutations were included.FIG. 5A-5E shows engineering and profiling Kras neoantigen-expressing Pan02 cells for KNETs detection.FIG. 5A shows the strategy to express six Kras mutations-derived neoantigens in Pan02 cell line. The DNA sequences corresponding to 12 amino acids flanking the mutation codon of six Kras mutations was cloned into an expression plasmid for neoantigen production in Pan02 cells.FIG. 5B shows transcriptional levels of six Kras-derived neoantigens were detected by real-time PCR in Pan02-EV and Pan02-Neo cells. Successful transcription of cloned KrasG12V / D / R / C / I / A sequences was confirmed in Pan02 cells. Quantification of mRNA expression levels was carried out using RT-qPCR in both cell lines.FIG. 5C shows a structural diagram of the amino acid sequence of mouse MHC class I heavy chain (H2-Kb) and light chain (B2m) .FIG. 5D shows the purity of H2-Kb and B2m subunits purified from E. coli inclusion bodies was assessed by SDS-PAGE.FIG. 5E shows the dynamic curve of KNETs detected with mixed tetramers in mice that were intravenously challenged with 1×103 and 1×104 Pan02-EV or Pan02-Neo. All tetramers were individually assembled through the in vitro refolding of neoantigens derived from KrasG12V / D / R / C / I / A mutations, H2Kb, and B2m. Data are presented as mean ± s.d.FIG. 6A shows that circulating TNETs are specific and sensitive indicators of nascent tumor initiation and progression. KrasG12V / D / R / C / I / Amutations-derived neoantigen engaged CD8+ T cells (KNETs) detection was performed using flow cytometry with tetramers. All tetramers were assembled separately and then were mixed together to detect KNETs in peripheral blood after the subcutaneous challenge with either Pan02-empty vector (Pan02-EV cell line) or Pan02 overexpressing six Kras-mutant peptides (Pan02-Neo cell line) . Ten neoantigens were designed for each Kras mutation site.FIG. 6B shows the experimental timeline for peripheral blood sampling and KNETs detection in subcutaneous tumor models.FIG. 6C shows on the left: KNETs frequency in blood was measured 4 days post-Pan02-EV or -Neo cells challenge; and on the right: Tumor growth kinetics (day 4 and 16) showing detectable KNETs (～1 mm tumor diameter) at early timepoints. The tumor diameter was less than 2 mm when KNETs were detectable with mixed tetramers library in peripheral blood of mice subjected to the tumor challenge.FIG. 6D shows KNETs dynamics detected by mixed KrasG12V / D / R / C / I / Atetramers in mice following a subcutaneous challenge with Pan02-EV or Pan02-Neo cells. The data are expressed as mean ± standard deviation (s.d. ) .FIG. 6E shows the timepoints for peripheral blood sampling and KNETs detection in intravenous tumor model.FIG. 6F shows KNETs detection in blood at days 1, 4, 8, and 16 post-intravenous injection of 4×105 Pan02-EV or Pan02-Neo cells.FIG. 6G shows dose-dependent KNETs kinetics after intravenous challenge (4×105 or 2×104 cells) . Data show mean ± s.d.FIG. 6H shows the KNETs detection following the second challenge with Pan02-EV or Pan02-Neo cells. Tumor cells were rechallenged when the percentage of KNETs decreased to baseline levels (on 76th day after the first tumor challenge) . Data are presented as mean ± s.d.FIG. 7A-7E shows the streptavidin bead-based MHC-I neoantigen multimerization and TNETs aggregation assay.FIG. 7A shows a schematic diagram of the aggregation test principle and procedure. Streptavidin (SA) magnetic beads were used to capture biotinylated MHC class I (MHC-I) monomers loaded with different neoantigens.FIG. 7B shows SEC purification profiles of OVApeptideMHC-IC and KrasG12VMHC-IC monomers, including biotinylated monomers. SEC effectively remove misfolded H2-Kb-B2m, H2-Kb, and B2m. Using 20 KrasG12V neoantigens, MHC-IC monomers (left) and MHC-ICBiotin monomers (right) were prepared via “one-pot” refolding.FIG. 7C shows tetramerization efficiency evaluation for OVApeptideMHC-ICBiotin and KrasG12VMHC-ICBiotin. Streptavidin (SA) was conjugated to Peptide-MHC-ICBiotin monomers, with tetramer formation verified by native PAGE. An optimal SA concentration ensured complete binding of Peptide-MHC-ICBiotin monomers and assembly of tetramers.FIG. 7D shows the successful loading of OVApeptideMHC-ICBiotin monomers onto SA beads was confirmed using SDS-PAGE.FIG. 7E shows the results of an aggregation assay with beads-based OVApeptideMHC-ICBiotin and KrasG12VMHC-ICBiotin and PBMCs. PBMCs from peptide-immunized mice (OVA, KrasG12V, or control peptide) were co-cultured with corresponding SA bead-antigen-MHC-IC to isolate positive aggregation.FIG. 7F shows the statistical analysis for positive aggregation is shown in FIG. 7E. Data are presented as mean ± s.d. Two-tailed Student's t-test was performed.[Corrected under Rule 26, 09.07.2025]FIG. 8A-8H show the development of a high-throughput TSNApeptideMHC-ICbiotin library system for TNETs capture coupled with an integrated ELISA detection platform.FIG. 8A shows the procedures for the capture of KNETs or model antigens (OVA) -specific CD8+ T cells were conducted with ELISA assays. KrasPeptideMHC-ICBiotin monomers loaded with twenty distinct KrasG12V neoantigen peptides (varying lengths) were prepared by using “one-pot” refolding system and were bound to SA beads to form bead-based heterogeneous KrasPeptideMHC-ICBiotin multimers.FIG. 8B shows the detection of KNETs and OVA-specific CD8+ T cells using beads-based heterogeneous KrasPeptideMHC-ICBiotin multimers and beads-based OVAPeptideMHC-ICBiotin multimers in peripheral blood of mice pre-stimulated with KrasG12V and OVA peptides. Data show mean ± s.d.FIG. 8C the detection sensitivities of Luciferase, MRI, c-flow, and tNETs for the early diagnosis of pancreatic tumors on the third day after KPC orthotopic tumor inoculation were performed. SA-PE and CD8-HRP were used as signals for flow cytometry detection and ELISA detection, respectively. KPC tumors were dissected from the mouse pancreas following MRI detection, and luciferase was employed as an indicator to confirm the presence of tumor cells in vivo.FIG. 8D shows the dynamic profile of TNETs in peripheral blood of a KPC-challenged orthotopic pancreatic tumor model was examined by tNET. KPC cell line harbors KrasG12D and TP53R172H mutations. Beads-based KrasG12D MHC-ICBiotin and TP53R172HMHC-ICBiotin multimers were utilized to capture TNETs in peripheral blood at different timepoint after tumor challenge. Data are presented as mean ± s.d.FIG. 8E shows the ELISA quantification of peripheral blood TNETs signals (day 8 post-KPC challenge) on the eighth day after KPC cell challenge. Data represent mean ± s.d. Two-tailed t-test was performed.FIG. 8F shows the pictures of resected KPC tumors on the eighth day after KPC cell challenge from orthotopic pancreatic cancer mouse model when tNET successfully detected KrasG12D and TP53R172H neoantigen-specific TNETs. These resected pancreatic tumors from the pancreas of the orthotopic tumor mouse model were analyzed using H&E staining. The tumors before and after resection from pancreas were marked by red arrows.FIG. 8G shows the dynamic of KrasG12D neoantigen-specific TNETs in the peripheral blood of patient-derived xenografts (PDX) tumor model in humanized-immunodeficient C-NKG mice. Clinical KrasG12D PDAC tumors (HLA-A*02: 01) were initially inoculated and passaged in NSG mice to train tumors. Then, these trained PDX tumors were xenografted into humanized severe immunodeficient C-NKG mice (HLA-A*02: 01) to simulate the initiation of PDAC in humans. KrasG12D neoantigen-specific TNETs were detected using an HLA-A*02: 01 matched beads-based KrasG12D MHC-ICBiotin multimers library. Data are presented as mean ± s.d. Two-tailed paired Student's t-test was performed.FIG. 8H shows the PBMCs were isolated from PDX challenged humanized C-NKG mice, and KRASG12D neoantigen-specific TNETs were detected using tNET.FIG. 9A-9G shows establishment and validation of an orthotopic KrasG12D pancreatic tumor model for TNETs detection.[Corrected under Rule 26, 25.07.2025]FIG. 9A shows Kras mutation profiling in KPC cell line. Western blot analysis identified the KrasG12D mutation in KPC cells, with Pan02 (Negative control) and ASPC-1 cell lines (Positive control) serving as controls.FIG. 9B shows in vivo imaging of orthotopic pancreatic tumors. D-Luciferin reporter gene was introduced into KPC cells via lentiviral infection to confirm tumor initiation in orthotopic pancreatic tumor model. This cell line was utilized for in vivo imaging of orthotopic pancreatic tumors.FIG. 9C shows MRI detection on the third day following the KPC challenge revealed no tumors after the administration of 2×105 KPC cells.FIG. 9D shows the detection of luciferase activity on the third day after tumor challenge. The mouse were challenging with 2x105 KPC cells, and in vivo bioluminescence imaging for luciferase activity was carried out with IVIS Lumina K device. The images clearly showed the localization of the luciferin-related signals in the pancreatic tumor region. The false color images, where red represented high-intensity signals and blue represented low-intensity signals, visually depicted the spatial distribution of the luciferin-emitting areas within the mice.FIG. 9E shows that on the third day after tumor cells challenge when TNETs are detectable, the size of the KPC tumor is approximately 1 mm, and its weight is around 1 mg.FIG. 9F shows the tNET signal threshold was evaluated by constructing orthotopic pancreatic tumors using different numbers of KPC cells. A total of 4×105, 2×105, and 1×104 cells were used respectively. As the number of tumor cells inoculated increased, the appearance of tumor neoantigen-specific CD8+ T cells occurred earlier.FIG. 9G shows that humanized C-NKG mice were constructed and key immune cells, including CD4+ T cells, CD8+ T cells, plasmacytoid dendritic cells (pDCs) , and conventional dendritic cells (cDCs) , involved in the presentation and recognition of tumor neoantigens were identified using flow cytometryFIGS. 10A-10D shows generation of the First Human TSNAPeptideMHC-ICBiotin Library of tNET Platform for Efficient and Accurate Detection of Early PDAC: tNET V1.0.FIG. 10A shows neoantigen library construction. Computational prediction of tumor-specific neoantigens for PDAC, ICC and colorectal cancer (CRC) was performed using integrated multi-omics analysis of whole exome sequencing, RNA sequencing, proteomic, and microRNA profiling data.FIG. 10B shows compositional analysis of PDAC-specific neoantigen library. Big circle on the left shows the distribution of LC-MS / MS-certified neoantigens after one-pot refolding along the mutational genes used for the establishment of the library. Four small circles on right: HLA-Arestriction analysis reveals coverage of four prevalent alleles (HLA-A*02: 01, HLA-A*03: 01, HLA-A*11: 01, HLA-A*24: 02) , with similar distribution patterns of mutation-derived neoantigens.FIG. 10C shows the refolding rates of TNSAs and TSNApeptideMHC-ICBiotin prepared by the one-pot refolding system were quantitatively evaluated. The evaluation included peptide-MHC refolding efficiency, mutation coverage rate, and the loading rates of TSNApeptideMHC-ICBiotin multimers on SA-beads.FIG. 10D shows immunogenicity validation of LC-MS / MS-detected and -undetected neoantigens loaded on TSNApeptideMHC-ICBiotin monomers were evaluated by ELISpot assay. A panel of 14 neoantigens-10 derived from KRAS and 4 from TP53-were evaluated for their ability to elicit CD8+ T-cell responses. Among these, three KRAS neoantigens (No. 1, 2, and 3) and three TP53 neoantigens (No. 4 and 5) were detected from TSNApeptideMHC-ICBiotin monomers by LC-MS / MS. The other KRAS (No. 6-12) and TP53 (No. 13 and 14) neoantigens were not detected from TSNApeptideMHC-ICBiotin monomers by LC-MS / MS. The immunogenic potential of these peptides was assessed by measuring IFN-γ secretion in an ELISpot assay.FIG. 11A-11B shows compositional analysis of PDAC-specific neoantigen library.FIG. 11A shows the library of neoantigens designed based on the mutation types and frequency distribution in the PDAC population is categorized by mutation types. A total of 1, 535 neoantigens were included.FIG. 11B shows the distribution of PDAC specific library of neoantigens designed based on mutation types and frequency distributed among different types of HLA-A types. Four types of most prevalent HLA-Awere included.FIG. 12A-12F shows high-throughput “one-pot” refolding and multimerization of TSNApeptideMHC-ICBiotin complexes for TNETs detection.FIG. 12A shows that the technical strategy for detecting TNETs involves the use of mixed neoantigen-MHC class I capture beads for clinical samples. In a “one-pot” refolding system, fifty neoantigens are refolded together with MHC-I subunits in a single reaction. After refolding, the MHC class I-neoantigen complexes are purified and biotinylated, and then bound to streptavidin (SA) beads to form capture complexes. This method encompasses four HLA-A types (HLA-A02: 01, HLA-A03: 01, HLA-A11: 01, and HLA-A24: 02) .FIG. 12B shows a comparison on the refolding products containing varying numbers of neoantigens in the one-pot refolding system. Neoantigens were set in quantities of 20, 50, and 100 types in per reaction (only 20 and 100 neoantigens were shown) .FIG. 12C shows that an investigation was made on the effect of neoantigen quantity on the formation of TSNApeptideMHC-ICBiotin and hetero-tetramers in the “one-pot” refolding system. Three groups, including 20, 50, and 100 neoantigens, were set. The formation of biotin monomers and hetero-tetramers were evaluated using non-reducing, non-denaturing electrophoresis.FIG. 12D shows the effect of the amount of neoantigens on the formation of biotin-monomers and hetero-tetramers in “one pot” refolding system was investigated. Amounts of 5 mg, 1.5 mg, 0.5 mg, and 10μg of neoantigens were included.FIG. 12E shows SEC analysis of TSNApeptideMHC-IC monomers. The main monomers bands were marked.FIG. 12F shows SEC analysis of TSNApeptideMHC-ICBiotin monomers. The main monomers bands were marked.FIG. 13 shows long-term stability evaluation of biotinylated MHC-I monomer libraries under different storage conditions. The assembled MHC-I monomer library was stored at-80℃, either with or without 10%glycerol. The stability of the biotin-monomers was assessed at 1 week, 2 weeks, 1 month, 3 months, 6 months, and 12 months using PAGE gel electrophoresis. All gels had the same loading order of samples corresponding to different storage durations. The non-reduced marker and reduced marker were loaded in lane #1 and lane #7, respectively. Streptavidin (SA) was added to evaluate the stability of biotinylation on the monomers (lanes #2 and #4) , which is crucial for binding with SA beads. Monomers with (lane #3) or without (lane #5) 10%glycerol, as well as SA (lane #6) , were included as controls.FIGS. 14A-14I shows that tNET V1.0 demonstrates high-throughput, high sensitivity and specificity in clinical application.FIG. 14A shows Diagnostic Receiver Operating Characteristic (ROC) curve for tNET detection in PDAC cohort. The ROC curve was generated using 107 cases of mutation-and HLA-A-matched PBMCs samples from PDAC patients.FIG. 14B shows the detection sensitivity of tNET at 100%specificity (95%CI) in early-and advanced-stage PDAC patients. The cohort was divided into three groups: healthy groups (n=107) , early-stage (I / II, n=87) , and advanced-stage (III / IV, n=20) . Data are presented as mean ± s.d.FIG. 14C shows the performance of HtNET for the diagnosis of PDAC in a blind study (without prior knowledge of HLA-A*and mutation profiles) was evaluated. A mixed library consisting of HLA-A*02: 01, HLA-A*03: 01, HLA-A*24: 02, and HLA-A*11: 01 specific beads-TSNApeptideMHC-ICBiotin hetero-multimers was prepared. A total of 57 PDAC patients and 76 healthy individuals were randomly selected for analysis.FIG. 14D shows the prognostic value of tNET signals in pancreatic cancer. Kaplan-Meier curves compare progression-free survival (PFS) between patients with positive versus negative tNET detection.FIG. 14E shows correlation analysis of CA19-9 levels with PFS in PDAC patients. No significant association was observed between serum CA19-9 levels and PFS in the same patient cohort as FIG. 14D.FIG. 14F shows the false-negative rates of tNET detection and CA19-9 biomarker for PDAC prediction with 100%specificity in healthy individuals and PDAC patients.FIG. 14G shows the false-negative rate of tNET detection and CA19-9 biomarker for PDAC prediction with 100%specificity in healthy individuals and early-stage PDAC patients.FIG. 14H shows the diagnostic performance of CA19-9, tNETs, and their combination was evaluated in early-stage PDAC patients. A total of 87 cases of mutation-and HLA-A matched PBMCs samples from early-stage PDAC patients were analyzed.FIG. 14I shows the diagnostic performance of CA19-9, tNETs, and their combination was evaluated in early-stage PDAC patients. A total of 87 cases of mutation-and HLA-matched PBMCs samples from early-stage PDAC patients were analyzed.FIG. 15A-15B shows the diagnostic performance of tNET detection for pancreatic cancer across disease stages.FIG. 15A shows the ROC curve for tNET detection in the diagnosis of PDAC at various stages.FIG. 15B shows the sensitivity of tNET detection at a specificity of 100%, with 95%CI, in patients with PDAC at various stages. Data are presented as mean ± s.d.DETAILED DESCRIPTIONThe present application in one aspect provides methods of producing a plurality of folded MHC-peptide complexes, comprising: a) adding a plurality of distinct peptides into a refolding buffer, wherein the concentration of the plurality of distinct peptides in the refolding buffer is at least about 0.01 mg / mL; and b) adding an MHC molecule into the refolding buffer and incubating for at least one day; thereby producing a plurality of folded MHC-peptide complexes. The present application in another aspect provides methods of identifying a pool of peptides suitable for cancer diagnosis, comprising: a) generating a plurality of distinct peptides associated with one or more oncogenes; b) adding the plurality of distinct peptides into a refolding buffer, wherein the concentration of the plurality of distinct peptides in the refolding buffer is at least about 0.01 mg / mL; and c) adding a MHC molecule into the refolding buffer and incubating for at least one day; thereby producing a plurality of folded MHC-peptide complexes comprising a pool of peptides suitable for cancer diagnosis. In some embodiments, the MHC molecule comprises an MHC I molecule comprising an HLA molecule and a β-2M. In some embodiments, the molar ratio of the HLA molecule and the β-2M is at least 0.8: 1 and less than 1.5: 1, optionally wherein the molar ratio of the HLA molecule and the β-2M is about 1: 1. In some embodiments, the HLA molecule comprises a spacer at the C-terminus of the HLA molecule, optionally wherein the spacer has a length of a peptide of about 5-50 amino acids, further optionally wherein the spacer has a length of a peptide of about 20-30 amino acids. In some embodiments, the method further comprises a) concentrating folded MHC-peptide complexes via ultrafiltration and b) purifying folded MHC-peptide complexes via size-exclusion chromatography (SEC) , wherein the method does not comprise a buffer exchange i) via ultrafiltration or ii) between ultrafiltration and SEC. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprise at least about 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100 different peptides. In some embodiments, the plurality of folded MHC-peptide complexes comprise at least about 40%, 45%, 50%, 55%, or 60%of the plurality of distinct peptides, optionally wherein the plurality of folded MHC-peptide complexes comprise about 50%to about 60%. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100 different mutations, wherein the plurality of different mutations comprise mutations (e.g., driven mutations) on the one or more oncogenes. In some embodiments, the plurality of folded MHC-peptide complexes comprise peptides that target at least about 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%or 85%of the plurality of different mutations, optionally wherein the plurality of folded MHC-peptide complexes comprise about 80%to about 85%of the plurality of different mutations. In some embodiments, the oncogenes comprise one or more oncogenes selected from Table 4A, 4B, 8A, and / or 8B. In some embodiments, the plurality of mutations comprise one or more mutations selected from Table 4A, 4B, 8A, and / or 8B.The present application in another aspect provides compositions comprising display moieties comprising a particle associated with a plurality of MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprises more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10 or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises at least one MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two or more of the MHC-peptide complexes are different. In some embodiments, the MHC-peptide complex is an MHC-peptide monomer. In some embodiments, the particle is solid. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20, 50, or 100 MHC-peptide complexes.As demonstrated in e.g., the examples, the display moieties described herein are a powerful tool that can be used to simultaneously screen antigen-specific immune cells from an individual that specifically recognize a plurality of peptides (e.g., neoantigen peptides) with high sensitivity. These display moieties, by having a plurality of heterogenous MHC-peptide complexes associated with a particle, enable aggregation of antigen-specific immune cells that can be conveniently observed under microscope or bare eyes. Accordingly, it provides powerful, sensitive, cost-effective and convenient platform technology for screening, detecting and analyzing antigen-specific immune cells in different contexts (e.g., cancers, autoimmune diseases, infections) .Bait compositions comprising the display moieties, methods of analyzing or detecting antigen-specific immune cells by using the display moieties or bait compositions (such as those described above) , and methods of treating patients that involve using methods of e.g., detecting antigen-specific immune cells as described herein are also provided in the application.DefinitionsIn general, terms used in the claims and the specification are intended to be construed as having the plain meaning understood by a person of ordinary skill in the art. Certain terms are defined below to provide additional clarity. In case of conflict between the plain meaning and the provided definitions, the provided definitions are to be used.As used herein the term "antigen" is a substance that induces an immune response.As used herein the term "neoantigen" is an antigen that has at least one alteration that makes it distinct from the corresponding wild-type, parental antigen, e.g., via mutation in a tumor cell or post-translational modification specific to a tumor cell. A neoantigen can include a polypeptide sequence. A mutation that results in a neoantigen can include a frameshift or non-frameshift indel, missense or nonsense substitution, splice site alteration, genomic rearrangement or gene fusion, or any genomic or expression alteration giving rise to a neoORF. A mutations can also include a splice variant. Post-translational modifications specific to a tumor cell can include aberrant phosphorylation. Post-translational modifications specific to a tumor cell can also include a proteasome-generated spliced antigen. See Liepe et al., A large fraction of HLA class I ligands are proteasome-generated spliced peptides; Science. 2016 Oct 21; 354 (6310) : 354-358.As used herein the term "tumor neoantigen" or “cancer neoantigen” is a neoantigen present in a subject's tumor cell or tissue but not in the subject's corresponding normal cell or tissue.As used herein the term "missense mutation" is a mutation causing a substitution from one amino acid to another.As used herein the term "nonsense mutation" is a mutation causing a substitution from an amino acid to a stop codon.As used herein the term "frameshift mutation" is a mutation causing a change in the frame of the protein.As used herein the term "indel" is an insertion or deletion of one or more nucleic acids.As used herein, the term percent "identity, " in the context of two or more nucleic acid or polypeptide sequences, refer to two or more sequences or subsequences that have a specified percentage of nucleotides or amino acid residues that are the same, when compared and aligned for maximum correspondence, as measured using one of the sequence comparison algorithms described below (e.g., BLASTP and BLASTN or other algorithms available to persons of skill) or by visual inspection. Depending on the application, the percent "identity" can exist over a region of the sequence being compared, e.g., over a functional domain, or, alternatively, exist over the full length of the two sequences to be compared.For sequence comparison, typically one sequence acts as a reference sequence to which test sequences are compared. When using a sequence comparison algorithm, test and reference sequences are input into a computer, subsequence coordinates are designated, if necessary, and sequence algorithm program parameters are designated. The sequence comparison algorithm then calculates the percent sequence identity for the test sequence (s) relative to the reference sequence, based on the designated program parameters. Alternatively, sequence similarity or dissimilarity can be established by the combined presence or absence of particular nucleotides, or, for translated sequences, amino acids at selected sequence positions (e.g., sequence motifs) .As used herein the term "epitope" is the specific portion of an antigen typically bound by an antibody or T-cell receptor.As used herein the term "immunogenic" is the ability to elicit an immune response, e.g., via T-cells, B cells, or both.As used herein the term "HLA binding affinity" "MHC binding affinity" means affinity of binding between a specific antigen and a specific MHC allele.As used herein the term "bait composition" is a composition comprising a molecule (e.g., an antigenic peptide) used to enrich a cell that specifically binds to the bait from a sample. To clarify, “antigenic peptide” described herein is not limited to peptides that are capable of inducing an immune response. It is exchangeable to “peptide” and includes any peptide that can be presented by an MHC molecule.As used herein the term "variant" is a difference between a subject's nucleic acids and the reference human genome used as a control.As used herein the term "allele" is a version of a gene or a version of a genetic sequence or a version of a protein.As used herein the term "HLA type" is the complement of HLA gene alleles.As used herein the term "exome" is a subset of the genome that codes for proteins. An exome can be the collective exons of a genome.As used herein the term "proteome" is the set of all proteins expressed and / or translated by a cell, group of cells, or individual.As used herein the term "dextramers" is a dextran-based peptide-MHC multimers used for antigen-specific immune-cell staining in flow cytometry.As used herein the term "MHC multimers" is a peptide-MHC complex comprising multiple peptide-MHC monomer units.As used herein the term "MHC tetramers" is a peptide-MHC complex comprising four peptide-MHC monomer units. As used herein the term "MHC monomers" is a peptide-MHC complex comprising one peptide-MHC monomer units. As used herein the term "MHC dimers" is a peptide-MHC complex comprising two peptide-MHC monomer units. As used herein the term "MHC trimers" is a peptide-MHC complex comprising three peptide-MHC monomer units.As used herein the term “Latex Agglutination Test (LAT) ” refers to a class of bioanalytical methods used to detect the presence (qualitive) and sometimes the amount of a substance (quantitative) in a sample. In the presence of a specific substance (e.g. antigen, antibody, or cell) , the latex particles agglomerate, forming clumps or aggregations of particles.As used herein the term “Latex Beads” refers to spherical particles, e.g. polystyrene, poly (methyl methacrylate) , polyacrylates, or other similar types of polymers. These Latex beads can vary in size, typically ranging from nanometers to micrometers in diameter. Their surface may be functionalized or modified to allow for the attachment of biological molecules, chemical compounds, or other substances. Latex beads can be used in a range of applications including, but not limited to, diagnostic assays, bioseparation, drug delivery, and as standards or controls in various analytical techniques.As used herein, "sample" refers to an aliquot of body fluid or a tissue obtained from a subject which contains an immune cell.The term "mammal" encompasses both humans and non-humans and includes but is not limited to humans, non-human primates, canines, felines, murines, bovines, equines, and porcines.As used herein, “treatment” or “treating” is an approach for obtaining beneficial or desired results, including clinical results. For purposes of this application, beneficial or desired clinical results include, but are not limited to, one or more of the following: alleviating one or more symptoms resulting from the disease, diminishing the extent of the disease, stabilizing the disease (e.g., preventing or delaying the worsening of the disease) , preventing or delaying the spread (e.g., metastasis) of the disease, preventing or delaying the recurrence of the disease, delaying or slowing the progression of the disease, ameliorating the disease state, providing a remission (partial or total) of the disease, decreasing the dose of one or more other medications required to treat the disease, delaying the progression of the disease, increasing or improving the quality of life, increasing weight gain, and / or prolonging survival. Also encompassed by “treatment” is a reduction of pathological consequence of cancer (such as, for example, tumor volume) . The methods of the application contemplate any one or more of these aspects of treatment.A “reference” as used herein, refers to any sample, standard, or level that is used for comparison purposes. A reference may be obtained from a healthy and / or non-diseased sample. In some examples, a reference may be obtained from an untreated sample. In some examples, a reference is obtained from a non-diseased or non-treated sample of an individual. In some examples, a reference is obtained from one or more healthy individuals who are not the individual or patient.The terms “subject, ” “individual, ” and “patient” are used interchangeably herein to refer to a mammal, including, but not limited to, human, bovine, horse, feline, canine, rodent, or primate. In some embodiments, the individual is a human.It is understood that embodiments of the application described herein include “consisting” and / or “consisting essentially of” embodiments.Reference to “about” a value or parameter herein includes (and describes) variations that are directed to that value or parameter per se. For example, description referring to “about X” includes description of “X” .As used herein, reference to “not” a value or parameter generally means and describes “other than” a value or parameter. For example, the method is not used to treat cancer of type X means the method is used to treat cancer of types other than X.The term “about X-Y” used herein has the same meaning as “about X to about Y. ”It should be noted that, as used in the specification and t e appended claims, the singular forms "a, " "an, " and "the" include plural referents unless the context clearly dictates otherwise.The methods described herein (including methods of analyzing immune cells and methods of detecting antigen-specific immune cells described in following sections) have high specificity and sensitivity and enable it to detect antigen-specific immune cells even when they are rare in the sample (e.g., less than 1%) . Sensitivity is calculated as the %of the true positive /  (true positive +false negative) . Specificity is calculated as the %of the true negative /  (true negative + false positive) . In some embodiments, the method described herein demonstrated a specificity of more than about 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 95%, or 100%. In some embodiments, the method described herein demonstrated a sensitivity of more than about 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%or 80%. In some embodiments, the sample comprises PBMC and the immune cells comprise or are T cells or B cells contained in the PBMC. In some embodiments, the immune cells are not subject to an enrichment step for the immune cells in general or immune cells that specifically binds to the antigenic peptide prior to contacting with the bait composition. In some embodiments, the immune cells are not subject to an enrichment step for the immune cells in general or immune cells that specifically binds to the antigenic peptide throughout this methods. In some embodiments, the sample comprise no more than 1x108, 5x107, 2x107, 1x107, 5x106, 2x106, or 1x106 PBMCs. In some embodiments, the sample comprise no more than 1x106, 5x105, 2x105, 1x105, 5x104, 2x104, 1x104, 7x103, 5x103, 2x103, 1x103, 5x102, 2x102, or 1x102 immune cells (e.g., CD8 T cells, e.g., immune cells that bind to antigenic peptide (s) in the bait composition, e.g., CD4 or CD8 T cells that bind to antigenic peptide (s) in the bait composition) .Ranges: throughout this disclosure, various aspects of the invention can be presented in a range format. The description in range format is merely for convenience and brevity and should not be construed as an inflexible limitation on the scope of the invention. Accordingly, the description of a range should be considered to have specifically disclosed all the possible subranges as well as individual numerical values within that range. For example, description of a range such as from 10%to 60%should be considered to have specifically disclosed subranges such as from 10%to 30%, from 10%to 40%, from 10%to 50%, from 20%to 40%, from 20%to 60%, from 30%to 60%etc.. This applies regardless of the breadth of the range.Any terms not directly defined herein shall be understood to have the meanings commonly associated with them as understood within the art of the invention. Certain terms are discussed herein to provide additional guidance to the practitioner in describing the compositions, devices, methods and the like of aspects of the invention, and how to make or use them. It will be appreciated that the same thing may be said in more than one way. Consequently, alternative language and synonyms may be used for any one or more of the terms discussed herein. No significance is to be placed upon whether or not a term is elaborated or discussed herein. Some synonyms or substitutable methods, materials and the like are provided. Recital of one or a few synonyms or equivalents does not exclude use of other synonyms or equivalents, unless it is explicitly stated. Use of examples, including examples of terms, is for illustrative purposes only and does not limit the scope and meaning of the aspects of the invention herein.Methods of analyzing immune cellsThe present application further comprises methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with the one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual does not exhibit a pathological symptom of a cancer, infection or autoimmune disease. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least more than 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex is an MHC-peptide monomer comprising an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) .In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual does not exhibit a pathological symptom of a cancer, infection or autoimmune disease. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20, 50, 100, 500, 1,000, 5,000, 10,000, 20,000, 50,000, 10,0000, 15,000, 20,0000 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual does not exhibit a pathological symptom of a cancer, infection or autoimmune disease. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the particle has a surface area of at least about 1 μm2 , or has a diameter of at least 0.5 μm. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual does not exhibit a pathological symptom of a cancer, infection or autoimmune disease. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprise a) at least two different MHC molecules, and b) at least two different peptides. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual does not exhibit a pathological symptom of a cancer, infection or autoimmune disease. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual does not exhibit a pathological symptom of a cancer, infection or autoimmune disease. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) .In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex is an MHC-peptide monomer comprising an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) .In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20, 50, 100, 500, 1,000, 5,000, 10,000, 20,000, 50,000, 10,0000, 15,000, 20,0000 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the particle has a surface area of at least about 1 μm2 , or has a diameter of at least 0.5 μm. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprise a) at least two different MHC molecules, and b) at least two different peptides. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual is at risk of developing a disease or condition, such as cancer, infection or autoimmune disease or disorder, e.g., an individual who has a family history of such disease or has been exposed to a pathogen, but has not been treated for the disease or condition. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties or a bait composition described herein, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the minimal residual disease is too minimal to be detected by imaging instruments (e.g., a routinely used or standard imaging instrument used for detection of the cancer) . In some embodiments, the location of the minimal residual disease is diverse. In some embodiments, the minimal residual cancer is a result of immune escape or resistance to treatment. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex is an MHC-peptide monomer comprising an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) .In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20, 50, 100, 500, 1,000, 5,000, 10,000, 20,000, 50,000, 10,0000, 15,000, 20,0000 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the particle has a surface area of at least about 1 μm2 , or has a diameter of at least 0.5 μm. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprise a) at least two different MHC molecules, and b) at least two different peptides. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, there is provided a methods of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising a) contacting a plurality of immune cells with one or more display moieties, and b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties, wherein the immune cells are obtained from a sample (e.g., PBMCs) of an individual, wherein the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment. In some embodiments, the number of cells in the sample (e.g., PBMCs) is no more than about 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, the one or more display moieties are comprised in a bait composition. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-A molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens. In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the display moieties or the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore. In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., CD8+ T cells or CD4+ T cells) . In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, the immune cells are immobilized to a solid substrate, e.g., via an agent binding to the immune cells that is coated to or conjugated with the solid substrate. In some embodiments, the agent is an antibody that specifically recognizes a surface marker of the immune cells. In some embodiments, the agent is an anti-CD8 antibody and the immune cells are CD8 T cells. In some embodiments, the agent is an anti-CD4 antibody and the immune cells are CD4 T cells. In some embodiments, the agent is an anti-CD3 antibody and the immune cells are T cells. The immobilization can be carried out by mixing immune cells with the agent (or incubating the immune cells with the agent) that specifically binds to the immune cells. In some embodiments, the agent is already coated or conjugated on a solid substrate, such as a plate or magnetic bead. The immune cells are allowed to be contacting with the agent for a period time and then a washing step can be applied to remove the cells not bound to the agent (e.g., using a magnet) . See e.g., Examples.In some embodiments, the number of immune cells is no more than about 108, 5x107, 107, 5x106, 2x106, 106, 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells.In some embodiments, the solid substrate comprises a plate or a surface of a particle (such as a surface of a particle which is different from the particle used as support in display moieties, such as an inner surface of a porous particle) . In some embodiments, the solid substrate comprises any of beads (e.g., magnetic beads) , porous beads, porous matrices, arrays, glass surfaces, silicon surfaces, plastic surfaces, filters, membranes, nylons, silicon wafer chips, flow-through chips. In some embodiments, the solid substrate comprises any of a biochip containing electronics, a microtiter well, an ELISA plate, a spin interference disc, a nitrocellulose membrane, a nitrocellulose-based polymer surface, a nanoparticle, or a microsphere.In some embodiments, contacting a plurality of immune cells with the display moiety or a bait composition is conducted under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moieties. In some embodiments, the “condition” in the term “under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moieties” refers to conditions in which specific binding between the immune cells and the display moieties happen. In some embodiments, it refers to conditions that involve about or at least about 5, 10, 15, 20, 25, or 30 minutes of incubation of the immune cells and display moieties (e.g., at room temperature in a medium) . In some embodiments, it refers to conditions under at least 10%, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%of the maximum binding between the immune cells and the display moieties happen. Maximum binding can be assessed by, e.g., contacting immune cells with display moieties for adequate time (e.g., 30 minutes) under a proper condition (e.g., room temperature) .In some embodiments, the sample is a mixture a plurality of individual samples. In some embodiments, the plurality of individual samples are from a single individual. In some embodiments, the plurality of individual samples are from a plurality of individuals.In some embodiments, the sample is a mixture a plurality of individual samples and each of the plurality of individual samples is obtained from a different individual. In some embodiments, the method comprises prior to being combined to form the mixture each of the plurality of individual samples is separately processed such that the immune cells contained therein are associated with a unique sample barcode (e.g., via mixing the immune cells with a molecule comprising the unique sample barcode) . In some embodiments, the method further comprises removing unbound molecule comprising the barcode (molecules not bound by the immune cells) e.g., via washing the immune cells for at least one time. The association can be achieved by e.g., mixing immune cells with a molecule (e.g., an antibody that binds to the immune cells, e.g., a CD45 antibody) that comprises the unique barcode and binds to the immune cells for them to bind to each other. For example, unique barcode can be associated to cells via e.g., an antibody conjugated or fused with the barcode that specifically binds to the cells. In some embodiments, the barcode is a nucleic acid barcode (e.g., DNA barcode) . In some embodiments, the unique DNA barcode is randomized barcode with a length of about 10-20 nucleic acids (e.g., 12-18 nucleic acids) . In some embodiments, the barcode is a peptide barcode. In some embodiments, the method further comprises removing unbound molecule comprising the barcode (molecules not bound by the immune cells) e.g., via washing the immune cells for at least 1, 2, or 3 times.In some embodiments, the method further comprises determining the unique barcode associated with the immune cells bound to the display moieties, thereby identifying the sample from which the immune cells are derived. For example, nucleic acids can be purified, and sequencing can used to identify the immune cells with which a unique DNA barcode is associated with.In some embodiments, the individual is a human. In some embodiments, the individual is at least about 50 years old (e.g., at least 50, 60, 70, or 80 years old) .In some embodiments, the sample described herein (including this section and any other sections of the present application) can be any sample from the individual. In some embodiments, the sample described herein is a blood sample. In some embodiments, the sample described herein is a plasma sample. In some embodiments, the sample described herein comprises peripheral blood mononuclear cell (PMBC) . In some embodiments, the number of PBMCs is no more than about 108, 5x107, 107, 5x106, 2x106, 106 , 5x105, 2x105, 105, 5x104, 4x104, 2x104, or 104 cells. In some embodiments, the sample described herein is a sample (e.g., a biopsy sample) obtained from a tissue or organ of the individual. In some embodiments, the sample is obtained from a lymph node of the individual.The methods described herein have high specificity and sensitivity that enable it to detect antigen-specific immune cells even when they are rare in the sample (e.g., less than 1%) . In some embodiments, the sample comprises PBMC and the immune cells comprise or are T cells or B cells contained in the PBMC. In some embodiments, the immune cells are not subject to an enrichment step for the immune cells in general or immune cells that specifically binds to the peptide prior to contacting with the bait composition. In some embodiments, the immune cells are not subject to an enrichment step for the immune cells in general or immune cells that specifically binds to the peptide throughout this methods. In some embodiments, the sample comprise no more than 1x108, 5x107, 2x107, 1x107, 5x106, 2x106, or 1x106 PBMCs. In some embodiments, the sample comprise no more than 1x106, 5x105, 2x105, 1x105, 5x104, 2x104, 1x104, 7x103, 5x103, 2x103, 1x103, 5x102, 2x102, or 1x102 immune cells (e.g., CD8 T cells, e.g., immune cells that bind to peptide (s) in the bait composition, e.g., CD4 or CD8 T cells that bind to peptide (s) in the bait composition) .Bait compositions, display moieties, MHC-peptide complexes, and antigenic peptidesIn some embodiments, the present application provides a composition comprising one or more display moieties or bait compositions. Bait compositions described herein comprise one or more display moieties comprising one or more antigenic peptides (e.g., comprising one or more MHC-peptide complexes) , wherein an immune cell (such as a T cell) binds (e.g., cognately binds) to the display moiety and / or antigenic peptide. Any of these bait compositions, display moieties can be used in the methods of analyzing a sample, methods of detecting antigen-specific immune cells and methods of treatment described herein.Display moiety (i.e., MHC multimer unit)In some embodiments, the display moiety described herein comprises an MHC molecule complexed with an antigenic peptide (e.g. a neoantigenic peptide, e.g., a truncal neoantigenic peptide) .The present application in one aspect provides display moieties that comprise a support (e.g., a particle) associated with a plurality of MHC-peptide complexes (e.g., MHC-peptide monomers) , wherein at least two of the MHC-peptide complexes are different.In some embodiments, the display moiety comprises a support (such as a particle) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises no less than or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises at least one MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two or more of the MHC-peptide complexes are different.In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the present application provides a display moiety comprising a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex is an MHC-peptide monomer comprising an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise at least 20 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes 20, 50, 100, 500, 1,000, 5,000, 10,000, 20,000, 50,000, 10,0000, 15,000, 20,0000 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin. In some embodiments, the particle has a diameter of at least 0.5 μm (e.g., at least 1 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.01 μm to about 100 μm (e.g., 0.5 μm to about 100 μm, e.g., 0.5 μm to about 20 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm. In some embodiments, the particle has a surface area of about 0.01 μm2 to about 1000 μm2 (e.g., about 0.1 μm2 to about 100 μm2, about 1 μm2 to about 20 μm2) . In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 200,000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least one MHC class I molecule and at least one MHC class II molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-A molecule. In some embodiments, . In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. In some embodiments, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DP, HLA-DQ, and HLA-DR. In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus. In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different peptides (e.g., at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 100, 200, 500, or 1000 different peptides) . In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes (e.g., oncogenes) associated with a disease (e.g., a cancer) . In some embodiments, the oncogene has a driven mutation. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD, CDKN2A and TNN. In some embodiments, the at least two different peptides overlap (e.g., overlap for at least 2, 3, 4, 5, or 6 amino acids) . In some embodiments, the at least two different peptides do not overlap. In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the present application provides a display moiety comprising a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20, 50, 100, 500, 1,000, 5,000, 10,000, 20,000, 50,000, 10,0000, 15,000, 20,000, 50,000, 100,000, 200,000, 500,000, or 1,000,000 MHC-peptide complexes. In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer. In some embodiments, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin, or vice versa. In some embodiments, the particle has a diameter of at least 0.5 μm (e.g., at least 1 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.01 μm to about 100 μm (e.g., 0.5 μm to about 100 μm, e.g., 0.5 μm to about 20 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm. In some embodiments, the particle has a surface area of about 0.01 μm2 to about 1000 μm2 (e.g., about 0.1 μm2 to about 100 μm2, about 1 μm2 to about 20 μm2) . In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 200,000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least one MHC class I molecule and at least one MHC class II molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-A molecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. In some embodiments, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DP, HLA-DQ, and HLA-DR. In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus. In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different peptides (e.g., at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 100, 200, 500, or 1000 different peptides) . In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes (e.g., oncogenes) associated with a disease (e.g., a cancer) . In some embodiments, the oncogene has a driven mutation. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD, CDKN2A and TNN. In some embodiments, the at least two different peptides overlap. In some embodiments, the at least two different peptides do not overlap. In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the present application provides a display moiety comprising a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the particle has a surface area of at least about 1 μm2 , or has a diameter of at least 0.5 μm. In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer. In some embodiments, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 100 μm (e.g., 0.5 μm to about 100 μm, e.g., 1 μm to about 20 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm. In some embodiments, the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 1000 μm2 (e.g., about 1 μm2 to about 100 μm2, about 1 μm2 to about 20 μm2) . In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 200,000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least one MHC class I molecule and at least one MHC class II molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-Amolecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. In some embodiments, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DP, HLA-DQ, and HLA-DR. In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus. In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different peptides (e.g., at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 100, 200, 500, or 1000 different peptides) . In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes (e.g., oncogenes) associated with a disease (e.g., a cancer) . In some embodiments, the oncogene has a driven mutation. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD, CDKN2A and TNN. In some embodiments, the at least two different peptides overlap. In some embodiments, the at least two different peptides do not overlap. In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the present application provides a display moiety comprising a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprise a) at least two different MHC molecules, and b) at least two different peptides. In some embodiments, one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer. In some embodiments, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin. In some embodiments, the particle has a diameter of at least 0.5 μm (e.g., at least 1 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.01 μm to about 100 μm (e.g., 0.5 μm to about 100 μm, e.g., 0.5 μm to about 20 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm. In some embodiments, the particle has a surface area of about 0.01 μm2 to about 1000 μm2 (e.g., about 0.1 μm2 to about 100 μm2, about 1 μm2 to about 20 μm2) . In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 200,000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least one MHC class I molecule and at least one MHC class II molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-A molecule. In some embodiments, the HLA-Amolecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-Amolecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. In some embodiments, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DP, HLA-DQ, and HLA-DR. In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus. In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different peptides (e.g., at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 100, 200, 500, or 1000 different peptides) . In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes (e.g., oncogenes) associated with a disease (e.g., a cancer) . In some embodiments, the oncogene has a driven mutation. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD, CDKN2A and TNN. In some embodiments, the at least two different peptides overlap. In some embodiments, the at least two different peptides do not overlap. In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the present application provides a display moiety comprising a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class I molecules. In some embodiments, at least one or each of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide monomer, MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer. In some embodiments, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 100 μm (e.g., 0.5 μm to about 100 μm, e.g., 1 μm to about 20 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm. In some embodiments, the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 1000 μm2 (e.g., about 1 μm2 to about 100 μm2, about 1 μm2 to about 20 μm2) . In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 200,000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least one MHC class I molecule and at least one MHC class II molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-Amolecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. In some embodiments, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DP, HLA-DQ, and HLA-DR. In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus. In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different peptides (e.g., at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 100, 200, 500, or 1000 different peptides) . In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes (e.g., oncogenes) associated with a disease (e.g., a cancer) . In some embodiments, the oncogene has a driven mutation. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD, CDKN2A and TNN. In some embodiments, the at least two different peptides overlap. In some embodiments, the at least two different peptides do not overlap. In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the present application provides a display moiety comprising a particle (e.g., a spherical particle, e.g., a solid particle, e.g., a bead) associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises an MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two MHC-peptide complexes are different, wherein the display moiety comprises at least two different MHC class II molecules. In some embodiments, at least one or each of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide monomer, MHC-peptide dimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer. In some embodiments, the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 100 μm (e.g., 0.5 μm to about 100 μm, e.g., 1 μm to about 20 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm. In some embodiments, the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 1000 μm2 (e.g., about 1 μm2 to about 100 μm2, about 1 μm2 to about 20 μm2) . In some embodiments, the particle has a number of about 10 to about 200,000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it. In some embodiments, wherein the display moiety comprises at least one MHC class I molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-A molecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. In some embodiments, the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DP, HLA-DQ, and HLA-DR. In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen. In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus. In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen. In some embodiments, the display moiety comprises at least two different peptides (e.g., at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 100, 200, 500, or 1000 different peptides) . In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes (e.g., oncogenes) associated with a disease (e.g., a cancer) . In some embodiments, the oncogene has a driven mutation. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD, CDKN2A and TNN. In some embodiments, the at least two different peptides overlap. In some embodiments, the at least two different peptides do not overlap. In some embodiments, the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.Support (e.g., particle)The support such as particles described herein can be any medium that provide a support for association with the MHC-peptide complexes described herein.In some embodiments, the particle is solid. In some embodiments, the particle is not solid (e.g., hollow in the middle, e.g., having a dextran or polymer backbone) . See e.g., J Immunol Methods. 2006 Mar 20; 310 (1-2) : 136-48.In some embodiments, the particle is spherical (e.g., a bead) . In some embodiments, for particles that a non-sphere shape. In those cases, in some embodiments, the diameter refers to minimum diagonal length; in some embodiments, diameter refers to the maximum diagonal length; in some embodiments, diameter refers to the average diagonal length.In some embodiments, the particle has a diameter of at least 0.01, 0.05, 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9, or 1 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.01 to about 150 μm, or 0.01 to about 100 μm (such as about 0.1 to about 50 μm, such as about 0.5 μm to about 20 μm, such as about 0.5 μm to about 10 μm, such as about 0.5 μm to about 5 μm, such as about 0.5 μm to about 2.5 μm) . In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.1 to about 10 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 0.5 to about 2 μm. In some embodiments, the particle has a diameter of about 1 μm.In some embodiments, the particle has a surface area of about 0.01 μm2 to about 400 μm2 (such as about 0.1 μm2 to about 20 μm2, about 0.1 μm2 to about 10 μm2, or about 1 μm2 to about 10 μm2) . In some embodiments, the particle has a surface area of at least about 0.01 μm2, about 0.1 μm2, or about 1 μm2.In some embodiments, the particle has a number of at least about 2, 4, 5, 10, 12, 20, 50, 100, 200, 500, or 1000 binding component (e.g., second binding component as discussed above) . In some embodiments, the particle has a number of about 2 to about 100000 (such as 13-100000, 20-100000, 50-100000, 100-10000) binding component associated with it. In some embodiments, the binding component (e.g., streptavidin) is directly conjugated to the particle.In some embodiments, the particle is magnetic.MHC-peptide complexesIn some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide monomers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide dimers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide trimers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes consist of MHC-peptide monomers, dimers and / or trimers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide tetramers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide pentamers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide octamers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide dextramers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes are MHC-peptide dodecamer. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes comprise a mixture of one or more of MHC-peptide monomers, one or more of MHC-peptide tetramers, one or more of MHC-peptide dimers, one or more of MHC-peptide pentamers, one or more of MHC-peptide octamers, one or more of MHC-peptide dextramers, and / or one or more of MHC-peptide dodecamers. In some embodiments, the one or more of the plurality of MHC-peptide complexes comprise a mixture of one or more of MHC-peptide monomers and one or more of MHC-peptide tetramers. In some embodiments, at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers. In some embodiments, the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise at least 20 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise at least 50 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise at least 100 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise at least 500 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise at least 1000 MHC-peptide complexes. In some embodiments, the plurality of MHC-peptide complexes comprise about 10-100000 (such as 20-100000, 50-10000, 100-10000) MHC-peptide complexes.In some embodiments, one or more, or each of the plurality of the MHC-peptide complex is attached to the support (e.g., the particle) directly (i.e., no intermediate sperate molecule in between) . In some embodiments, one or more, or each of the plurality of the MHC-peptide complex is attached to the support (e.g., the particle) via a binding pair comprising a first binding component attached to MHC-peptide complex or a unit thereof (i.e., a MHC-peptide monomer) and a second binding component bound to the particle.Exemplary binding pairs comprise any binding pairs that selectively bind to each other. In some embodiments, the binding components are solely for promoting the binding between the MHC-peptide complex and the support (e.g., the particle) . In some embodiments, the first binding component comprises biotin or a synthetic mimic of biotin (e.g., 2-iminobiotin) , and the second binding component comprises streptavidin or a synthetic mimic of streptavidin, or vice versa. See e.g., Chem Soc Rev. 2017 May 9; 46 (9) : 2391–2403. In some embodiments, the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin. In some embodiments, the binding components are any suitable moieties known in the art (such as, thiol, maleimide, cyclodextrin, amine, adamantine, carboxy, azide, and alkyne) . In some embodiments, the two binding components comprise a binding pair that reacts via a click chemistry reaction. Exemplary reactions include: Strain-promoted azido-alkyne cycloaddition (SPAAC) , Cu-mediated azido-alkyne cycloaddition (CuAAC) , Staudinger ligation, Boronic acid-mediated facile assembly involving aromatic aminothiols, Boronic acid-mediated facile assembly involving amines or oximes, Boronic acid-mediated facile assembly involving hydrazides, Boronic acid-mediated facile assembly involving α-aminothiols, Boronic acid-mediated facile assembly involving amines, Strained alkyne-tetrazine cycloaddition, Strain-promoted alkyne-nitrone cycloaddition (SPANC) , Strain-promoted alkyne-tetrazole cycloaddition, Sydnone-strained alkyne reaction. See e.g., Acta Pharm Sin B. 2023 May; 13 (5) : 1990-2016.MHC moleculesMHC I and II molecules present protein fragments to CD8+ and CD4+ T cells, respectively. These molecules are essential for cell-mediated immunity and therefore appeared at the inception of the adaptive immune system. For their construction they used two Ig-domains topped by two parallel alpha helixes resting on a platform of beta-pleated sheets. This capital structure generated a peptide-binding groove between the alpha helixes, which is ‘evolutionarily speaking’ likely borrowed from earlier chaperone structures. Yet MHC I and MHC II molecules are unique in the proteome because of their extreme polymorphism (>10,000 different alleles of MHC I molecules have been identified thus far) . This has interesting consequences. Polymorphic residues on the top alpha helixes interact with the TCR and are the basis for the specificity of TCRs for both an antigen peptide plus a particular allelic form of an MHC molecule (aphenomenon called MHC restriction) . Polymorphic residues in the MHC peptide binding groove change the nature and location of so-called pockets. These variable pockets are filled by complementary variable amino acid side chains of peptides (so-called anchor residues) , with the effect that different fragments from a defined antigen are presented by different polymorphic MHC molecules. Yet, next to the anchor residues, most other amino acids in a peptide fill a free space and can be (almost) any of the 20 amino acids. By having pockets with specificity for only a few side chains and allowing the remaining 6–10 amino acids to vary between all possibilities, each kind of MHC molecules can present a very large repertoire of peptides. Moreover, by having 3 to 6 different MHC I as well as 3 to 12 different MHC II molecules (the exact number depending on how many different MHC alleles were inherited from one’s parents and how the MHC II subunits paired) , cells can present a large fraction of the universe of peptides, although not all sequences. See e.g., Trends Immunol. 2016 Nov; 37 (11) : 724–737.In theory then, MHC I molecules can present a peptidome of around 6 × 20 (6–7) different peptides, and MHC II ca display up to 12 × 20 (10) peptides. In actuality, such a large array of peptides cannot all be presented because there are only around 200,000 MHC I and 20,000 MHC II molecules on cells such as B and T cells per cell. Moreover, since some peptides are present in high number (from highly expressed proteins) , the real number of different peptides presented by one cell is likely less than 10,000. Importantly, when a pathogen alters a critical anchor residue in one of its antigenic epitopes, it may prevent presentation of this antigen in one individual but not in another person with different MHC molecules that will simply select different peptides from the same pathogen. Therefore, MHC polymorphism is good for the survival of the population and not necessarily the individual. See e.g., Trends Immunol. 2016 Nov; 37 (11) : 724–737.The MHC molecules described herein can be any MHC molecules. See e.g., Cell Mol Immunol. 2015 Mar; 12 (2) : 139-53.In some embodiments, the MHC molecule is a MHC class I molecule.In some embodiments, the MHC class I molecule is selected from the group consisting of HLA-A, HLA-B, HLA-C, and HLA-D. In some embodiments, the MHC class I molecule is selected from the group consisting of HLA-A, HLA-B, and HLA-C. In some embodiments, the HLA molecule is selected from the group consisting of a HLA-A molecule, a HLA-B molecule, a HLA-C molecule, a HLA-DP molecule, a HLA-DQ molecule, and a HLA-DR molecule. In some embodiments, MHC class I molecule comprises a HLA-A molecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8, further optionally where the HLA-A molecule comprises a HLA A2 heavy chain with a A245V mutation. It was found that this mutation does not result in loss of reactivity towards some of the specific T cells, but in fact with result in a decreased the background staining.In preferred embodiments, the MHC class I molecule is selected from the group consisting HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In preferred embodiments, the MHC class I molecule comprises multiple kinds of MHC class I molecules comprising HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In another preferred embodiments, the MHC class I molecule comprises multiple kinds of MHC class I molecules comprising HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03.In some embodiments, the HLA molecule is selected from the Table 10. In some embodiments, the HLA molecule allele is selected from the group consisting of HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, HLA-A*24: 02, HLA-A*01: 01, HLA-A*33: 03, HLA-A*26: 01, HLA-A*32: 01, HLA-A*02: 05, HLA-A*02: 06, HLA-A*03: 02, HLA-A*02: 11, HLA-A*68: 01, HLA-A*30: 01, HLA-A*29: 01, and HLA-A*29: 02. In some embodiments, the HLA molecule allele is selected from the group consisting of HLA-A*02: 01, HLA-A*03: 01, HLA-A*11: 01, and HLA-A*24: 02.In some embodiments, the HLA molecule has a His-tag fused to the C-terminus. In some embodiments, the HLA molecule has a polypeptide (e.g., a GS linker, e.g., a G4S linker) that has a length of about 5-15, 7-13, 8-12, 9-11 or 10 amino acids fused to the C-terminus.In some embodiments, the antigenic peptide complexed with MHC I molecule is about 8 to about 10 amino acids long. In some embodiments, the antigenic peptide is at least 8 (e.g., 8, 9, or 10) amino acids long.In some embodiments, the MHC molecule is a recombinant MHC I molecule.In some embodiments, the MHC molecule is a MHC class II molecule.In some embodiments, the MHC class II molecule is selected from the group consisting of HLA-DR, HLA-DQ, and HLA-DF. In some embodiments, the MHC class II molecule is selected from the group consisting of HLA-DQ and HLA-DR. In some embodiments, the antigenic peptide that complexed with a MHC class II molecule is about 10 to about 20 amino acids long. In some embodiments, the antigenic peptide is at least 10 (e.g., 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, or 20) amino acids long.In some embodiments, the MHC molecule is a recombinant MHC II molecule.In some embodiments, the MHC molecule comprise both an MHC I molecule and an MHC II molecule.In preferred embodiments, the MHC molecule matches with at least one HLA type of the individual from where the sample is obtained. For example, a MHC I molecule comprising HLA-A*24: 02 or HLA-A*11: 01 is used when the individual has both HLA-A*24: 02 and HLA-A*11: 01. Patient-specific NGS data from WGS, WES, or RNA-seq can be used to predict HLA types with computational tools such as Optiptype and Polysolver (polymorphic loci resolver) . See e.g., Szolet et al., Bioinformatics 30, 3310–3316, e.g., Shukla et al., Nat. Biotechnol. 33, 1152–1158. Reads can be selected from the NGS data that potentially derived from the HLA region and then they can be fully aligned to a full-length genomic library of all known HLA alleles. See e.g., Nucleic Acids Res. 41, D1222–D1227.In some embodiments, the MHC molecule is coupled with a chaperon molecule prior to being complexed to the antigenic peptide. See e.g., Overall et al., Nat Commun. 2020 Apr 20; 11 (1) : 1909.In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-A molecule, an HLA-B molecule and / or an HLA-C molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an HLA-A molecule. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8. In some embodiments, the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation.In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule. In some embodiments, the MHC class II molecule is selected from the group consisting of an HLA-DO molecule, an HLA-DM molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the MHC class II molecule is selected from the group consisting of an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of an HLA-DQ molecule and an HLA-DR molecule.In some embodiments, the display moiety described herein comprises at least two different MHC molecules.In some embodiments, the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class I molecules. In some embodiments, the two different MHC class I molecules comprise an HLA-A molecule and at least one of an HLA-B molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the two different MHC class I molecules comprise an HLA-A molecule and an HLA-B molecule. In some embodiments, the two different MHC class I molecules comprise an HLA-A molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the two different MHC class I molecules comprise an HLA-B molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the two different MHC class I molecules comprise a) an HLA-A molecule, b) an HLA-B molecule and c) an HLA-C molecule.In some embodiments, the MHC multimer comprises at least two MHC class I molecules that are at least two different HLA-A molecules. In some embodiments, the at least two different HLA-A molecules are selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03.In some embodiments, the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class II molecules. In some embodiments, the two different MHC class II molecules comprise at least two MHC class molecules selected from the group consisting of an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the two different MHC class II molecules comprise an HLA-DP molecule and an HLA-DQ molecule. In some embodiments, the two different MHC class II molecules comprise an HLA-DP molecule and an HLA-DR molecule. In some embodiments, the two different MHC class II molecules comprise an HLA-DR molecule and an HLA-DQ molecule. In some embodiments, the two different MHC class II molecules comprise an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule.In some embodiments, the HLA molecule comprises a spacer at the C-terminus of the HLA molecule. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 5-50 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least five amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 10 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 15 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 20 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 25 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 30 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 35 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 40 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 45 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of at least 50 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of 5-10 amino acids. In some embodiments, the spacer comprises a peptide linker of 10-20 amino acids. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 20-30 amino acids. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 30-40 amino acids. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 40-50 amino acids. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 10-30 amino acids. In some embodiments, the spacer has a length of a peptide of about 20-40 amino acids.In some embodiments the peptide linker is a GS linker. In some embodiments, the peptide linker is a (G4S) n linker, wherein n is any of 2, 3, and 4.In some embodiments, the spacer comprises a peptide tag. In some embodiments, the peptide tag is an Avi-Tag, an AP-tag, a biotin acceptor domain (BAD) , a Sortase A (SrtA) tag, a His-tag, a FLAG-tag, or Strep-tag II. In some embodiments, the spacer comprises a polyhistidine tag. In some embodiments, the polyhistidine tag is his*10. In some embodiments, the polyhistidine tag is at the C-terminal to the peptide linker. In some embodiments, the peptide tag is an Avi-Tag.In some embodiments, the spacer comprises, from N-terminus to C-terminus, a) a peptide linker of about 10-50 amino acids, and b) an Avi-tag. In some embodiments, the spacer comprises, from N-terminus to C-terminus, a) a peptide linker of about 10-30 amino acids, and b) an Avi-tag. In some embodiments, the spacer comprises, from N-terminus to C-terminus, a) a peptide linker of about 10-20 amino acids, and b) an Avi-tag. In some embodiments, the spacer comprises, from N-terminus to C-terminus, a) a peptide linker of about 20-30 amino acids, and b) an Avi-tag.MHC molecules are also described in PCT / US2022 / 078953, the disclosures of which are hereby incorporated herein by reference in their entirety.Linkers

[0001] In some embodiment, a linker (such as peptide linker) comprises flexible residues (such as glycine and serine) so that the adjacent domains are free to move relative to each other. For example, a glycine-serine doublet can be a suitable peptide linker. In some embodiments, the linker is a non-peptide linker. In some embodiments, the linker is a peptide linker. In some embodiments, the linker is a non-cleavable linker. In some embodiments, the linker is a cleavable linker.

[0001] Other linker considerations include the effect on physical or pharmacokinetic properties of the resulting compound, such as solubility, lipophilicity, hydrophilicity, hydrophobicity, stability (more or less stable as well as planned degradation) , rigidity, flexibility, immunogenicity, modulation of antibody binding, the ability to be incorporated into a micelle or liposome, and the like.Peptide linkers

[0002] The peptide linker may have a naturally occurring sequence, or a non-naturally occurring sequence. For example, a sequence derived from the hinge region of heavy chain only antibodies may be used as the linker. See, for example, WO1996 / 34103.

[0003] The peptide linker can be of any suitable length. In some embodiments, the peptide linker is at least about any of 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 25, 30, 35, 40, or 50 amino acids long. In some embodiments, the peptide linker is no more than about any of 50, 40, 35, 30, 25, 20, 19, 18, 17, 16, 15, 14, 13, 12, 11, 10, 9, 8, 7, 6, 5 or fewer amino acids long. In some embodiments, the length of the peptide linker is any of about 1 amino acid to about 10 amino acids, about 1 amino acid to about 20 amino acids, about 1 amino acid to about 30 amino acids, about 5 amino acids to about 15 amino acids, about 10 amino acids to about 25 amino acids, about 5 amino acids to about 30 amino acids, about 10 amino acids to about 30 amino acids long, about 10 amino acids to about 50 amino acids.

[0004] An essential technical feature of such peptide linker is that said peptide linker does not comprise any polymerization activity. The characteristics of a peptide linker, which comprise the absence of the promotion of secondary structures, are known in the art and described, e.g., in Dall’A cqua et al. (Biochem. (1998) 37, 9266-9273) , Cheadle et al. (Mol Immunol (1992) 29, 21-30) and Raag and Whitlow (FASEB (1995) 9 (1) , 73-80) . A particularly preferred amino acid in context of the “peptide linker” is Gly. Furthermore, peptide linkers that also do not promote any secondary structures are preferred. The linkage of the domains to each other can be provided by, e.g., genetic engineering. Methods for preparing fused and operatively linked bispecific single chain constructs and expressing them in mammalian cells or bacteria are well-known in the art (e.g. WO 99 / 54440, Ausubel, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, N. Y. 1989 and 1994 or Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N. Y., 2001) .

[0005] The peptide linker can be a stable linker, which is not cleavable by proteases, especially by Matrix metalloproteinases (MMPs) .

[0006] The linker can also be a flexible linker (such as a GS linker) . Exemplary flexible linkers include glycine polymers (G) n, glycine-serine polymers (including, for example, (GS) n (SEQ ID NO: 108) , (GSGGS) n (SEQ ID NO: 109) , (GGGGS) n (SEQ ID NO: 110) , and (GGGS) n (SEQ ID NO: 111) , where n is an integer of at least one) , glycine-alanine polymers, alanine-serine polymers, and other flexible linkers known in the art. Glycine and glycine-serine polymers are relatively unstructured, and therefore may be able to serve as a neutral tether between components. Glycine accesses significantly more phi-psi space than even alanine, and is much less restricted than residues with longer side chains (See Scheraga, Rev. Computational Chem. 11 173-142 (1992) ) .

[0007] Furthermore, exemplary linkers also include the amino acid sequence of such as (GGGGS) n (SEQ ID NO: 112) , wherein n is an integer between 1 and 8. In some embodiments, the peptide linker comprises the amino acid sequence of (GSTSGSGKPGSGEGS) n (SEQ ID NO: 113) , wherein n is an integer between 1 and 3.Non-peptide linkers

[0008] Coupling of two moieties may be accomplished by any chemical reaction that will bind the two molecules so long as both components retain their respective activities. This linkage can include many chemical mechanisms, for instance covalent binding, affinity binding, intercalation, coordinate binding and complexation. In some embodiments, the binding is covalent binding. Covalent binding can be achieved either by direct condensation of existing side chains or by the incorporation of external bridging molecules. Many bivalent or polyvalent linking agents may be useful in coupling protein molecules in this context. For example, representative coupling agents can include organic compounds such as thioesters, carbodiimides, succinimide esters, diisocyanates, glutaraldehyde, diazobenzenes and hexamethylene diamines. This listing is not intended to be exhaustive of the various classes of coupling agents known in the art but, rather, is exemplary of the more common coupling agents (See Killen and Lindstrom, Jour. Immun. 133: 1335-2549 (1984) ; Jansen et al., Immunological Reviews 62: 185-216 (1982) ; and Vitetta et al., Science 238: 1098 (1987) ) .

[0009] Linkers that can be applied in the present application are described in the literature (see, for example, Ramakrishnan, S. et al., Cancer Res. 44: 201-208 (1984) describing use of MBS (M-maleimidobenzoyl-N-hydroxysuccinimide ester) . In some embodiments, non-peptide linkers used herein include: (i) EDC (1-ethyl-3- (3-dimethylamino-propyl) carbodiimide hydrochloride; (ii) SMPT (4-succinimidyloxycarbonyl-alpha-methyl-alpha- (2-pridyl-dithio) -toluene (Pierce Chem. Co., Cat. (21558G) ; (iii) SPDP (succinimidyl-6 [3- (2-pyridyldithio) propionamido] hexanoate (Pierce Chem. Co., Cat #21651G) ; (iv) Sulfo-LC-SPDP (sulfosuccinimidyl 6 [3- (2-pyridyldithio) -propianamide] hexanoate (Pierce Chem. Co. Cat. #2165-G) ; and (v) sulfo-NHS (N-hydroxysulfo-succinimide: Pierce Chem. Co., Cat. #24510) conjugated to EDC.

[0010] The linkers described above contain components that have different attributes, thus may lead to bispecific antibodies with differing physio-chemical properties. For example, sulfo-NHS esters of alkyl carboxylates are more stable than sulfo-NHS esters of aromatic carboxylates. NHS-ester containing linkers are less soluble than sulfo-NHS esters. Further, the linker SMPT contains a sterically hindered disulfide bond, and can form antibody fusion protein with increased stability. Disulfide linkages, are in general, less stable than other linkages because the disulfide linkage is cleaved in vitro, resulting in less antibody fusion protein available. Sulfo-NHS, in particular, can enhance the stability of carbodimide couplings. Carbodimide couplings (such as EDC) when used in conjunction with sulfo-NHS, forms esters that are more resistant to hydrolysis than the carbodimide coupling reaction alone.In some embodiments, the at least two different MHC molecules comprises both an MHC class I molecule and an MHC class II molecule. In some embodiments the at least two different MHC molecules comprise a) an HLA-A molecule and b) an MHC class II molecule selected from the group consisting of an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule and an HLA-DR molecule. In some embodiments the at least two different MHC molecules comprise a) an HLA-A molecule and b) an HLA-DP molecule. In some embodiments the at least two different MHC molecules comprise a) an HLA-A molecule and b) an HLA-DQ molecule. In some embodiments the at least two different MHC molecules comprise a) an HLA-A molecule and b) an HLA-DR molecule.In some embodiments, the display moiety comprises two or more (e.g., at least 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 1000, 10,000, or 100,000) antigenic peptides. In some embodiments, the display moiety comprises four antigenic peptides. In some embodiments, the two or more antigenic peptides in the display moiety are the same or similar. In some embodiments, the two or more antigenic peptides in the display moiety are distinct. In some embodiments, at least one of the two or more antigenic peptides is a truncal antigenic peptide.In some embodiments, the display moiety comprises an MHC / peptide monomer, dimer, trimer, and / or tetramer. In some embodiments, MHC / peptide complexes are assembled into monomers, dimers, trimers, and / or tetramers, comprising 1, 2, 3, or 4 MHC / peptide complexes bound to a display moiety. In some embodiments, the MHC / peptide complex further comprises a detectable label. The detectable label is a fluorophore, such as phycoerythrin (PE) , allophycocyanin (APC) or any fluorophore known in the art. In some embodiments, the MHC / peptide complex does not comprise a detectable label.In some embodiments, the MHC / peptide complex is assembled into a multimer (such as, dimer, trimer, tetramer, pentamer, hexamer, or high order multimer) . In some embodiments, the multimer can comprise at least 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, or 12 MHC / peptide complexes. In some embodiments, a high throughput peptide-MHC (pMHC) tetramer library is constructed. See e.g., Overall et al., Nat Commun. 2020 Apr 20; 11 (1) : 1909.In some embodiments, the display moiety further comprises a barcode (e.g., a DNA barcode) . In some embodiments, each of the one or more display moieties comprises a unique barcode (e.g., a unique DNA barcode) . See e.g., Overall et al., Nat Commun. 2020 Apr 20; 11 (1) : 1909.In some embodiments, the display moiety comprises a particle. In some embodiments, the particle is selected from the group consisting of a surface, a nanoparticle, a bead, and a polymer. In some embodiments, the particle is a magnetic nanoparticle, e.g. for isolation using a magnet. See e.g., Peng et al., Cell Rep. 2019 Sep 3; 28 (10) : 2728-2738. e7. In some embodiments, the magnetic particle comprises magnetic iron oxide. In some embodiments, the particle is a polystyrene nanoparticle, e.g., for isolation by gravity. In some embodiments, the particle is an agarose bead. In some embodiments, the particle is a sepharose bead. In some embodiments, the particle is a dextran particle. In some embodiments, the particle is a biotinylated dextran or a streptavidin-coated dextran. The particle in the display moiety is not the same as the solid support or substrate used to immobilize the immune cells as described herein.In some embodiments, the particle is detectable. In some embodiments, the particle is fluorescent. In some embodiments, the particle is attached directly or indirectly to a fluorophore. In some embodiments, the particle is modified with an attachment moiety for attaching additional molecules.In some embodiments, the antigenic peptide or MHC is directly attached to the particle. In some embodiments, the antigenic peptide or MHC is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to the antigenic peptide and a second binding component bound to the particle. In some embodiments, the binding components are any suitable moieties known in the art (such as, thiol, maleimide, cyclodextrin, amine, adamantine, carboxy, azide, and alkyne) .In some embodiments, multiple display moieties (e.g., MHC / peptide complexes) are attached to a single particle.In some embodiments, the display moiety comprises a cell (e.g., an antigen presenting cell, e.g., a dendritic cell, e.g., a macrophage) . In some embodiments, the cell comprises a polynucleotide encoding the antigenic peptide (e.g., a truncal antigenic peptide) . In some embodiments, the polynucleotide encodes a plurality of antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of antigenic peptides are displayed on the surface of the cell (e.g., antigen presenting cells) . The cells used for display antigenic peptides are different from the immune cells in the sample described herein. In some embodiments, the plurality of antigenic peptides are displayed on the surface of the cell in complex with an MHC molecule.In some embodiments, the cell is obtained from the individual. In some embodiments, the cell has at least one (or two) same HLA type as that of the individual. For example, if the individual has HLA-A*24: 02, the cell in the display moiety also has HLA-A*24: 02.In some embodiments, the display moiety further comprises a detectable label. In some embodiments, the detectable label is a fluorophore. In some embodiments, the display moiety is itself fluorescent or is attached to a fluorophore directly or indirectly. In some embodiments, the fluorophore is a phycoerythrin (PE) , allophycocyanin (APC) or any fluorophore known in the art. Antigenic peptides (i.e., peptides)Peptides described herein can be derived from exogenous antigens (e.g., an antigen from a pathogen) or endogenous antigens (e.g., an antigen associated with a cancer cell, e.g., a neoantigen, e.g., an autoantigen) .The size of a antigenic peptide can comprise, but is not limited to, about 5, about 6, about 7, about 8, about 9, about 10, about 11, about 12, about 13, about 14, about 15, about 16, about 17, about 18, about 19, about 20, about 21, about 22, about 23, about 24, about 25, about 26, about 27, about 28, about 29, about 30, about 31, about 32, about 33, about 34, about 35, about 36, about 37, about 38, about 39, about 40, about 41, about 42, about 43, about 44, about 45, about 46, about 47, about 48, about 49, about 50, about 60, about 70, about 80, about 90, about 100, about 110, about 120 or greater amino molecule residues, and any range derivable therein. In preferred embodiments, the antigenic peptide molecules are equal to or less than 50 amino acids.In some embodiments, the antigenic peptide complexed with a MHC Class I molecule has 15 residues or less in length and usually consist of between about 8 and about 11 residues, particularly 9 or 10 residues. In some embodiments, the antigenic peptides complexed with a MHC Class II molecule has 6-30 residues.If desirable, a longer peptide can be designed in several ways. For example, when presentation likelihoods of peptides on HLA alleles are predicted or known, a longer peptide could consist of either: (1) individual presented peptides with an extensions of 2-5 amino acids toward the N-and C-terminus of each corresponding gene product; (2) a concatenation of some or all of the presented peptides with extended sequences for each.In some embodiments, the one or more antigenic peptides are about 8-50 amino acids in length. In some embodiments, it is about 8-10 amino acids in length. In some embodiments, it is greater than 10 amino acids in length, greater than 15 amino acids in length, greater than 20 amino acids in length, or greater than 30 amino acids in length. In some embodiments, it is about 24-40 amino acids in length.In some embodiments, the one or more antigenic peptides used in the bait compositions described herein are further optimized based upon one or more selection criteria.In some embodiments, the antigenic peptides are further selected based on their likelihood to be processed and / or presented on the cell surface HLA molecules. In some embodiments, in silico prediction algorithms (such as any of the algorithms described herein) is used as the basis for the selection. In some embodiments, immunopeptidomics analysis is used as the basis for the selection.Computational algorithms such as NetMHC (See e.g., Andreatta et al., Bioinformatics 32, 511–517, 2016) , NetMHCpan (See e.g., Rammensee et al., Immunogenetics 50, 213–219, 1999) , and MHCflurry (O’ Donnell et al., Cell Syst. 7, 129–132. e124, 2018) trained on large in vitro experimental datasets can be used to prioritize candidate neoantigens that bind to the predicted HLA types with high affinity. For example, Neopepsee and pVAC-Seq are representative analysis pipelines for tumor somatic mutations (Hundal et al., Genome Med. 8, 11, 2016; Kim et al., Ann. Oncol. 29, 1030–1036, 2018) . Recently, a new prediction model-EDGE based on tumor HLA peptide mass spectrometry (MS) datasets has increased the positive predictive value up to nine-fold. (Bulik-Sullivan et al., Nat. Biotechnol. 18: 4313) .In some embodiments, the one or more antigenic peptides are selected based upon its binding affinity to a) an MHC molecule and / or b) a cognate TCR molecule.In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity that is less than 5000 nM (IC50) to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 500 nM to 5000 nM (IC50) to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity that is less than 500 nM (IC50) to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 250 nM to 500 nM IC50 to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity that is less than 250 nM (IC50) to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity that is less than 100 nM (IC50) to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 50 nM to 500 nM IC50 to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity that is less than 50 nM (IC50) to an MHC molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 1 nM to 50 nM IC50 to an MHC molecule.In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity that is less than 5000 nM (IC50) to a cognate TCR molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 500 nM to 5000 nM (IC50) to a cognate TCR molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 50 nM to 500 nM IC50 to a cognate TCR molecule. In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 1 nM to 50 nM IC50 to a cognate TCR molecule.In some embodiments, the antigenic peptide is selected based upon its hydrophobic status. In some embodiments, the antigenic peptide is hydrophobic. In some embodiments, the antigenic peptide has a high content of aromatic residues. In some embodiments, the antigenic peptide has at least about 10%, 20%, 30%, or 40%aromatic residues.In some embodiments, the antigenic peptide has a binding affinity of about 1nM to about 5000 nM (e.g., about 1nM to about 50 nM, about 50 nM to about 500 nM, about 500 nM to about 5000 nM) to an MHC molecule, a binding affinity of about 1nM to about 5000 nM (e.g., about 1nM to about 50 nM, about 50 nM to about 500 nM, about 500 nM to about 5000 nM) to a cognate TCR molecule, a mutation relative to a wildtype peptide, optionally at the third amino acid position counting from the N-terminus, is hydrophobic, and has high content of aromatic residues.In some embodiments, the antigenic peptide has low immunogenicity. Immunogenicity of the antigenic peptide can be predicted by algorithm developed for this purpose. See e.g., Riley et al., Front Immunol. 2019 Aug 28; 10: 2047; e.g., Schmidt et al., Cell Rep Med. 2021 Feb 6; 2 (2) : 100194.In some embodiments, the antigenic peptide may be flanked by universal sequences or portions thereof. In some embodiments, the universal sequences or portions allow for rapid, high throughput methods for replacing or inserting the antigenic peptide encoding nucleotide in the polynucleotide MHC template.In some embodiments, the antigenic peptides further comprise a unique defined barcode sequence operably associated with the identity of each distinct polypeptide. In some embodiments, the unique defined barcodes provide an antigen-specific sequence for identification during the analysis of the immune cell. See e.g., Peng et al., Cell Rep. 2019 Sep 3; 28 (10) : 2728-2738. e7.In some embodiments, the peptide is associated with a cancer or tumor antigen. In some embodiments, the peptide is associated with a neoantigen.In some embodiments, the peptide is associated with an antigen of a pathogen. In some embodiments, the pathogen is a virus, bacteria of fungus.In some embodiments, the peptide is associated with an autoantigen.In some embodiments, the peptide comprises a plurality of distinct peptides. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100 different mutations. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 2-10 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 10-20 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 20-30 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 30-40 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 40-50 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 50-60 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 60-70 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 70-80 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 80-90 different mutation. In some embodiments, the plurality of distinct peptides comprises neoantigen peptides that are associated with a plurality of different mutations, at least 90-100 different mutation.In some embodiments, the plurality of different mutations comprise mutations (e.g., driven mutations) on the one or more oncogenes. In some embodiments, the one or more oncogenes comprise the one or more oncogene listed in Table 4A or 4B. In some embodiments, the one or more oncogenes comprise the one or more oncogene listed in Table 8A or 8B. In some embodiments, the oncogene comprises one or more of KRAS, EGFR, POLE, TP53, SMAD4, BRCA1, CDKN2A, TNN, MUC16, BRAF and ALK. In some embodiments, the oncogene comprises TP53, KRAS, MUC16, SMAD4, and CDKN2A. In some embodiments, the plurality of different mutations comprise a mutation listed in any of Tables 4A, 4B, 8A, 8B.Neoantigenic peptidesNeoantigens can be formed via various mechanisms. Non-synonymous somatic mutations, which can alter amino acid coding sequences, are the main cause of neo-epitopes. Except for somatic non-synonymous protein-altering mutations, tumor neoantigens can be generated from alternative splicing variations. Multiple computational methods and databases have been developed to identify alternative splicing events from RNA-seq data, such as SplAdder and CancerSplicingQTL2. See e.g., Kahles et al., Bioinformatics 32 1840–1847; Tian et al., Nucleic Acids Res. 47 D909–D916. A computational strategy was developed to identify neoepitopes generated from intron retention events in tumor transcriptomes and confirmed that these neoepitopes were processed and presented on MHC-I. See Smart et al. Nat. Biotechnol. 36 1056–1058.Detection and Screening of NeoantigensVarious methods are available to detect and screen neoantigens. Sandwich immunoassays in the miniaturized system could successfully identify tumor antigens in sera samples extracted from patients. See e.g., Pollard et al., Proteomics Clin. Appl. 1 934–952 (2007) ; Yang et al., Biosens. Bioelectron. 40 385–392 (2013) . Another tool named Serologic Proteome analysis (SERPA) or 2-D western blots, consists of the isoelectric focusing (IEF) gel run in the first dimension and SDS-PAGE gel run in the second dimension. SERPA separates the proteins in the gel by their isoelectric point (IP) and molecular mass and then transfers the proteins from the gel to a carrier membrane to screen antibodies. Finally, the antigenic protein spots can be identified by MS. See e.g., Tjalsma et al., Proteomics Clin. Appl. 2 167–180 (2008) . This approach has been used to identify antigens in different tumor types. Serological analysis of recombinant cDNA expression libraries (SEREX) , which combines serological analysis with antigen cloning techniques, is a widely used technique to explore tumors’ antigen repertoire. SEREX first construct a cDNA library from cancer cell lines or fresh tumor samples, then screen the cDNA library with autologous sera of cancer patients, and finally sequence the immune-reactive clones. SEREX have identified a variety of tumor antigens including CTAs, differentiation antigens, mutational antigens, splice-variant antigens and overexpressed antigens. See e.g., Chen et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 1914–1918 (1997) . Furthermore, other methods such as Multiple Affinity Protein Profiling (MAPPing) and nanoplasmonic biosensor have also been developed to identify tumor antigens. See e.g., Lee et al., Biosens. Bioelectron. 74 341–346 (2015) .In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides described herein are obtained from a neoantigenic database (such as any of the neoantigenic databases described herein) . For example, Tan et al constructed a manually curated database ( “dbPepNeo” ) for human tumor neoantigen peptides based upon the four criterias as below: (i) peptides were isolated from human tumor tissues or cell lines, (ii) peptides contained non-synonymous mutations in amino acid sequence, (iii) Peptides can be bound by HLA-I molecules, (iv) Peptides can induce CD8+ T cell responses. See Tan et al., Database (Oxford) . 2020 Jan 1; 2020: baaa004. Xia et al constructed another database, NEPdb, which provides pan-cancer level predicted HLA-I neoepitopes derived from 16, 745 shared cancer somatic mutations, using state-of-the-art predictors. See Xia et al., Front Immunol. 2021; 12: 644637. Wu et al. developed a comprehensive tumor-specific neoantigen database (TSNAdb v1.0) , based on pan-cancer immunogenomic analyses of somatic mutation data and human leukocyte antigen (HLA) allele information for 16 tumor types with 7748 tumor samples from The Cancer Genome Atlas (TCGA) and The Cancer Immunome Atlas (TCIA) . See Wu et al., enomics Proteomics Bioinformatics. 2018 Aug; 16 (4) : 276-282.In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides are obtained from analyzing the biological information of the individual (such as a patient who had a cancer) . In some embodiments, the neoantigenic peptides are obtained from a computational analysis of a cancer patient’s tumor genome. See e.g., Roudko et al. Front Immunol. 2020; 11: 27. In some embodiments, the neoantigenic peptides are obtained from a computational analysis of a cancer patient’s transcriptome. See e.g., Caushi et al., Nature. 2021 Aug; 596 (7870) : 126-132. In some embodiments, the neoantigenic peptides are obtained from a computational analysis of a cancer patient’s proteome. See e.g., Wen et al. Nat Commun. 2020 Apr 9; 11 (1) : 1759.In some embodiments, the neoantigenic peptides are selected from patient data. In some embodiments, the patient data is derived from data from a group of patients having a particular type of cancer (e.g., any of the cancers described here) . In some embodiments, the patient data is derived from data from a group of patients having any cancer. In some embodiments, the group of patients are from the same sex (e.g., male or female) . In some embodiments, the group of patients are from the same ethnicity. In some embodiments, the group of patients bear one or more biomarkers (e.g., an aberration in a particular gene, e.g., KRAS, e.g., PTEN) .In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides are derived from any polypeptide known to or have been found to contain a tumor specific mutation. Suitable polypeptides from which the neoantigenic peptides can be derived can be found for example in various databases available in the field (e.g., COSMIC database) . These databases curate comprehensive information on somatic mutations in human cancer. In some embodiments, the peptide contains a tumor specific mutation. In some embodiments, the tumor specific mutation is a driver mutation for a particular cancer type.In some embodiments, the neoantigenic peptide is selected based upon its mutational status. In some embodiments, the neoantigenic peptide has a mutation at the third amino acid position counting from the N-terminus, relative to a wildtype peptide. In some embodiments, the neoantigenic peptides may comprise two or more (such as at least 2, 3, 4, or 5) somatic mutations.In some embodiments, a library of tumor specific neoantigenic peptides are synthesized (e.g., based upon one or a group of patients as described above) . In some embodiments, the neoantigenic peptides are obtained by exome high throughput sequencing and prescreened with epitope prediction algorithms.In some embodiments, the methods involve constructing a plurality of neoantigen peptide peptides (e.g., building a library, such as in Example 1 and FIG. 1) . In some embodiments, the pluralirty of neoantigen peptides are based upon a known mutation (e.g., Kras mutation) . In some embodiments, the plurality of neoantigen peptides based upon one known mutation (e.g., a point mutation, e.g., Kras G12D, G12V, G12C, G12R, G12A, or G12I) comprises at least about 5, 10, 12, 15, 18 or 20 distinct neoantigen peptides. In some embodiments, the plurality of neoantigen peptides based upon one known mutation comprise at least about 5, 10, 12, 15, 18 or 20 distinct neoantigen peptides that a) have a binding affinity of about 1 nM to about 5000 nM to an MHC molecule; b) have a binding affinity of about 1 nM to about 5000 nM to a cognate TCR molecule; c) have a mutation relative to a wildtype peptide, optionally at the third amino acid position counting from the N-terminus; d) are hydrophobic; and / or e) have high content of aromatic residues.Peptides in a display moietyIn some embodiments, the display moiety comprises at least two distinct peptides (e.g., at least 3, 4, 5, 10, 12, 15, 20, 50, or 100 distinct peptides) . In some embodiments, the display moiety comprises at least five distinct peptides. In some embodiments, the display moiety comprises at least 10 distinct peptides. In some embodiments, the at least two distinct peptides in the display moiety do not overlap. In some embodiments, the at least two distinct peptides in the display moiety overlaps.In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with two different antigens. In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with at least three, four, five, six, ten, or twelve different antigens. In some embodiments, the at least two distinct peptides are associated with at least about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, or 100 different antigens.In some embodiments, the at least two distinct antigens comprise two distinct mutations of one or more genes associated with a disease. In some embodiments, the at least two distinct antigens comprise 3, 4, 5, 6, 10, 12, 15, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, or 100 distinct mutations of one or more genes associated with a disease. In some embodiments, the disease is a cancer. In some embodiments, the gene is an oncogene. In some embodiments, the disease is not a cancer or tumor (e.g., an infection associated with a pathogen, e.g., an autoimmune disease) .Multiple display moieties or bait compositionThe present application also provides bait compositions that comprise a plurality of the display moieties described here. In some embodiments, the bait composition comprises at least two different display moieties.In some embodiments, the bait composition comprises at least about 20, 50, 100, 500, 1000, 2000, 3000, 4000, 5000, 6000, 7000, 8000, 9000, or 10000 different MHC-peptide complexes. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different MHC molecules (such as at least three, four, five, or six) different MHC molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, 250, 300, 400, 500, 750, or 1000 different peptides.In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC I molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the at least two or three different MHC molecules comprise an HLA-A molecule and at least one of an HLA-B molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the at least two or three different MHC molecules comprise an HLA-A molecule, an HLA-B molecule, and an HLA-C molecule. In some embodiments, the at least two or three different MHC molecules comprise two or more different HLA molecules. In some embodiments, the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, or HLA-A*03: 01. In some embodiments, the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01.In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two, three, or four HLA-Amolecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides, wherein the two, three or four HLA-A molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01.In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different (or at least three different) different MHC II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule.In some embodiments, the bait composition comprises a) at least one MHC class I molecule and at least one MHC class II molecule, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different MHC class I molecules and at least one MHC class II molecule, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least one MHC class I molecule and at least two different MHC class II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least two different MHC class I molecules and at least two MHC class II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the MHC class I molecule or molecules comprise an HLA-A molecule, an HLA-B molecule and / or an HLA-C molecule. In some embodiments, the MHC class I molecule or molecules comprise an HLA-A molecule, an HLA-B molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the MHC class I molecule or molecules comprise two or more different HLA-A molecules. In some embodiments, the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, or HLA-A*03: 01. In some embodiments, the one or more MHC class II molecules comprise an HLA-DM molecule, an HLA-DO molecule, an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, or an HLA-DR molecule. In some embodiments, the one or more MHC class II molecules comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule.In some embodiments, the bait composition comprises a) at least three MHC class I molecules and at least one MHC class II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least one MHC class I molecule and at least three MHC class II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the bait composition comprises a) at least three MHC class I molecules and at least three MHC class II molecules, and b) at least about 20, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides. In some embodiments, the at least three MHC class I molecules comprise an HLA-A molecule and at least one of an HLA-B molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the at least three MHC class I molecules comprise an HLA-A molecule, an HLA-B molecule and an HLA-C molecule. In some embodiments, the at least three MHC class I molecules comprise two or three or more different HLA-A molecules. In some embodiments, the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, or HLA-A*03: 01. In some embodiments, the three or more MHC class II molecules comprise an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule.In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens.In some embodiments, the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene. In some embodiments, the gene is an oncogene.In some embodiments, the peptides in the bait composition are associated with mutations in at least two, three, four, five or six genes. In some embodiments, the genes are oncogenes.In some embodiments, the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore.In some embodiments, the MHC molecules match with at least one, two, three, four, five or six HLA type of the individual from where the sample is obtained. For example, MHC I molecules comprising HLA-A*24: 02 and HLA-A*11: 01 is used when the individual has both HLA-A*24: 02 and HLA-A*11: 01. For another examples, MHC I molecules comprising at least one specific HLA-A molecule, one specific HLA-B molecule and one specific HLA-C molecule are used when the individual has the specific HLA-A, HLA-B, and HLA-C molecules. Patient-specific NGS data from WGS, WES, or RNA-seq can be used to predict HLA types with computational tools such as Optiptype and Polysolver (polymorphic loci resolver) . See e.g., Szolet et al., Bioinformatics 30, 3310–3316, e.g., Shukla et al., Nat. Biotechnol. 33, 1152–1158. Reads can be selected from the NGS data that potentially derived from the HLA region and then they can be fully aligned to a full-length genomic library of all known HLA alleles. See e.g., Nucleic Acids Res. 41, D1222–D1227.In some embodiments, the MHC molecule is coupled with a chaperon molecule prior to being complexed to the peptide. See e.g., Overall et al., Nat Commun. 2020 Apr 20; 11 (1) : 1909.In some embodiments, a high throughput peptide-MHC (pMHC) tetramer library is constructed. See e.g., Overall et al., Nat Commun. 2020 Apr 20; 11 (1) : 1909.In some embodiments, the bait composition comprises a plurality of different display moieties. Use of the plurality of different display moieties can facilitate or promote identification of heterogeneous antigenic specific immune cells (e.g., T cells) . In some embodiments, multiple display moieties comprise at least 2, 3, or 4 kinds of MHC molecules. In some embodiments, multiple display moieties comprise at least two (e.g., 2, or 3, or 4) different kinds of MHC class I molecules, optionally the at least two (e.g., 2, 3, or 4) different kinds of MHC class I molecules are selected from the group consisting of HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, multiple display moieties comprise HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01.In some embodiments, at least two of the plurality of different display moieties in the bait composition comprise different antigenic peptides. In some embodiments, each of the plurality of different display moieties in the bait composition comprises a different antigenic peptide. In some embodiments, the plurality of different display moieties comprise a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of different antigenic peptides. In some embodiments, at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%of antigenic peptides for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%of antigenic peptides for a specific kind of MHC molecule (e.g., HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, or HLA-A*03: 01) for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides.In some embodiments, the plurality of different display moieties comprise at least one kind of MHC molecule that is HLA-A*24: 02, wherein HLA-A*24: 02 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*24: 02 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of different display moieties further comprises HLA-A*11: 01, optionally wherein HLA-A*11: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*11: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*11: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of different display moieties further comprises HLA-A*02: 01, optionally wherein HLA-A*02: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*02: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*02: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of different display moieties further comprises HLA-A*03: 01, optionally wherein HLA-A*03: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*03: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*03: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides.In some embodiments, the plurality of different display moieties comprise at least one kind of MHC molecule that is HLA-A*11: 01, wherein HLA-A*11: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*11: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*11: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of different display moieties further comprises HLA-A*02: 01, optionally wherein HLA-A*02: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*02: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*02: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of different display moieties further comprises HLA-A*03: 01, optionally wherein HLA-A*03: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*03: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*03: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides.In some embodiments, the plurality of different display moieties comprise at least one kind of MHC molecule that is HLA-A*02: 01, wherein HLA-A*02: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*02: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*02: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides. In some embodiments, the plurality of different display moieties further comprises HLA-A*03: 01, optionally wherein HLA-A*03: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*03: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*03: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides.In some embodiments, the plurality of different display moieties comprise at least one kind of MHC molecule that is HLA-A*03: 01, wherein HLA-A*03: 01 is complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, HLA-A*03: 01 is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for HLA-A*03: 01 for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides.In some embodiments, the plurality of different display moieties comprise at least four kinds of MHC molecules, wherein the at least four kinds of MHC molecules comprise HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01. In some embodiments, each kind of the MHC molecules (HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01) are complexed with at least two different antigenic peptides. In some embodiments, each kind of the MHC molecule is complexed with a number (e.g., about 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90 or 100) of antigenic peptides, optionally wherein at least 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, or 90%antigenic peptides for the specific MHC molecule for a cancer (e.g., a specific cancer) in a neoantigen database are included in the number of different antigenic peptides.In some embodiments, the method comprises separately contacting each of a plurality of different display moieties with a sample from the individual separately and separately isolating the immune cell associated with each of the different display moiety. For example, different display moieties may comprise display moieties with antigenic peptides associated with different antigens (e.g., different neoantigens, e.g., KRAS-12D, KRAS-12G, KRAS-12C) .In some embodiments, the method comprises contacting the plurality of different display moieties with a sample from the individual, and analyzing the pool of immune cells. For example, use of multi-color-labeled MHC tetramers for multiplex flow cytometry, pMHC tetramers labeled for mass cytometry analysis, and DNA-labeled tetramers designed for sequencing analysis have also been reported. See e.g., Andersen et al. Nat Protoc. 2012 Apr 12; 7 (5) : 891-902.Exemplary considerations for Bait Composition DesignIn some embodiments, the one or more neoantigenic peptides are selected through one or more steps as described below.1. Determination of a set of peptides that comprise an optimized number of tumor subclonesIn some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise a truncal peptide. Truncal peptides described herein refer to those presented by all or most tumor subclones, is prioritized for inclusion into the bait composition.If there are no truncal peptides predicted to be presented with high probability, or if the number of truncal peptides predicted to be presented with high probability is small enough that additional non-truncal peptides can be included in the display moiety, then further peptides can be prioritized by estimating the number and identity of tumor subclones and choosing peptides so as to maximize the number of tumor subclones covered.2. Neoantigen selectionNeoantigenic peptides can be selected via various methods or processes. In some embodiments, an integrated multi-dimensional model described below is applied that places candidate neoantigens in a space with at least one or more of the following axes and optimizes selection using an integrative approach. See e.g., WO2019050994A.1. Probability of sequencing artifact (lower probability of artifact is typically preferred) .2. Probability of presentation (higher probability of presentation is typically preferred) .3. Gene expression (higher expression is typically preferred) .4. Coverage of HLA genes (larger number of HLA molecules involved in the presentation of a set of neoantigens is typically preferred) .5. Coverage of both MHC classes (covering both MHC-I and MHC-II is preferred) . Exemplary bait compositions, display moieties and neoantigens (e.g., for analyzing immune cells from an individual for the presence of a lung cancer (e.g., NSCLC) )Exemplary bait compositions were determined using the methodology described herein.Table 1. Exemplary neoantigenic peptidesIn some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise one or more (e.g., at least 2, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, or 50) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 1-56.In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 1-5. In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides further comprise one or more (e.g., at least 2, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, or 40) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 6-50 and / or one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, 5 or 6) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 51-56.In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise one or more (e.g., at least 2, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, or 40) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 6-50. In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 6-50. In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides further comprise one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, or 5) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 1-5 and / or one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, 5 or 6) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 51-56.In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 51-56. In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides further comprise one or more (e.g., at least 2, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, or 40) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 6-50 and / or one or more one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, or 5) sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 1-5.In some embodiments, the one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10) neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 1, 6, 23, 25, 27, 35-37, 40, and 48.In some embodiments, the one or more (e.g., 5, 10, 15, 20, 25, or 30) neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 9-13, 15, 16, 18, 19, 22, 24, 26, 28-34, 38, 39, 41-47, 49, and 50.In some embodiments, the one or more (e.g., 1, 2, 3, or 4) neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 2, 4, 5, and 8.In some embodiments, the one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, or 5) neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 3, 14, 17, 20, and 21.In some embodiments, the one or more (e.g., 1, 2, 3, or 4) neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 53, 55, 51, and 52.In some embodiments, the one or more (e.g., 1 or 2) neoantigenic peptides comprise the amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 54 and 56.In some embodiments, the one or more neoantigenic peptides comprise amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 1-56.In some embodiments, the bait composition comprises one or more display moieties comprising one or more (e.g., at least 2, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, or 50) MHC-peptide complexes (i.e., pMHC) paired as shown in Table 1. In some embodiments, the bait composition comprises one or more display moieties comprising pMHC comprising one or more neoantigenic peptides set forth in SEQ ID NOs 1-5 complexed with a MHC molecule according to Table 1. In some embodiments, the bait composition comprises one or more display moieties comprising pMHC comprising one or more (e.g., at least 2, 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, or 40) neoantigenic peptides comprising amino acids selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 6-50 complexed with a MHC molecule according to Table 1. In some embodiments, the bait composition comprises one or more display moieties comprising pMHC comprising one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, 5 or 6) neoantigenic peptides comprising amino acids selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 51-56 complexed with a MHC molecule according to Table 1.In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising one or more (e.g., 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10) amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 1, 6, 23, 25, 27, 35-37, 40, and 48, wherein the MHC molecule is HLA-A*24: 02. In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 1, 6, 23, 25, 27, 35-37, 40, and 48, wherein the MHC molecule is HLA-A*24: 02.In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising (e.g., 5, 10, 15, 20, 25, or 30) amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 9-13, 15, 16, 18, 19, 22, 24, 26, 28-34, 38, 39, 41-47, 49, and 50, wherein the MHC molecule is HLA-A*11: 01. In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 9-13, 15, 16, 18, 19, 22, 24, 26, 28-34, 38, 39, 41-47, 49, and 50, wherein the MHC molecule is HLA-A*11: 01.In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising one or more (e.g., 1, 2, 3, or 4) amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 2, 4, 5, and 8, wherein the MHC molecule is HLA-A*02: 01. In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 2, 4, 5, and 8, wherein the MHC molecule is HLA-A*02: 01.In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising one or more (e.g., 1, 2, 3, 4 or 5) amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 3, 14, 17, 20, and 21, wherein the MHC molecule is HLA-A*03: 01. In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 3, 14, 17, 20, and 21, wherein the MHC molecule is HLA-A*03: 01.In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising one or more (e.g., 1, 2, 3, or 4) amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 53, 55, 51, and 52, wherein the MHC molecule is HLA-B molecule. In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 53, 55, 51, and 52, wherein the MHC molecule is HLA-B molecule.In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising one or more amino acid sequences selected from the group consisting of SEQ ID NOs: 54 and 56, wherein the MHC molecule is HLA-C molecule. In some embodiments, the display moieties comprise one or more MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NOs: 54 and 56, wherein the MHC molecule is HLA-C molecule.In some embodiments, the display moieties comprise MHC-peptide complexes comprising neoantigenic peptides comprising amino acid sequences set forth in SEQ ID NO: 1-56, wherein each of the neoantigen peptides is complexed with a MHC molecule according to Table 1.Modifications of neoantigenic peptidesNeoantigenic peptides having a desired activity or property can be modified to provide certain desired attributes, while increasing or at least retaining substantially all of the biological activity of the unmodified peptide to bind the desired MHC molecule and activate the appropriate immune cell (e.g., a T cell) . For instance, neoantigenic peptide described herein can be subject to various changes, such as substitutions, either conservative or non-conservative, where such changes might provide for certain advantages in their use, such as improved MHC binding, stability or presentation. By conservative substitutions is meant replacing an amino acid residue with another which is biologically and / or chemically similar, e.g., one hydrophobic residue for another, or one polar residue for another. The substitutions include combinations such as Gly, Ala; Val, Ile, Leu, Met; Asp, Glu; Asn, Gin; Ser, Thr; Lys, Arg; and Phe, Tyr. The effect of single amino acid substitutions may also be probed using D-amino acids. Such modifications can be made using well known peptide synthesis procedures, as described in e.g., Merrifield, Science 232: 341-347 (1986) , Barany &Merrifield, The Peptides, Gross &Meienhofer, eds. (N.Y., Academic Press) , pp. 1-284 (1979) ; and Stewart &Young, Solid Phase Peptide Synthesis, (Rockford, 111., Pierce) , 2d Ed. (1984) .Proteins or peptides described herein can be made by any technique known to those of skill in the art, including the expression of proteins, polypeptides or peptides through standard molecular biological techniques, the isolation of proteins or peptides from natural sources, or the chemical synthesis of proteins or peptides. The nucleotide and protein, polypeptide and peptide sequences corresponding to various genes have been previously disclosed, and can be found at computerized databases known to those of ordinary skill in the art. One such database is the National Center for Biotechnology Information's Genbank and GenPept databases located at the National Institutes of Health website. The coding regions for known genes can be amplified and / or expressed using the techniques disclosed herein or as would be known to those of ordinary skill in the art. Alternatively, various commercial preparations of proteins, polypeptides and peptides are known to those of skill in the art.Bait compositions comprising antigenic peptides associated with a pathogen or autoimmune disease can be similarly designed and / or selected.Isolating, Culturing and further analyzing the immune cells that bind to the display moietyIn some embodiments, the methods described herein comprise isolating an immune cell associated with the display moiety. In some embodiments, the methods comprise isolating immune cells prior to detecting immune cells binding to bait composition. In some embodiments, the methods comprise isolating immune cells following detecting immune cells binding to bait composition.In some embodiments, the method does not comprise isolating immune cells prior to detecting immune cells binding to bait composition.In some embodiments, the methods described herein comprise further analysis of the antigen-specific immune cells. In some embodiments, the method comprises demobilization of the immune cells or releasing the immune cells from the solid substrate for further analysis.In some embodiments, the methods described herein further provides culturing the immune cell following the detecting immune cells binding to bait composition and / or prior to further analysis. In some embodiments, the methods described herein does not comprise a step of culturing the immune cell prior to further analysis.In some embodiments, the isolating step comprises separating immune cells associated with the display moiety from the rest of the sample prior to detecting the immune cells associated with the display moiety.In some embodiments, the isolating step (e.g., the isolating step prior to detecting immune cells associated with the display moiety) comprises using fluorescence-activated cell sorting (FACS) . In some embodiments, the display moiety may be attached to one or more fluorescent attachment moieties, such as a streptavidin core attached or bound to a fluorescent molecule. In some embodiments, the display moiety is fluorescent or conjugated to a fluorophore directly. In some embodiments, multiple elements within the display moiety (such as the particle, attachment moiety, binding component) can be fluorescent, including each comprising a different fluorophore. In some embodiments, the display moiety used is magnetic or non-magnetic. In some embodiments, magnetic separation methods can be used in conjunction with FACS (e.g., before, after, or before and after FACS) . In some embodiments, magnetic activated cell sorting, affinity chromatography, or any of the methods of cell sorting known in the art are used.In some embodiments, the immune cell is selected from the group consisting of: a cytotoxic T cell (e.g., a CD8+ T cell) , a helper T cell (e.g., a CD4+ T cell) , a memory T cell, and a tumor infiltrating T cell. In some embodiments, the immune cell is a helper T cell.In some embodiments, the immune cell is a B cell. In some embodiments, the B cell is a memory B cell.In some embodiments, the immune cell is an isolated single immune cell. In some embodiments, the immune cell is in a mixture of immune cells. For example, the immune cell (e.g., a T cell) can be in a mixture of immune cells (e.g., a mixture containing both T cells and antigen presenting cells) when contacting with the display moiety. In some embodiments, the mixture of immune cells is a mixture comprising T cells, memory T cells, macrophage cells, or dendritic cells, or combinations thereof.In some embodiments, culturing the immune cell comprises incubating the immune cell (such as a T cell) with one or more antigenic peptides described herein. In some embodiments, culturing the immune cell (such as a T cell) comprising incubating the immune cell (such as a T cell) with one or more antigenic peptides described herein for at least 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15 days. In some embodiments, culturing the immune cell (such as a T cell) comprising incubating the immune cell (such as a T cell) with one or more antigenic peptides described herein for less than 5, 4, 3, 2, or 1 day. In some embodiments, culturing the immune cell comprises incubating the immune cell (such as a T cell) with one or more cytokines (e.g., IL-2, IL-7, IL-15) .In some embodiments, further analyzing the immune cell comprises quantifying the immune cell. In some embodiments, further analyzing the immune cell comprises sequencing one or more nucleic acids in the immune cell. In some embodiments, further analyzing the immune cell further comprises analyzing the sequences of the one or more nucleic acids. In some embodiments, the one or more nucleic acids comprises a nucleic acid sequence selected from the group consisting of a TCR sequence. In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises whole genome sequencing. In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises RNA sequencing. In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises single cell sequencing (such as scRNAseq) . In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises decoding the barcode sequences. In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises identifying the rearranged genes on the tumor specific neoantigen activated immune cells. In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises identifying the rearranged T cell receptor (TCR) genes.In some embodiments, further analyzing the immune cell comprises counting number or percentage of immune cells that bind to the bait composition and determining if the number or percentage of immune cells is above a threshold level, wherein the number or percentage of immune cells above a threshold level is indicative of cancer in the individual. In some embodiments, the immune cells are T cells (e.g., total T cells) . In some embodiments, the immune cells are CD8+ T cells. In some embodiments, the immune cells are CD4+ T cells. In some embodiments, the immune cells are memory T cells. In some embodiments, the threshold is at least about 10, 20, 30, 40, 50, 75, 100, 150, 200, 250, 500, 1000, 2000, 3000, 4000, or 5000 immune cells that bind to the bait composition within a total of about 1x105, 5x105, 1x106, 2x106, 6x106, 1x107, 2x107, 5x107, or 1x108 cells (e.g., immune cells) obtained in the sample (e.g., blood) from the individual. In some embodiments, at least about 1x105 CD8 cells are analyzed, and cut-offs are set to more than 0.001%(such as more than about 0.001%, 0.002%, 0.003%, 0.004%, or 0.005%of CD8 cells and more than at least 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10 events. In some embodiments, at least about 1x105 CD8 cells are analyzed, and cut-offs are set to more than 0.005%of CD8 cells and more than at least about 10 events.Analysis of the immune repertoire usually involves one or more diversity indexes, such as Shannon entropy, clonality, and high‐expanded clone (HEC) ratio, which are used to evaluate the amplification status of different TCR sequences and determine whether there is a high expansion of a few T‐cell clones. See e.g., Li et al., Cancer Commun (Lond) . 2020 Oct; 40 (10) : 473–483. It has been found that the highest diversity was found in peripheral blood samples of the healthy population according to the calculation results of Shannon entropy. Moreover, TCR repertoire diversity in sentinel lymph nodes from patients with tumor was higher than in tumor tissues.In some embodiments, analyzing immune cells comprises analyzing repertoire diversity (e.g., Shannon diversity) of T cells obtained from the individual. In some embodiments, analyzing repertoire diversity comprises comparing the repertoire diversity of T cells obtained from the individual to that of T cells from a reference individual (such as a healthy individual, or a group of healthy individuals) and determine if the repertoire diversity is below a threshold, wherein the repertoire diversity (e.g., Shannon diversity) being below a threshold diversity is indicative of cancer in the individual. In some embodiments, the threshold is a Shannon diversity that is lower (e.g., at least about 5%, 10%, 15%, 20%, 25%or 30%) lower than that of T cells from a reference individual, it is indicative of cancer in the individual.In some embodiments, further analyzing the immune cell comprises generating a signature profile. In some embodiments, the signature profile is associated with a specific cancer. In some embodiments, the cancer is hepatocellular carcinoma (HCC) , and the signature profile comprises a three gene signature, wherein the three genes are CXCR2, CCR2 and EP400. See e.g., Shi et al., Eur J Cancer. 2014 Mar; 50 (5) : 928-36.In some embodiments, further analyzing the immune cell comprises generating a CD8 and / or CD4 T cell signature profile (e.g., gene expression profile (RNA-seq) , gene rearrangement, 5mC, 5hmC or 5caC profile) .In some embodiments, further analyzing the immune cell comprises sequencing one or more nucleic acids and generating a library. In some embodiments, the one or more nucleic acids are repertoire related nucleic acids (e.g., VDJ gene-related DNA or RNA) . In some embodiments, analyzing the isolating immune cells further comprises analyzing repertoire of the T cells as described above.In some embodiments, analyzing the sequences of the one or more nucleic acids comprises a) obtaining an enriched sample from the immune cell, wherein the enriched sample is enriched for the one or more nucleic acids and b) sequencing the one or more nucleic acids in the enriched sample.In some embodiments, further analyzing the immune cell further comprises subjecting the immune cell to mass spectrometry analysis. In some embodiments, further analyzing the immune cell further comprises subjecting the immune cell to Assay for Transposase-Accessible Chromatin using sequencing (ATAC) -sequencing. In some embodiments, further analyzing the immune cell further comprises subjecting the immune cell to chromatin immunoprecipitation (ChIP) -sequencing.Epigenetic modifications of tumor specific immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8+ T cells) have been reported. See e.g., Yang et al., Genome Biol 21, 2 (2020) ; Villanueva et al., Trends Immunol. 2020 Aug; 41 (8) : 676-691. In some embodiments, further analyzing the immune cell further comprises identifying one or more epigenetic modifications in the T cell receptor genes of the immune cell. In some embodiments, the one or more epigenetic modifications comprises histone acetylation, histone ubiquitination, and / or histone methylation. In some embodiments, the one or more epigenetic modifications comprises DNA or RNA methylation, hydroxylation and / or histone glycosylation.IndividualIn some embodiments, the individual described herein is a mammal (such as a human, dog, cat, or horse) . In some embodiments, the individual is a human.In some embodiments, the individual has not previously been diagnosed as having a cancer (e.g. any cancer or a specific type of cancer) .In some embodiments, the individual has previously been diagnosed as having a cancer.In some embodiments, the individual has minimal residual disease (MRD) . In some embodiments, the individual has minimal residual cancer. In some embodiments, the minimal residual cancer is seen after the cancer was surgical resected or cured. In some embodiments, the minimal residual disease is too minimal to be detected by imaging instruments (e.g., a routinely used or standard imaging instrument used for detection of the cancer) . In some embodiments, the location of the minimal residual disease is diverse. In some embodiments, the minimal residual cancer is a result of immune escape or resistance to treatment. In some embodiments, the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment.In some embodiments, the individual is at risk of developing cancer. In some embodiments, the risk of having cancer is based on any one or more factors selected from the group consisting of family history, mutations, environmental factors, and age. In some embodiments, the individual is predicted by a doctor to have a risk of at least 20%, 30%, 40%, or 50%to develop a cancer (such as any specific kind of cancer) based upon any one or more factors selected from the group consisting of family history, mutations, environmental factors, and age.In some embodiments, the individual is a human and is at least about 50 years old (e.g., such as at least about 50, 60, 70, or 80 years old) .In some embodiments, the individual is no more than 14 years old.In some embodiments, the individual is a male. In some embodiments, the individual is a female.CancerThe cancer described herein can be a cancer in general, or any type of cancer. In some embodiments, the cancer is a solid tumor. In some embodiments, the cancer is a liquid cancer.In some embodiments, the cancer is a carcinoma, a sarcoma, a myeloma, a leukemia, a lymphoma, a blastoma, a germ cell tumor, or any combination thereof. In some embodiments, the cancer is a squamous cell carcinoma or an adenocarcinoma.In some embodiments, the cancer is selected from the group consisting of: small cell lung cancer, non-small-cell lung cancer, nasopharyngeal cancer, colorectal cancer, anal cancer, liver cancer, bladder cancer, testicular cancer, cervical cancer, ovarian cancer, gastric cancer, esophageal cancer, head-and-neck cancer, pancreatic cancer, prostate cancer, renal cancer, thyroid cancer, melanoma cancer, and breast cancer.In some embodiments, the cancer is a recurrent cancer.Generating reportIn some embodiments, the method of analyzing a sample of an individual further comprises generating a report comprising information about the disease or condition status (such as cancer status) in the individual.In some embodiments, the information about disease or condition (e.g., cancer) status comprises likelihood of the presence of a disease or condition (e.g., cancer) , classification of disease or condition (e.g., cancer) , type of disease or condition (e.g., cancer) , nature of disease or condition (e.g., cancer) , origin of disease or condition (e.g., cancer) , stage of disease or condition (e.g., cancer) , likelihood of disease or condition (e.g., cancer) progression, likelihood of developing one or more disease or condition (e.g., cancer) symptoms, and / or treatment options for the individual.The information about the disease or condition (e.g., cancer) status is based upon the results gathered from analyzing the immune cells that bind to the bait composition as discussed above. In some embodiments, the likelihood of the presence of a disease or condition (e.g., cancer) is wholly or at least partly based upon the number and / or percentage of immune cells (e.g., T cells) that bind to the bait composition. For example, when the number and / or percentage of immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8 T cells, e.g., CD4 T cells) that bind to the bait composition is significantly above a threshold level (such as a threshold level described above) , the generated report comprises the information that the disease or condition (e.g., cancer) is present in the individual. When the number and / or percentage of immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8 T cells, e.g., CD4 T cells) is near or above threshold but not significantly above threshold, the generated report comprises the information that there is a median or high likelihood of the presence of the disease or condition (e.g., cancer) .In some embodiments, the likelihood of the presence of a disease or condition (e.g., cancer) is wholly or at least partly based upon the repertoire diversity of T cells that bind to the bait composition. For example, when the repertoire diversity (e.g., Shannon diversity) of the T cells (e.g., CD8 T cells, e.g., CD4 T cells) that bind to the bait composition is significantly below the threshold, the generated report comprises the information that the disease or condition (e.g., cancer) is present in the individual. When the repertoire diversity (e.g., Shannon diversity) of the T cells (e.g., CD8 T cells, e.g., CD4 T cells) that bind to the bait composition is near or below the threshold but not significantly below the threshold, the generated report comprises the information that there is a median or high likelihood of the presence of the disease or condition (e.g., cancer) .In some embodiments, the information about disease or condition (e.g., cancer) status comprises gene expression profile signature, a gene mutation profile signature, and / or an epigenetic modification signature. In some embodiments, the signature epigenetic modification comprises a DNA methylation signature and a histone glycosylation signature.EXEMPLARY EMBODIMENTSExemplary embodiment 1. A method of analyzing a sample from one or more individuals for the presence or absence of immune cells capable of binding to an antigenic peptide, the method comprising: a) immobilizing immune cells from the sample on a solid support, wherein the immune cells: 1) prior to immobilization, have been contacted with a bait composition comprising a display moiety comprising the antigenic peptide under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moiety; or 2) after the immobilization, are contacted with a bait composition comprising a display moiety comprising the antigenic peptide under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moiety; b) contacting the immobilized immune cells with a detection agent recognizing the display moiety under a condition sufficient for the agent to bind to the display moiety; and c) detecting the detection agent, thereby detecting the immune cells bound to the display moiety, optionally wherein the method further comprises isolating immune cells bound to the display moiety or removing the display moiety or immune cells not bound to each other prior to step c) .Exemplary embodiment 2. A method of analyzing a sample from one or more individuals for the presence or absence of immune cells capable of binding to an antigenic peptide, the method comprising: a) contacting the immune cells with a bait composition comprising a display moiety comprising the antigenic peptide under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moiety; b) contacting the immune cells with a detection agent recognizing the display moiety under a condition sufficient for the agent to bind to the display moiety; c) immobilizing the immune cells from the sample on a solid support, and d) detecting the detection agent, thereby detecting the immune cells bound to the display moiety, optionally wherein the method further comprises isolating immune cells bound to the display moiety or removing the display moiety or immune cells not bound to each other prior to step d) .Exemplary embodiment 3. The method of embodiment 1 or embodiment 2, wherein the sample is obtained from a single individual.Exemplary embodiment 4. The method of embodiment 1 or embodiment 2, wherein the sample is a mixture a plurality of individual samples, each obtained from a different individual, optionally wherein prior to being combined to form the mixture each of the plurality of individual samples is separately processed such that the immune cells contained therein are associated with a unique sample barcode, optionally wherein method further comprises removing unbound molecule comprising the barcode, optionally wherein the method further comprises determining the unique barcode associated with the immune cells bound to the display moiety, thereby identifying the sample from which the immune cells are derived.Exemplary embodiment 5. The method of any one of embodiments 1 and 3-4, wherein a) the immune cells have been contacted with a bait composition comprising a display moiety comprising an antigenic peptide under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moiety prior to the immobilization, b) the immune cells are contacted with a bait composition comprising a display moiety comprising an antigenic peptide under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moiety following the immobilization.Exemplary embodiment 6. A method of analyzing a plurality of samples from one or more individuals for the presence or absence of immune cells capable of binding to an antigenic peptide, comprising: a) separately processing each of the plurality of individual samples such that immune cells contained therein are associated with a unique sample barcode, b) combining the plurality of processed samples to form a sample mixture, c) contacting the sample mixture with a bait composition comprising a display moiety comprising an antigenic peptide under a condition sufficient for an immune cell to bind to the display moiety, thereby forming a bait-sample mixture, d) detecting immune cells bound to the display moiety in the bait-sample mixture; and e) determining the unique barcode associated with the immune cells bound to the display moiety, thereby identifying the sample from which the immune cells are derived, optionally wherein the method further comprises isolating immune cells bound to the display moiety or removing the display moiety or immune cells not bound to each other prior to step d) .Exemplary embodiment 7. The method of any one of embodiments 1-6, wherein the immune cells comprise T cells, optionally the immune cells comprise no more than about 10%, 5%, 4%, 3%, 2%or 1%T cells specifically binding to antigenic peptide in the bait composition, optionally wherein the immune cells are selected from the group consisting of: a cytotoxic T cell, a memory T cell, and a tumor infiltrating T cell.Exemplary embodiment 8. The method of any one of embodiments 1-7, wherein the method further comprises removing unbound display moiety following contacting the immune cells with the agent recognizing the display moiety and prior to detecting the immune cells bound to the display moiety.Exemplary embodiment 9. The method of any one of embodiments 1-8, wherein the antigenic peptide is associated with a cancer or tumor antigen, optionally wherein the antigenic peptide is a neoantigen peptide, optionally wherein the sample is obtained from one or more individuals exhibiting no pathological symptom of a cancer.Exemplary embodiment 10. The method of any one of embodiments 1-5 and 7-9, wherein the immune cells are immobilized on the solid substrate such as a bead, optionally wherein the bead is associated with an antibody recognizing the immune cells, optionally wherein the antibody is a CD8 antibody.Exemplary embodiment 11. The method of any one of embodiments 1-10, wherein the display moiety comprises two or more antigenic peptides, optionally wherein the display moiety comprises four antigenic peptides, optionally wherein the two or more antigenic peptides in the display moiety are the same.Exemplary embodiment 12. The method of embodiments 9-11, wherein the display moiety comprises a library of antigenic peptides for a mutation associated with a cancer or tumor, wherein the library comprises at least about 5, 10, 12, 15, 18 or 20 distinct neoantigenic peptides.Exemplary embodiment 13. The method of any one of embodiments 1-12, wherein the display moiety comprises an MHC molecule complexed with the antigenic peptide (i.e., MHC-peptide complex) , wherein the MHC molecule comprises a MHC class I molecule, optionally wherein the MHC molecule comprises a MHC multimer, further optionally the MHC multimer is a MHC dimer, a MHC trimer, a MHC tetramer, or a MHC dextramer.Exemplary embodiment 14a. The method of embodiment 13, wherein the display moiety comprises two or more different kinds of MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03.Exemplary embodiment 14b. The method of any one of embodiments 1-13, wherein the display moiety comprises a particle, optionally wherein the particle in the display moiety is selected from the group consisting of: a surface, a nanoparticle, a bead, and a polymer.Exemplary embodiment 15. The method of embodiment 14b, wherein the particle comprises a bead, wherein the bead has a diameter of at least about 0.1 μm, 0.25 μm, 0.5 μm or 1 μm.Exemplary embodiment 16. The method of any one of embodiments 14-15, wherein the antigenic peptide or MHC a) is directly attached to the particle in the display moiety or b) is attached to the particle in the display moiety via a binding pair comprising a first binding component attached to the antigenic peptide or MHC and a second binding component bound to the particle.Exemplary embodiment 17. The method of any one of embodiments 1-16, wherein the method further comprises a) isolating immune cells bound to the display moiety or removing the display moiety or immune cells not bound to each other, and / or b) phenotyping immune cells bound to the display moiety.Exemplary embodiment 18. The method of any one of embodiments 1-17, wherein the individual is a human.Exemplary embodiment 19. The method of any one of embodiments 9-18, wherein the individual a) has not previously been diagnosed as having a cancer, optionally wherein the individual is at risk of having cancer, or b) the individual has been previously treated for cancer and exhibits no pathological symptom of a cancer after the treatment.Exemplary embodiment 20. The method of any one of embodiments 1-19, wherein the sample is selected from the group consisting of: blood, plasma, and a peripheral blood mononuclear cell (PBMC) sample.Exemplary embodiment 21. The method of any one of embodiments 1-20, wherein the bait composition comprises a plurality of different display moieties, optionally wherein the plurality of different display moieties in the bait composition comprises at least two different display moieties, each comprising a different MHC molecule.Exemplary embodiment 22. A method of detecting antigen-specific immune cells in an individual, comprising: analyzing a sample from the individual according to any one of embodiments 1-21, wherein a predetermined characteristic of the immune cells is indicative of a disease or a disorder in the individual.Exemplary embodiment 23. The method of embodiment 22, wherein the predetermined characteristic of the immune cell comprises the presence of the immune cells, optionally wherein a) the presence of immune cells specifically binds to a bait composition comprising one or more neoantigens is indicative of the presence of a cancer, b) the presence of immune cells specifically binds to a bait composition comprising one or more antigens of a pathogen (e.g., virus, bacteria, fungus) is indicative of the presence of an infection of the pathogen, or c) the presence of immune cells specifically binds to a bait composition comprising one or more autoantigens associated with an autoimmune disease or disorder is indicative of the presence of the immune disease or disorder.Exemplary embodiment 24. A method of detecting residual cancer in an individual, wherein the individual has been previously treated with an anti-cancer therapy and exhibits no pathological symptom of cancer after treatment, the method comprising analyzing a post-treatment sample from the individual according to the method of any one of embodiments 9-21, wherein a predetermined characteristic of the immune cell from the post-treatment sample is indicative of residual cancer in the individual.Exemplary embodiment 25. A method of treating a cancer in an individual, comprising a) diagnosing the individual as having cancer according to the method of embodiment 23; and b) subjecting the individual to an anti-cancer therapy.Exemplary embodiment 26. A method of treating an infection in an individual, comprising a) diagnosing the individual as having an infection by a pathogen according to the method of embodiment 23; and b) subjecting the individual to a therapy for the pathogen.Exemplary embodiment 27. A method of treating an autoimmune disease or disorder in an individual, comprising a) diagnosing the individual as having an autoimmune disease or disorder according to the method of embodiment 23; and b) subjecting the individual to a therapy for the disease or disorder.Exemplary embodiment 28. A display moiety comprising a particle associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises no less than or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises at least one MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two or more of the MHC-peptide complexes are different.Exemplary embodiment 29. The display moiety of embodiment 28, wherein one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide monomer, an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer.Exemplary embodiment 30. The display moiety of embodiment 28 or embodiment 29, wherein at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers, optionally the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.Exemplary embodiment 31. The display moiety of any one of embodiments 28-30, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20 MHC-peptide complexes, optionally wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 50 or 100 MHC-peptide complexes.Exemplary embodiment 32. The display moiety of any one of embodiments 28-31, wherein the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to the MHC-peptide complex or a unit thereof and a second binding component bound to the particle, optionally wherein the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin.Exemplary embodiment 33. The display moiety of any one of embodiments 28-32, wherein the particle a) is solid; b) has a diameter of about 0.1 μm to about 50 μm (e.g., at least 0.1 μm, 0.2 μm, 0.25 μm, 0.5 μm, 0.75 μm, or 1 μm, optionally wherein the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 20 μm, optionally wherein the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 10 μm, further optionally wherein the particle has a diameter of about 1 μm; c) has a surface area of about 1 μm2 to about 20 μm2; d) has a number of about 10 to about 10000 second binding component associated with it; e) the particle is spherical, optionally wherein the particle is a bead; and / or f) is magnetic.Exemplary embodiment 34. The display moiety of any one of embodiments 28-33, wherein display moiety comprises at least two different MHC molecules, optionally wherein a) the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class I molecules; b) the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class II molecules; and / or c) the at least two different MHC molecules comprises both an MHC class I molecule and an MHC class II molecule.Exemplary embodiment 35. The display moiety of any one of embodiments 28-34, wherein: a) the display moiety comprises an HLA-A molecule, further optionally wherein the HLA-A molecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8, further optionally where the HLA-A molecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation; b) the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of a) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or b) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03; and / or c) the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DQ and HLA-DR.Exemplary embodiment 36. The display moiety of any one of embodiments 28-35, wherein: a) the peptide is associated with a cancer or tumor antigen, optionally wherein the peptide is associated with a neoantigen; b) the peptide is associated with an antigen of a pathogen, optionally wherein the pathogen is a virus, bacteria of fungus; c) the peptide is associated with an autoantigen; d) the display moiety comprises at least two distinct peptides; optionally wherein the display moiety comprises at least five distinct peptides, optionally wherein the display moiety comprises at least 2, 5, or 10 distinct peptides; and / or e) the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.Exemplary embodiment 37. A bait composition comprising the display moiety of any one of embodiments 28-36.Exemplary embodiment 38. The bait composition of embodiment 37, wherein: a) the bait composition comprises at least two different display moieties; b) the bait composition comprises an HLA-A molecule, an HLA-B molecule, and an HLA-C molecule; c) the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01; d) the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule; e) the bait composition comprises at least 25, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides; f) the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens; g) the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene, optionally wherein the gene is an oncogene; h) the peptides in the bait composition are associated with mutations in at least two, three, four, five or six genes, optionally wherein the genes are oncogenes; and / or i) the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore.Exemplary embodiment 39. A method of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising: a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of embodiments 28-36 or a bait composition of embodiment 37 or embodiment 38, b) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.Exemplary embodiment 40. The method of embodiment 39, wherein: a) the immune cells comprise T cells; b) the immune cells are selected from the group consisting of: cytotoxic T cells, memory T cells, and tumor infiltrating T cells, optionally wherein the T cells are CD4+ T cells and / or CD8+ T cells; c) the immune cells comprise B cells; and / or d) the immune cells comprise a mixture of immune cells comprising T cells, B cells, macrophage cells, or dendritic cells, or combinations thereof.Exemplary embodiment 41. The method of embodiment 39 or embodiment 40, wherein: a) the sample is selected from the group consisting of: blood, plasma, and a peripheral blood mononuclear cell (PMBC) sample; and / or b) the sample is obtained from a diseased tissue, optionally wherein the diseased tissue is a cancer tissue or tumor tissue.Exemplary embodiment 42. The method of any one of embodiments 39-41, wherein a) the sample is obtained from a single individual, or b) the sample is a mixture a plurality of individual samples, each obtained from a different individual.Exemplary embodiment 43. The method of any one of embodiments 39-42, wherein the individual a) is a human, and / or b) has no indication of a disease, optionally wherein the disease is a cancer.Exemplary embodiment 44. The method of any one of embodiments 39-43, wherein detecting or analyzing the immune cells that bind to one or more display moieties comprises observing the agglutination of immune cells and the one or more display moieties.Exemplary embodiment 45. The method of any one of embodiments 39-44, wherein detecting or analyzing the immune cells that bind to one or more display moieties comprises 1) immobilizing immune cells on a solid substrate prior to or after step a) , 2) contacting the immobilized immune cells with a detection agent recognizing the display moieties under a condition sufficient for the agent to bind to the display moieties; and 3) detecting the detection agent, thereby detecting the immune cells bound to the display moieties.EXAMPLESThe examples below are intended to be purely exemplary of the invention and should therefore not be considered to limit the invention in any way. The following examples and detailed description are offered by way of illustration and not by way of limitation.Example 1. Preparation of the MHC-peptide library complexes.Materials: The following neoantigen libraries were synthesized by Nanjing Peptide Biotech Ltd. The Kras 20-peptide neoantigen library included Kras G12V (KV1-KV20) and Kras G12R (KR1) . The Kras 50-peptide neoantigen library includes Kras G12V (KV1-KV20) , Kras G12R (KR1-KR20) , and Kras G12D (KD1-KV11) . See FIG. 1. The purity of both neoantigen libraries were above 95%. MHC heavy chain (HLA-A*02: 01) containing an His-tag and MHC light chain (hβ2m) were expressed and purified in Escherichia coli.Formation of MHC-peptide monomer: In this experiment, the MHC-peptide monomer was formed following the preparation method described in Example 1, with the modification that HLA-A*02: 01 and human β2-microglobulin (hβ2m) were used as the MHC heavy and light chains, respectively. As shown in the non-reducing SDS-PAGE results in FIG. 2A, either a Kras 20-peptide library or a Kras 50-peptide library was mixed with the HLA-A*02: 01 and the hβ2m to form MHC-peptide monomer. Lane #2 showed the His-HLA-A*02: 01 in complex with the Kras 20-peptide library. Lane #3 showed the His-HLA-A*02: 01 in complex with the Kras 20-peptide library. Multiple bands were observed in the approximately 60-70 kDa range, confirming the presence of various peptides, which was attributed to the variation in molecular weight of the plurality of distinct peptides in the library.Formation of MHC-peptide tetramer: In this experiment, the MHC-peptide monomer was formed following the preparation method described in Example 1, with the modification that HLA-A*02: 01 and human β2-microglobulin (hβ2m) were used as the MHC heavy and light chains, respectively. The biotinylation of the carried out following the suggested protocol in this reference (Altman, J. D., and Davis, M. M. 2016. MHC-peptide tetramers to visualize antigen-specific T cells. Curr. Protoc. Immunol. 115: 17.3.1-17.3.44) . Subsequently, the MHC-peptide tetramer was formed by mixing in streptavidin. As shown in the non-reducing SDS-PAGE results in FIG. 2B, higher molecular weight bands above 70 kDa were observed in the presence of added streptavidin, as shown in Lane #2 and #4. In contrast, bands were only observed in the approximately 60-70 kDa range in the absence of added streptavidin. The MHC-peptide tetramers were formed regardless of either a Kras 20-peptide library or a Kras 50-peptide library was used.Optimization of MHC to peptide ratio in the formation of MHC-peptide monomer and tetramer: A QC method was developed to identify bound peptides in the MHC-peptide complexes. To establish the detection limit for this QC method, a series dilution of the Kras 50-peptide library was prepared as shown in FIG. 2C, ranging in 100 μg, 10 μg, 1 μg, 0.1 μg, and 0.01 μg. The serially diluted peptides were then desalted and freeze-dried to remove interfering salts.FIG. 2D showed the formation of the MHC-peptide monomer in the presence of a reducing amount of the Kras 50-peptide library of 50 peptides (specifically 5 mg, 1.5 mg, 500 ug, and 10 ug) in a 50 mL refolding system, corresponding to 100 mg / L, 30 mg / L, 10 mg / L, 0.2 mg / L conc. of peptides) . As demonstrated in the SDS-PAGE, 10 μg of neoantigen was not sufficient to form the MHC-peptide monomer as indicated by the dominant presence of the lower band (e.g. HLA-A*02: 01 in complex with human β2-microglobulin) , while 500 μg was adequate as indicated by the dominant presence of the higher band (e.g. HLA-A*02: 01 in complex with human β2-microglobulin and Kras 50-peptide library) . Additionally, increasing the amount of neoantigens (such as to 5 mg or 1.5 mg) did not further improve the yield of the MHC-peptide monomer in the 50 mL refolding system as indicated by the unchanging ratio between the higher band and the lower band when the peptide was increased from 500 μg to 1.5 mg and 5.0 mg.FIG. 2E showed a table for the detection rates of neoantigens loaded on the MHC-peptide monomer. In the control, where 1 μg of the Kras 50-peptide library was directly loaded onto the LC-MS / MS for analysis, 41 out of the 51 peptides in the library were identified, thus validating the LC-MS / MS method. In test samples 2, 3, and 4, where 5 mg, 1.5 mg, and 500 μg of the Kras 50-peptide library were allowed to form MHC-peptide complexes and then subjected to LC-MS / MS analysis, 44, 44, and 43 out of the 51 peptides in the Kras 50-peptide library were identified, respectively. As shown in the table, 500 ug is enough to form ≥85%MHC-p monomer in 50mL refolding system.After refolding under the described in Example 1 and SEC that purifies MHC-p complexes and removes excessive biotin, the detection rate of neoantigens that were loaded on MHC-p complexes was evaluated by LC-MS / MS. More than 70%of the neoantigen peptides were detected.FIG. 2F further showed the formation of the MHC-peptide monomer and the MHC-peptide tetramer in the presence of streptavidin. Lane #5 showed the presence of the MHC-peptide monomer in the absence of streptavidin. Increasing the amount of MHC-peptide monomer to streptavidin ratio in the order of Lanes 4, 3, and 2 promoted the formation of MHC-peptide tetramers, as indicated by the presence of bands of progressively higher molecular weights. The presence of the MHC-peptide monomer in Lane 2 indicates an excess amount of MHC-peptide monomer in the binding mixture, and all four binding sites on the streptavidin have already been saturated with MHC-peptide monomer, thus preventing the formation of more. In contrast, without biotin attached to the MHC-peptide monomer, the MHC-peptide tetramer could not be formed with streptavidin, as shown in Lane #9. Lanes 6, 7, 8 were various controls, as biotinylated MHC-peptide monomer, HLA-A*02: 01 in complex with human β2-microglobulin MHC complex, and non-biotinylated MHC-peptide monomer respectively.Collectively, FIGs. 2A-2F demonstrated that the MHC-peptide complexes, including both the MHC-peptide monomer and the MHC-peptide tetramer, can be formed from mixtures of a broader range peptides in one pot, therefore allowing scaling the assembly of heterogenous MHC-peptide molecules efficiently and effectively.Example 2. tNET, a novel liquid biopsy platform that isolates and analyzes tumor engaged CD8+ T cells for early cancer detectionThis Example describes a novel liquid biopsy platform ( “tNET” ) that isolates and analyzes tumor engaged CD8+ T cells for early cancer detection. Tumor neoantigens, recognized as “non-self” by specific T cell receptors, play a key role in antitumor immunity. tNET integrates synthetic tumor-specific neoantigens (TSNAs) with a high-throughput system to enrich TSNA-engaged CD8+ T cells (TNETs) from blood samples, providing direct evidence of malignancies. Validated in vitro and through xenograft models, tNET demonstrated significant enrichment of TNETs across cancer stages. In 107 pancreatic ductal adenocarcinoma (PDAC) patients and 87 healthy controls, tNET achieved 83%sensitivity and 100%specificity. When combined with CA19-9 analysis, early detection sensitivity increased to ≥94.33%with 98.72%specificity. Unlike conventional liquid biopsies, tNET captures live tumor-engaged immune cells, offering a highly sensitive, cost-effective, and accessible approach to early cancer screening. Thus, tNET warrant...

Claims

1.A display moiety comprising a particle associated with a plurality of MHC-peptide complexes, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises no less than or more than 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 10, or 12 MHC-peptide complexes, wherein each of the MHC-peptide complex comprises at least one MHC molecule complexed with a peptide, wherein at least two or more of the MHC-peptide complexes are different.2.The display moiety of claim 1, wherein one or more of the plurality of MHC-peptide complexes is an MHC-peptide monomer, an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, an MHC-peptide tetramer, an MHC-peptide pentamer, an MHC-peptide octamer, an MHC-peptide dextramer, or an MHC-peptide dodecamer.3.The display moiety of claim 1 or claim 2, wherein at least one MHC-peptide complex in the plurality of MHC-peptide complexes has two distinct MHC-peptide monomers, optionally the at least one MHC complex is an MHC-peptide dimer, an MHC-peptide trimer, or an MHC-peptide tetramer.4.The display moiety of any one of claims 1-3, wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 20 MHC-peptide complexes, optionally wherein the plurality of MHC-peptide complexes comprises at least 50 or 100 MHC-peptide complexes.5.The display moiety of any one of claims 1-4, wherein the MHC-peptide complex is attached to the particle via a binding pair comprising a first binding component attached to the MHC-peptide complex or a unit thereof and a second binding component bound to the particle, optionally wherein the first binding component comprises a biotin, and the second binding component comprises streptavidin.6.The display moiety of any one of claims 1-5, wherein the particlea) is solid;b) has a diameter of about 0.1 μm to about 50 μm (e.g., at least 0.1 μm, 0.2 μm, 0.25 μm, 0.5 μm, 0.75 μm, or 1 μm, optionally wherein the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 20 μm, optionally wherein the particle has a diameter of about 0.5 μm to about 10 μm, further optionally wherein the particle has a diameter of about 1 μm to about 5 μm, further optionally wherein the particle has a diameter of about 2-3 μm (e.g., 2.8 μm) ;c) has a surface area of about 0.1 μm2 to about 25000 μm2, optionally wherein the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 1200 μm2, further optionally wherein the particle has a surface area of about 1 μm2 to about 350 μm2;d) has a number of about 10 to about 100000 (e.g., about 1000 to about 100000, e.g., about 10000 to about 100000, e.g., about 30000 to about 80000, e.g., about 5000 to about 60000) second binding component associated with it;e) the particle is spherical, optionally wherein the particle is a bead; and / orf) is magnetic.7.The display moiety of any one of claims 1-6, wherein display moiety comprises at least two different MHC molecules, optionally wherein:a) the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class I molecules;b) the at least two different MHC molecules comprises two different MHC class II molecules; and / orc) the at least two different MHC molecules comprises both an MHC class I molecule and an MHC class II molecule.8.The display moiety of any one of claims 1-7, wherein:a) the display moiety comprises an HLA-Amolecule, optionally wherein the HLA-Amolecule comprises 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10 HLA subtypes (e.g., the top 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, or 10 in white population or in Asian population, or in total population) shown in Table 10, further optionally wherein the HLA-Amolecule comprises a mutation that reduces its binding to CD8, further optionally where the HLA-Amolecule comprises an HLA A2 heavy chain with a A245V mutation;b) the display moiety comprises at least two MHC class I molecules selected from the group consisting of i) HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01, or ii) HLA-A*69: 01, HLA-A*31: 01, HLA-A*29: 01HLA-A*33: 02, HLA-A*02: 06, HLA-A*02: 07, HLA-A*30: 01, HLA-A*01: 01, HLA-A*02: 03, HLA-A*33: 03; and / orc) the display moiety comprises an MHC class II molecule selected from the group consisting of HLA-DQ and HLA-DR.9.The display moiety of any one of claims 1-8, wherein the HLA-Amolecule comprises a spacer at the C-terminus of the HLA molecule, optionally wherein the spacer has a length of a peptide of about 5-50 amino acids, further optionally wherein the spacer has a length of a peptide of about 20-30 amino acids.10.The display moiety of claim 9, wherein:a) the spacer comprises a peptide linker of at least five amino acids,b) wherein the spacer comprises a peptide linker of 10-20 amino acids, optionally wherein the peptide linker is a GS linker, further optionally wherein the peptide linker is a (G4S) n linker, wherein n is any of 2, 3, and 4,c) the spacer comprises a peptide tag, optionally wherein the peptide tag is an Avi-Tag, an AP-tag, a biotin acceptor domain (BAD) , a Sortase A (SrtA) tag, a His-tag, a FLAG-tag, or Strep-tag II, and / ord) the spacer comprises, from N-terminus to C-terminus, a) a peptide linker of about 10-20 amino acids, and b) an Avi-tag.11.The display moiety of any one of claims 1-10, wherein the peptide comprises a plurality of distinct peptides, optionally wherein the plurality of distinct peptides comprise at least about or about 20, 50, 100, 200, 300, 400, 500, 600, 700, 800, 900, 1000, 1100, 1200, 1300, 1400, or 1500 distinct peptides, optionally wherein the plurality of distinct peptides comprise about 100 to about 20000 distinct peptides, about 100 to about 10000 distinct peptides, about 200 to about 5000 distinct peptides, optionally wherein the plurality of the peptides comprises one or more peptides comprising the amino acid sequence of SEQ ID NO: 1-107.12.The display moiety of any one of claims 1-11, wherein:a) the peptide is associated with a cancer or tumor antigen, optionally wherein the peptide is associated with a neoantigen, optionally wherein the peptide is associated with one or more oncogenes comprise one or more oncogene listed in any one or more of Tables 4A, 4B, 8A, and 8B;b) the peptide is associated with an antigen of a pathogen, optionally wherein the pathogen is a virus, bacteria of fungus;c) the peptide is associated with an autoantigen;d) the display moiety comprises at least two distinct peptides; optionally wherein the display moiety comprises at least five distinct peptides, optionally wherein the display moiety comprises at least 2, 5, or 10 distinct peptides; and / ore) the display moiety does not comprise a fluorochrome or fluorophore.13.The display moiety of any one of claims 1-12, wherein the display moiety comprises a plurality of distinct peptides that are associated with a plurality of different mutations, optionally wherein the plurality of distinct peptides are associated with at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 200, 300, or 350 (e.g., about 50 to about 400) different mutations, further optionally wherein:a) the plurality of the different mutations comprise any one or more mutations described in Tables 2, 4A and 4B, andb) the display moiety comprise about 1 to 17 distinct peptides that are associated to each of the plurality of different mutations.14.The display moiety of claim 13, wherein the plurality of different mutations are associated with a plurality of different oncogenes, wherein the plurality of different oncogenes comprise at least 2, 5, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, or 100 oncogenes, optionally wherein the plurality of different oncogene comprise one or more oncogenes listed in Tables 4A, 4B, 8A, and 8B.15.A bait composition comprising the display moiety of any one of claims 1-14.16.The bait composition of claim 15, wherein:a) the bait composition comprises at least two different display moieties;b) the bait composition comprises an HLA-Amolecule, an HLA-B molecule, and an HLA-C molecule;c) the bait composition comprises HLA-A*24: 02, HLA-A*11: 01, HLA-A*02: 01, and HLA-A*03: 01;d) the bait composition comprises an HLA-DP molecule, an HLA-DQ molecule, and an HLA-DR molecule;e) the bait composition comprises at least 25, 50, 100, 150, 200, or 250 different peptides;f) the peptides in the bait composition are associated with at least 25, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 225, or 250 different antigens;g) the bait composition comprises at least 2, 3, 4, 5, 6, or 7 different overlapping peptides associated a mutation in a gene, optionally wherein the gene is an oncogene;h) the peptides in the bait composition are associated with mutations in at least two, three, four, five or six genes, optionally wherein the genes are oncogenes; and / or i) the bait composition does not comprise a fluorochrome or fluorophore.17.A method of analyzing immune cells in a sample from an individual, comprising:a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.18.A method of detecting or monitoring antigen-specific immune cells in an individual,a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.19.A method of diagnosing cancer or tumor in an individual,a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with an oncogene, andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties,optionally wherein the individual has no visual sign (e.g., via MRI or CT scan) of the presence of a tumor or cancer.20.A method of monitoring cancer or tumor in an individual,a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with an oncogene, andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties,optionally wherein the cancer is a) early stage cancer, mid stage cancer, or late stage cancer, or b) stage 0, stage I, stage II, stage III, stage IV, or stage V cancer.21.A method of predicting or providing a predicting factor for course of a disease (e.g., a cancer) in an individual,a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with the disease (e.g., an oncogene when the disease is cancer) , andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties,optionally the disease is a cancer, further optionally the course of the disease is a survival rate or progression free survival time.22.[Corrected under Rule 26, 09.07.2025]The method of any one of claims 19-21, wherein the cancer is associated with an oncogene.23.The method of claim 22, wherein the oncogene is selected from oncogenes listed in Table 4A or 4B, optionally wherein the bait composition or display moiety comprises a plurality of distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of mutations associated with the oncogene described in any of Table 4A, 4B, 8A, 8B.24.The method of claim 22, wherein the cancer is associated with a KRAS mutation, optionally wherein the bait composition or display moiety comprises:a) distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95% of KRAS peptides described in any of Table 2 and Table 7, and / orb) distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of KRAS mutation described in any of Tables 3, 4A, 4B, 5A, 5B, 5C.25.The method of claim 22, wherein the cancer is associated with a TP53 mutation, optionally wherein the bait composition or display moiety comprises:a) distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95% of TP53 peptides described in any of Table 2, Table 7.b) distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of TP53 mutation described in any of Tables 3, 4A, 4B, 6A, 6B, 6C.26.The method of claim 22, wherein:a) the cancer is associated with a MUC16 mutation, optionally wherein the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of MUC16 mutation described in Table 8A and / or 8B,b) the cancer is associated with a SMAD4 mutation, optionally wherein the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of SMAD4 mutation described in Table 8A and / or 8B, and / orc) the cancer is associated with a CDKN2A mutation, optionally wherein the bait composition or display moiety comprises distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of CDKN2A mutation described in Table 8A and / or 8B.27.The method of any one of claims 19-26, wherein the cancer is selected from the group consisting of a pancreatic cancer (e.g., pancreatic ductal adenocarcinoma (PDAC) ) , colorectal cancer, and cholangiocarcinoma (e.g., intrahepatic cholangiocarcinoma) .28.The method of claim 26, wherein the cancer is a pancreatic cancer, optionally wherein the cancer is PDAC, further optionally wherein the bait composition or display moiety comprisesa) distinct peptides comprising at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95% of peptides described in Table 2,b) distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of mutation described in Tables 3, 4A, 4B, and / orc) distinct peptides that are associated with at least about any of 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%of oncogenes described in any of Tables 4A, 4B.29.The method of claim 26, wherein the cancer is a cholangiocarcinoma, optionally wherein the cancer is intrahepatic cholangiocarcinoma.30.The method of any one of claims 19-29, wherein the method further comprises measuring level of CA 19-9 or analyzing level of CA 19-9.31.A method of diagnosing or monitoring a disease associated with an autoantigen in an individual,a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with the autoantigen, andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.32.A method of diagnosing or monitoring an infectious disease associated with a pathogen in an individual,a) contacting a plurality of immune cells with the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17, wherein the display moiety or bait composition comprises peptides associated with the pathogen (e.g., a virus such as COVID, e.g., a bacteria) , andb) detecting or analyzing the one or more immune cells that bind to one or more of the display moieties.33.The method of any one of claims 17-32, wherein:a) the immune cells comprise T cells;b) the immune cells are selected from the group consisting of: cytotoxic T cells, memory T cells, and tumor infiltrating T cells, optionally wherein the T cells are CD4+ T cells and / or CD8+ T cells;c) the immune cells comprise B cells; and / ord) the immune cells comprise a mixture of immune cells comprising T cells, B cells, macrophage cells, or dendritic cells, or combinations thereof.34.The method of any one of claims 17-33, wherein the sample is selected from the group consisting of: blood, plasma, and a peripheral blood mononuclear cell (PMBC) sample, optionally wherein:a) the sample comprise no more than any of 10 ml, 8 ml, 6 ml, 4 ml, 2 ml, or 1 ml blood (e.g., about 1-2 ml blood) ,b) the sample comprise no more than any of 107, 8x106, 6x106, 4x106, 2x106, 1x106, 0.5x106 PBMCs, further optionally wherein the sample has 0.5 x106 to about 2x106 PBMCs, and / orc) the sample comprise no more than any of 106, 8x105, 6x105, 4x105, 2x105, 1x105, 0.5x105 CD8+ T cells, further optionally wherein the sample has 0.1 x105 to about 1x106 CD8+ T cells.35.The method of any one of 17-34, wherein the individual a) is a human, and / or b) has no indication of the presence of a disease, optionally wherein the disease is a cancer, further optionally wherein the individual has no visual sign (e.g., via MRI or CT scan) of the presence of a tumor or cancer.36.The method of any one of claims 17-34, wherein the sample is obtained from a diseased tissue, optionally wherein the diseased tissue is a cancer tissue or tumor tissue.37.The method of any one of claims 17-36, wherein a) the sample is obtained from a single individual, or b) the sample is a mixture a plurality of individual samples, each obtained from a different individual.38.The method of any one of claims 17-37, wherein detecting or analyzing the immune cells that bind to one or more display moieties comprises observing the agglutination of immune cells and the one or more display moieties.39.The method of any one of claims 17-38, wherein detecting or analyzing the immune cells that bind to one or more display moieties comprises 1) immobilizing immune cells on a solid substrate prior to or after step a) , 2) contacting the immobilized immune cells with a detection agent recognizing the display moieties under a condition sufficient for the agent to bind to the display moieties; and 3) detecting the detection agent, thereby detecting the immune cells bound to the display moieties.40.[Corrected under Rule 26, 09.07.2025]The method of any one of claims 17-39, wherein the method achieves or is capable of achieving a) a sensitivity of at least about any of 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, or 80% (e.g., about 50%to about 85%) for detecting immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8 T cells) that bind to one or more display moieties, and / or b) a specificity of at least about any of 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, or 80% (e.g., about 50%to about 85%) for detecting immune cells (e.g., T cells, e.g., CD8 T cells) that bind to one or more display moieties.41.A kit for a) detecting, b) diagnosing or c) predicting or providing a predicting factor for course of a disease, comprising the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17.42.An article of manufacture for a) detecting, b) diagnosing or c) predicting or providing a predicting factor for course of a disease, comprising the display moiety of any one of claims 1-15 or a bait composition of claim 16 or claim 17.

Images